Em formação

8.15F: Nanoarchaeum e Aciduliprofundum - Biologia


Nanoarchaeum equitans é uma espécie de Archaea marinha descoberta em uma fonte hidrotérmica na costa da Islândia.

objetivos de aprendizado

  • Discuta as características únicas associadas ao Nanoarchaeum

Pontos chave

  • Nanoarchaeum cresce melhor em ambientes com um pH de seis e uma concentração de salinidade de 2%.
  • Nanoarchaeum não pode sintetizar lipídios, mas os obtém de seu hospedeiro, Ignicoccus.
  • O genoma e a composição do proteoma de N. equitans são marcados com as assinaturas de adaptação dupla - uma para altas temperaturas e outra para parasitismo obrigatório.

Termos chave

  • nanobes: Uma minúscula estrutura filamental que pode ou não ser um organismo vivo e, se viva, seria a menor forma de vida, 1/10 do tamanho da menor bactéria conhecida.

Nanoarchaeum equitans é uma espécie de Archaea marinha que foi descoberta em 2002 em uma fonte hidrotermal na costa da Islândia na Cordilheira Kolbeinsey por Karl Stetter. Cepas desse micróbio também foram encontradas na Dorsal Média Sub-polar e no Obsidian Pool no Parque Nacional de Yellowstone. É um termófilo que cresce em temperaturas que se aproximam da ebulição (80 graus Celsius). Nanoarchaeum cresce melhor em ambientes com um pH de seis e uma concentração de salinidade de 2%. Nanoarchaeum não pode sintetizar lipídios, mas os obtém de seu hospedeiro, Ignicoccus. Nanoarchaeum parece ser um simbionte obrigatório deste archaeon Ignicoccus, e deve estar em contato com ele para sobreviver.

As células do nanoarqueu têm apenas 400 nm de diâmetro, tornando-se o próximo menor organismo vivo conhecido entre as nanobactérias e os nanóbios, cujo status como organismos vivos é controverso. Seu genoma tem apenas 490.885 nucleotídeos de comprimento; o menor genoma não viral já sequenciado próximo ao de Candidatus Carsonella ruddii. O genoma de N. equitans consiste em um único cromossomo circular e não possui quase todos os genes necessários para a síntese de aminoácidos, nucleotídeos, cofatores e lipídios, mas codifica tudo o que é necessário para reparo e replicação. 95% do seu DNA codifica proteínas para moléculas de RNA estáveis. Nanoarchaeum tem pequenos apêndices que saem de sua estrutura circular. A superfície da célula é coberta por uma fina camada em forma de rede em S, que fornece estrutura e proteção para toda a célula. Geneticamente, o Nanoarchaeum é peculiar porque sua sequência de RNA 16S é indetectável pelos métodos mais comuns.

O sequenciamento do genoma do Nanoarchaeum revelou uma riqueza de informações sobre a biologia do organismo. Os genes para várias vias metabólicas vitais parecem estar ausentes. Nanoarchaeum não pode sintetizar a maioria dos nucleotídeos, aminoácidos, lipídeos e cofatores. A célula provavelmente obtém essas biomoléculas de Ignicoccus. No entanto, ao contrário de muitos micróbios parasitas, o Nanoarchaeum tem muitas enzimas de reparo de DNA, bem como tudo o que é necessário para realizar a replicação, transcrição e tradução do DNA. Isso pode explicar por que o genoma não possui os grandes trechos de DNA não codificador característicos de outros parasitas. A capacidade do organismo de produzir seu próprio ATP também está em questão. Nanoarchaeum não tem a capacidade de metabolizar hidrogênio e enxofre para obter energia, como fazem muitos termófilos. Ele possui cinco subunidades de uma ATP sintase, bem como vias para a desaminação oxidativa. Não se sabe se ele obtém energia de moléculas biológicas importadas de Ignicoccus ou se recebe ATP diretamente. O genoma e a composição do proteoma de N. equitans são marcados com as assinaturas de adaptação dupla - uma para altas temperaturas e outra para parasitismo obrigatório (ou simbiose).

Aciduliprofundum é outro gênero de Euryarchaeota, embora se saiba relativamente menos sobre ele.


A genômica comparativa destaca a biologia única de Methanomassiliicoccales, uma sétima ordem de archaea metanogênica relacionada a Thermoplasmatales que codifica a pirrolisina

Uma sétima ordem de metanógenos, os Methanomassiliicoccales, foi identificada em diversos ambientes anaeróbicos, incluindo o trato gastrointestinal (TGI) de humanos e outros animais e pode contribuir significativamente para a emissão de metano e aquecimento global. Metanomassiliicoccales são filogeneticamente distantes de todas as outras ordens de metanógenos e pertencem a um grande ramo evolutivo composto por linhagens de archaea não metanogênica como Thermoplasmatales, Deep Hydrothermal Vent Euryarchaeota-2 (DHVE-2, Aciduliprofundum boonei) e o Grupo Marítimo-II (MG-II). Para entender melhor esta nova ordem e sua relação com outras arquéias, nós selecionamos manualmente e comparamos extensivamente as sequências do genoma de três representantes de Methanomassiliicoccales derivados da microbiota humana GIT, “Candidatus Methanomethylophilus alvus ",“Candidatus Methanomassiliicoccus intestinalis ”e Methanomassiliicoccus luminyensis.

Resultados

As análises comparativas revelaram características atípicas, como o espalhamento dos genes do RNA ribossômico no genoma e a ausência do gene da histona do tipo eucariótico, de outra forma presente na maioria dos genomas de Euryarchaeota. Anteriormente identificados em genomas de Thermoplasmatales, esses recursos são atualmente estendidos a vários genomas completamente sequenciados deste grande ramo evolutivo, incluindo MG-II e DHVE2. Os três genomas Methanomassiliicoccales compartilham uma composição única de genes envolvidos na conservação de energia, sugerindo uma combinação original de dois processos principais de conservação de energia previamente descritos em outros metanógenos. Eles também apresentam diferenças substanciais entre si, como o uso de códons, a natureza e a origem de seus sistemas CRISPRs e os genes possivelmente envolvidos em determinadas adaptações ambientais. O genoma de M. luminyensis codifica vários recursos para prosperar em condições de solo e sedimento, sugerindo sua maior distribuição ambiental do que o GIT. Por outro lado, "Ca. M. alvus ”e“Ca. M. intestinalis ”não apresenta essas características e poderia ser mais restrito e especializado no TGI. Previsão do âmbar o uso de códons, seja como um sinal de terminação de tradução ou codificação para pirrolisina, revelou padrões contrastantes entre os três genomas e sugere um manuseio diferente da capacidade de codificação de Pyl.

Conclusões

Este estudo representa os primeiros insights sobre a organização genômica e as características metabólicas da sétima ordem dos metanógenos. Sugere história evolutiva contrastada entre os três representantes de Methanomassiliicoccales analisados ​​e fornece informações sobre características conservadas entre os metanógenos gerais e entre os Thermoplasmata.


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Veja também

Carl Richard Woese foi um microbiologista e biofísico americano. Woese é famoso por definir a Archaea em 1977 pela taxonomia filogenética do RNA ribossômico 16S, uma técnica que revolucionou a microbiologia. Ele também originou a hipótese do mundo do RNA em 1967, embora não com esse nome. Woese ocupou a cadeira Stanley O. Ikenberry e foi professor de microbiologia na University of Illinois at Urbana & # 8211Champaign.

Em biologia, reino é a segunda classificação taxonômica mais alta, logo abaixo do domínio. Os reinos são divididos em grupos menores chamados filos. Tradicionalmente, alguns livros didáticos dos Estados Unidos e Canadá usavam um sistema de seis reinos, enquanto os livros didáticos da Grã-Bretanha, Índia, Grécia, Brasil e outros países usam apenas cinco reinos. Algumas classificações recentes baseadas em cladísticas modernas abandonaram explicitamente o termo reino, lembrando que os reinos tradicionais não são monofiléticos, ou seja, não consistem em todos os descendentes de um ancestral comum.

Na taxonomia biológica, um domínio, tb super-reino, Reino, ou Império, é a classificação taxonômica mais alta de organismos no sistema de taxonomia de três domínios desenvolvido por Carl Woese et al. em 1990.

o sistema de três domínios é uma classificação biológica introduzida por Carl Woese et al. em 1990, que divide as formas de vida celular em archaea, bactérias, e eucarioto domínios. A principal diferença das classificações anteriores é a divisão de archaea a partir de bactérias.

o Crenarchaeota são archaea que foram classificadas como um filo do domínio Archaea. Inicialmente, pensava-se que os Crenarchaeota eram extremófilos dependentes de enxofre, mas estudos recentes identificaram rRNA ambiental característico da Crenarchaeota, indicando que os organismos podem ser as arquéias mais abundantes no ambiente marinho. Originalmente, eles foram separados das outras arquéias com base em sequências de rRNA, outras características fisiológicas, como a falta de histonas, apoiaram essa divisão, embora algumas crenarquéias tenham histonas. Até recentemente, todas as Crenarchaea cultivadas eram organismos termofílicos ou hipertermofílicos, alguns dos quais têm a capacidade de crescer a até 113 & # 160 & # 176C. Esses organismos se coram de Gram negativos e são morfologicamente diversos, possuindo células em bastonetes, cocos, filamentosas e de formato estranho.

Euryarchaeota é um filo de archaea. É um dos dois filos de archaea, sendo o outro crenarchaeota. Euryarchaeota são altamente diversos e incluem metanógenos, que produzem metano e são frequentemente encontrados nos intestinos, halobactérias, que sobrevivem a concentrações extremas de sal e alguns aeróbios e anaeróbios extremamente termofílicos, que geralmente vivem em temperaturas entre 41 e 122 & # 160 & # 176C. Eles são separados dos outros arqueanos com base principalmente nas sequências de rRNA e em sua DNA polimerase única.

o Thermoprotei é uma classe da Crenarchaeota.

o último ancestral comum universal ou último ancestral celular universal (LUCA), também chamado de último ancestral universal (LUA), é a população de organismos mais recente da qual todos os organismos que agora vivem na Terra têm uma descendência comum & # 8212o ancestral comum mais recente de toda a vida atual na Terra. Um conceito relacionado é o de progenota. LUCA não é considerado a primeira vida na Terra, mas sim a última que é ancestral de todas as formas de vida existentes.

Na taxonomia, o Metanopyri são uma classe de Euryarchaeota.

Neomura é um possível clado composto pelos dois domínios da vida de Archaea e Eukaryota. O grupo foi batizado por Thomas Cavalier-Smith em 2002. Seu nome significa "novas paredes", refletindo sua hipótese de que evoluiu a partir de bactérias, e uma das principais mudanças foi a substituição das paredes celulares de peptidoglicanos por outras glicoproteínas. Em agosto & # 1602017, a hipótese do neomuro não é aceita pela maioria dos trabalhadores. As filogenias moleculares sugerem que os eucariotos estão mais intimamente relacionados a um grupo de arqueanos e evoluíram a partir deles, em vez de formar um clado com todos os arqueanos.

Na taxonomia, o Termococos são uma classe de micróbios dentro da Euryarchaeota.

Na taxonomia de microrganismos, o Metanomicrobia são uma classe de Euryarchaeota.

Metanococos é uma classe de arquéias metanogênicas do filo Euryarchaeota. Eles podem ser mesofílicos, termofílicos ou hipertermofílicos.

George Edward Fox é astrobiólogo, professor emérito e pesquisador da Universidade de Houston. Ele é um membro eleito da Academia Americana de Microbiologia, da Associação Americana para o Avanço da Ciência, do Instituto Americano de Engenharia Médica e Biológica e da Sociedade Internacional de Astrobiologia. Fox recebeu seu B.A. graduado em 1967, e completou seu Ph.D. graduado em 1974 em engenharia química pela Syracuse University.

Aciduliprofundum é um gênero de Euryarchaeota.

Monera é um reino que contém organismos unicelulares com organização de células procarióticas, como bactérias. Eles são organismos unicelulares sem membrana nuclear verdadeira.

Taxonomia bacteriana é a taxonomia, ou seja, a classificação baseada em classificação de bactérias.

Filogenética microbiana é o estudo da maneira pela qual vários grupos de microrganismos estão geneticamente relacionados. Isso ajuda a rastrear sua evolução. Para estudar essas relações, os biólogos contam com a genômica comparada, uma vez que a fisiologia e a anatomia comparada não são métodos possíveis.

Otto Kandler foi um botânico e microbiologista alemão. Até sua aposentadoria em 1986, ele foi professor de botânica na Universidade Ludwig Maximilian de Munique.

O sistema de classificação biológica da vida introduzido pelo zoólogo britânico Thomas Cavalier-Smith envolve arranjos sistemáticos de todas as formas de vida na Terra. Seguindo e melhorando os sistemas de classificação introduzidos por Carl Linnaeus, Ernst Haeckel, Robert Whittaker e Carl Woese, a classificação de Cavalier-Smith tenta incorporar os desenvolvimentos mais recentes em taxonomia. Sua classificação tem sido uma base importante na taxonomia moderna, particularmente com revisões e reorganizações de reinos e filos.


Problemas com árvores de livros didáticos

As árvores universais da década de 1990 baseadas em rDNA que ainda são amplamente utilizadas em livros, revisões e seminários fornecem uma visão enganosa da história dos organismos. Por exemplo, todos eles representam a divisão de Eukarya entre uma coroa incluindo Plantas, Metazoa, Fungos e várias linhagens de protistas, e vários ramos longos basais levando a vários outros eucariotos unicelulares, dos quais os mais basais são protistas sem mitocôndrias (anteriormente chamados Archaezoa). Essa topologia da árvore eucariótica era muito popular na década de 1990, mas é o resultado de um longo artefato de atração de galhos. No início deste século, era reconhecido que todas as principais divisões eucarióticas deveriam estar em algum lugar da coroa (Embley e Hirt, 1998 Keeling e McFadden, 1998 Philippe e Adoutte, 1998 Gribaldo e Philippe, 2002).

Outro problema ainda presente em muitas árvores de livros didáticos é a posição dos hipertermófilos. Todas as árvores de rDNA da década de 1990 estavam enraizadas em archaea e bactérias hipertermofílicas (Woese et al., 1990 Stetter, 1996 Pace, 1997). Em particular, as bactérias hipertermofílicas dos gêneros Thermotoga e Aquifex foram as duas linhagens bacterianas mais basais em todas essas árvores. Isso explica por que essas bactérias ainda são frequentemente rotuladas como & # x0201Bactéria de ramificação profunda & # x0201D (Braakman e Smith, 2014). No entanto, a análise de sequências de RNA ribossomal em posições de nucleotídeo de evolução lenta (Brochier e Philippe, 2002) e análises filogenéticas baseadas em sequências de proteínas não suportam a ramificação profunda de Thermotoga e Aquifex na árvore bacteriana (Boussau et al., 2008b Zhaxybayeva et al., 2009). A posição exata dessas bactérias hipertermofílicas atualmente permanece controversa, devido à extensão incomum de LGT que ocorreu entre essas bactérias e alguns outros grupos bacterianos (Boussau et al., 2008b Zhaxybayeva et al., 2009 Eveleigh et al., 2013).

O agrupamento de hipertermófilos ao redor da raiz e seus & # x0201C ramos curtos & # x0201D foram amplamente citados como suporte para a ideia de um LUCA quente e uma origem de vida quente (Stetter, 1996), embora o fenótipo de um organismo na ponta de um galho não reflete necessariamente o de seu ancestral na base. No entanto, os primeiros relatórios observaram que ambas as características poderiam ser explicadas pelo conteúdo muito alto de GC do RNA ribossomal de hipertermófilos que limita o espaço de sequência disponível para a evolução dessas moléculas (Forterre, 1996 Galtier et al., 1999 Boussau et al., 2008a). Na verdade, a reconstrução de sequências de RNA e proteínas ribossômicas em LUCA lança sérias dúvidas sobre sua natureza hipertermofílica e sugere, em vez disso, que era um organismo mesofílico ou termofílico moderado (Galtier et al., 1999 Boussau et al., 2008a). Este resultado está de acordo com o fato de que características específicas de termoadaptação de lipídios em Archaea e Bacteria não são homólogas e que a girase reversa, uma proteína necessária para a vida em temperatura muito alta, provavelmente não estava presente no ancestral comum de Archaea e Bacteria (Forterre , 1996 Brochier-Armanet e Forterre, 2007 Glansdorff et al., 2008). Essas observações sugerem que a adaptação térmica de LUCA aos ancestrais de Archaea e Bacteria ocorreu do frio para o quente e não o contrário.


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RESULTADOS

Censo genômico da família KaiC ATPase em arquéias e bactérias.

Para realizar uma análise filogenômica abrangente da superfamília KaiC ATPase, 2.635 sequências das três subfamílias KaiC (COG0467, COG2874 e pfam05763) e arCOGs relacionados (ver Tabela & # x000a0S1 & # x000a0 no material suplementar) foram extraídos do conjunto de dados da arqueação completa e genomas bacterianos. Loci genômicos (cinco genes a montante e a jusante de cada kaiC-like) foram recuperados para a análise de vizinhança genômica (Tabela & # x000a0S2). Esses loci foram anotados usando PSI-BLAST e a coleção CDD (Conserved Domain Database) de alinhamentos de sequência múltipla, e as proteínas arquea foram atribuídas a arCOGs (consulte Materiais e Métodos para obter detalhes). Notavelmente, os membros da superfamília KaiC estão presentes mesmo nas arquéias com os menores genomas, como Nanoarchaeota, e várias famílias KaiC são expandidas em muitas linhagens arquea, especialmente, em Termococos e Thermoproteales (Tabela & # x000a0S1).

TABELA & # x000a0S1 & # x000a0

Padrões filéticos de arCOGs semelhantes a KaiC e associados. Baixe TABLE & # x000a0S1, arquivo XLSX, 0,1 MB.

TABELA & # x000a0S2 & # x000a0

A partir desta coleção de sequências de proteínas semelhantes a KaiC, selecionamos um conjunto não redundante de proteínas que poderia conter pelo menos um domínio ATPase de tamanho completo (

200 & # x000a0 resíduos de aminoácidos). Este conjunto não redundante foi usado para construir um dendrograma usando uma combinação do método FastTree e o método de grupo de pares não ponderados usando ligações médias (UPGMA) (Texto & # x000a0S1 ver Materiais e Métodos para detalhes). A topologia da árvore resultante foi amplamente consistente com os resultados das análises filogenéticas anteriores (34, 39).

TEXTO & # x000a0S1 & # x000a0

Apesar da considerável super-representação de genomas bacterianos em comparação com os de archaea no banco de dados, as proteínas archaeal (e cianobacterianas) dominam a família KaiC, de acordo com a conclusão anterior de que esta família se originou em Archaea (42). Uma árvore filogenética foi construída para um subconjunto não redundante de membros da família KaiC (Fig. & # X000a02A). A árvore contém 28 ramos distintos de arquea com suporte forte (A1 a A28) e 6 ramos predominantemente bacterianos (B1 a B6). As sequências bacterianas estão principalmente espalhadas pela árvore, sugerindo HGT frequente de arqueas a bactérias. O grande clado, principalmente bacteriano, que combina os ramos B2 e B3 corresponde aos componentes cianobacterianos KaiC do relógio circadiano (B3) e sequências semelhantes a KaiC (B2), incluindo proteínas experimentalmente estudadas de Rodopseudomonas e Legionella (33, 43) (Fig. & # X000a02A). O clado B2 fortemente suportado (95%) contém várias proteínas arquea, além das bacterianas, todas de diferentes metanógenos (ramos A5a e A5b), o que indica provável HGT de bactérias a arquéias. No Rodopseudomonas (ramo B2), o envolvimento dos homólogos KaiC na expressão do gene semelhante ao relógio foi demonstrado, enquanto em Legionella (ramo B2), essas proteínas estão implicadas na resistência ao estresse oxidativo e de sódio e não parecem ser componentes de um oscilador. Este clado está profundamente aninhado entre diversos ramos de archaea, de acordo com o cenário em que os componentes ancestrais do relógio circadiano foram transferidos de arquea para bactérias (Fig. & # X000a02A). Proteínas contendo dois domínios ATPase e aqueles com um único domínio ATPase são intercaladas na árvore, sugerindo que múltiplas fusões gênicas e fissões gênicas ocorreram durante a evolução desta família em Archaea. Além disso, as ATPases ativas e inativadas (conforme determinado a partir da interrupção dos motivos de assinatura Walker A e B do domínio P-loop) também são intercaladas, indicando várias inativações independentes de ATPase (Fig. & # X000a02A Tabela & # x000a02). Aqui, nos referimos coletivamente a todos os grupos de homólogos KaiC com domínios ATPase inativados como iKaiC claramente, apesar da revogação da atividade ATPase, iKaiC poderia executar outras funções, como discutido abaixo. O ramo A9 da arquea consiste em proteínas semelhantes a KaiC que estão bem representadas em ambos Euryarchaeota e o TACK (Thaumarchaeota, Aigarchaeota, Crenarchaeota, Korarchaeota) superfilo e, portanto, parecem ser ancestrais (Tabela & # x000a02). Embora o suporte desse ramo não seja muito forte (44), todas essas proteínas pertencem ao mesmo cluster, arCOG01171, e têm um único domínio ATPase, portanto, duas abordagens independentes para agrupamento de sequências fornecem resultados semelhantes. As mesmas considerações se aplicam ao ramo A3, que inclui proteínas semelhantes a KaiC com dois domínios ATPase ativos. O terceiro ramo (A17) que parece ser ancestral consiste em proteínas FlaH, componentes essenciais do arquelo (36, 45). Os galhos da árvore restantes são específicos de linhagem ou incluem apenas algumas linhagens de arquea (Tabela & # x000a02 Tabela & # x000a0S3). Assim, esta análise corrobora as conclusões anteriores de que pelo menos três famílias KaiC poderiam estar representadas no LACA (11). Os múltiplos ramos longos e inativação do domínio ATPase implicam subfuncionalização frequente das proteínas da família KaiC, especialmente em Termococos e Thermoproteaceae e em menor grau em Aciduliprofundum e Archaeoglobi. Esta tendência evolutiva resultou no aparecimento de numerosas subfamílias de proteínas iKaiC altamente divergentes (Tabela & # x000a0S1).

Filogenia e vizinhanças de genes conservados da família KaiC. (A) O dendrograma que reflete as relações entre os representantes arqueais e bacterianos da família de proteínas KaiC foi construído conforme descrito em Materiais e Métodos. Os ramos distintos principais são colapsados ​​e mostrados como triângulos numerados de A1 a A28 para os ramos de archaeal e B1 a B6 para os ramos bacterianos. Os valores de bootstrap calculados pelo programa FastTree são mostrados para vários nós principais, e os valores para os ramos principais e bem suportados são mostrados em vermelho. Cada sequência na árvore é descrita pelo número da etiqueta do locus e pelo nome da espécie. Cores: verde, genes bacterianos laranja, genes arquea. (B) Para cada ramo, um arranjo de gene conservado (se detectado) é mostrado. Os genes são mostrados como setas. Um número arCOG é mostrado para cada gene. Genes funcionalmente ligados ou homólogos são representados como segue: genes semelhantes a KaiC, genes do sistema de transdução de sinal de dois componentes vermelhos, pili marrom tipo IV, transportadores de membrana azul escuro, genes não caracterizados de grade angular, branco. Outros domínios são coloridos de acordo com suas descrições fornecidas acima do ícone do domínio. Abreviaturas: V4R, domínio de ligação de moléculas pequenas V4R FlhG, família ATPase de FlhG / MinD / FleN, anti-ativador da biossíntese flagelar. Para a árvore completa, consulte o Texto S1.

TABELA & # x000a02 e # x000a0

Descrições dos ramos principais das arquéias mostradas na Fig. & # X000a02

FilialDistribuição filéticaComente um
A1Aciduliprofundum e vários Metanomicrobia genomasPrincipalmente ATPases de 2 domínios, ambos os domínios estão ativos
A2MetanocelaO segundo domínio ATPase de 2 domínios está inativado e divergiu
A3Distribuição fragmentada na maioria das linhagens arqueadas
três paralogs em Thermoproteales
2 domínios ATPase ativos, possivelmente um grupo ancestral
A4Poucas arquéias diferentesDomínio ATPase ativo único
A5Vários metanomicrobia (A5a) e vários
Methanothermobacteriales (A5b)
2 domínios ATPase ativos, mais intimamente relacionados com genuína
cianobacteriana KaiC, provável transferência lateral de bactérias
A6Muitas linhagens euriarchaeais, mas com distribuição irregularTodos os domínios ATPase ativos únicos pertencem a arCOG01173
ATPase é frequentemente fundida a uma grande complexidade de baixa
Domínio N-terminal
A7Várias linhagens de euriarcha, mas com distribuição irregularDomínio ATPase ativo único
A8Distribuição irregular em Halobactérias, Metanocela, e Nitrosopumilus,
presente em um pequeno genoma de archaeon_GW2011_AR10
Domínio ATPase ativo único
A9A maioria das linhagens arquea, incluindo NanoarchaeotaDomínio ATPase ativo único, possivelmente um grupo ancestral
A10A maioria das duplicações de linhagens de euriarcha em TermococosDomínio ATPase ativo único
A11A maioria das linhagens arqueadasUm único domínio ATPase ativo e 2 ATPase ativa
domínios (fundidos) incluem o ramo bacteriano B5,
todos com 2 domínios ATPase
A12Thermoproteales apenas, 2 paralogsDomínio ATPase ativo único
A13Metanomicrobia e Methanothermobacteriales, 2 paralogs em
Metanossarcinales
Domínio ATPase ativo único
A14A maioria das linhagens crenárquicas e KoarchaeumDomínio ATPase ativo único
A15Algumas arquéias diferentesDomínio ATPase ativo único
A16MethanothermobacterialesDomínio ATPase ativo único
A17A maioria das linhagens arqueadasProteína FlaH associada a arquelo de domínio ATPase ativo único
possivelmente um grupo ancestral
A18ThermoproteaceaeDomínio ATPase ativo único arCOG05482 monofilético
A19Diversos HalobactériasProvavelmente uma ATPase ativa fundida a um domínio semelhante a metalochaperona
(LIXO)
A20Distribuição irregular em Archaeoglobi, Metanomicrobianos
e Aciduliprofundum presente na maioria Halobactérias
Domínio ATPase inativado único arCOG01172 monofilético
A21ArchaeoglobiDomínio ATPase inativado único
A22Distribuição irregular em Metanomicrobianos e AciduliprofundumDomínio ATPase inativado único ao qual a maioria das sequências pertence
arCOG01175
A23TermococosDomínio ATPase ativo único
A24ArchaeoglobiGrupo de domínio ATPase ativo único com várias bactérias
A25Diversos Halobactérias, tudo Metanosaeta e tudo
Aciduliprofundum genomas
2 domínios ATPase, o segundo domínio está inativado e divergiu
no Halobactérias, é GvpD, um componente e regulador
de um sistema de vesículas de gás
A26Thermoproteaceae apenas 2 paralogsDomínio ATPase ativo único
A27Thermoproteaceae2 domínios ATPase, o segundo domínio está inativado e divergiu
A28Thermoproteaceae2 domínios ATPase, o segundo domínio está inativado e divergiu

TABELA & # x000a0S3 & # x000a0

Parceiros de interação previstos de proteínas KaiC em Archaea.

A análise de vizinhanças de genes conservados (Fig. & # X000a02B) e fusões de domínio (Fig. & # X000a03) revelou um conjunto complexo e diverso de proteínas e domínios que podem ser previstos para interagir com membros da família KaiC.

Fusões de proteínas KaiC. Domínios individuais são mostrados como retângulos. Os domínios relacionados ao KaiC são designados por números arCOG ou identificadores Pfam. Os nomes das espécies e os respectivos IDs de proteínas são mostrados à direita. Os domínios homólogos são codificados por cores. Abreviaturas: HAMP, PAS, REC, HisKA_7TM e GAF, domínios conhecidos compartilhados com sistemas de transdução de sinal de dois componentes HHH, domínio de ligação de DNA de hélice tripla TRASH, domínio de ligação de metal previsto para estar envolvido na detecção de metais pesados ​​ATPase_N, AAA ATPase N-terminal região ATPase_C, AAA ATPase C-terminal região TM, segmento transmembranar V4R, V4R domínio de ligação de molécula pequena.

Os três temas contextuais mais comuns envolvendo a família KaiC são (i) sistemas pilus tipo IV e outros complexos associados à membrana, como a partícula de reconhecimento de sinal (SRP) GTPase Ffh ou uma biossíntese flagelar semelhante a FlgN / chaperona da via secretora (20), (ii) transdutoras de sinal e proteínas sensoriais que são tipicamente associadas com histidina quinases em bactérias, e (iii) transportadores de membrana (Fig. & # x000a02B).

Especificamente, podemos prever com segurança os parceiros de interação para duas famílias ancestrais KaiC, além da FlaH, para as quais tais parceiros já são conhecidos. Prevê-se que as proteínas KaiC do ramo A9 interajam com proteínas não caracterizadas de arCOG00921 (COG1318, reguladores transcricionais de ligação de DNA previstos da família GlpR) (Fig. & # X000a02B). Os dados na Tabela & # x000a0S1 & # x000a0indicam que arCOG00921 proteínas e proteínas do ramo A9 KaiC estão sempre presentes no mesmo genoma e muitas vezes de forma adjacente, mesmo no menor genoma arquea de Nanoarchaeum equitans (NEQ174 e NEQ534, respectivamente). A coincidência de retenção sugere que ambos os componentes estão envolvidos nos mesmos processos celulares importantes. Um terceiro componente também poderia estar ligado a este sistema, a saber, uma proteína da família DUF77 mal caracterizada (pfam01910 / COG0011) que está presente na maioria das arquéias (arCOG04373) e parece descender do LACA (11). A estrutura de uma proteína desta família foi resolvida, revelando uma dobra de ferredoxina, e foi mostrado para formar homotetrâmeros e ligar tiamina em Thermotoga, a expressão do gene para esta proteína é regulada positivamente sob condições oxidantes (46). Nesse sentido, tem sido proposto que a proteína está envolvida em um mecanismo de resposta ao estresse oxidativo (11). Além disso, arCOG007764 (um parálogo de arCOG00921) está associado a ATPases semelhantes a KaiC do ramo A24, enquanto arCOG04373 também está associado a ATPases semelhantes a KaiC do ramo A14, reforçando a ligação funcional dessas três famílias de proteínas (Fig. & # X000a02B) .

Proteínas com dois domínios ATPase, que mais se assemelham à proteína KaiC cianobacteriana genuína, são tipicamente associadas a uma pequena proteína, seja KaiB (ramos A5a e A5b) ou um membro de uma família de proteínas não caracterizadas (por exemplo, arCOG07117, arCOG03757, arCOG03758, arCOG11224 e arCOG10037) no ramo ancestral A3 (Fig. & # x000a02B). A estrutura de uma proteína desta família foi resolvida (código PDB 2p9x), revelando uma dobra do feixe de quatro hélices. A comparação estrutural usando VAST (47) mostra que a melhor correspondência para esta proteína é o domínio eucariótico DEATH (um domínio nomeado para morte, significando seu envolvimento na apoptose, também muitas vezes referido como DD) com um desvio quadrático médio da raiz de 0,97 & # x000a0 & # x000c5 do DD do RAIDD humano (proteína contendo DD, a abreviação é complexa e é explicada na referência 48) proteína (código PDB 2O71) (49, 50) (Fig. & # x000a0S1).Os DDs e domínios de adaptador helicoidal & # x003b1 relacionados são componentes-chave das vias de transdução de sinal eucariótico, particularmente aqueles envolvidos na morte celular programada (apoptose), onde esses domínios medeiam conexões entre diferentes componentes por meio de interações homotípicas (ou seja, diferentes adaptadores relacionados a DD domínios interagem uns com os outros) (49, 50). As exceções a esta associação são as ATPases de dois domínios do clado específico de halobactéria do ramo A11 e principalmente do ramo A1 metanomicrobiano, para o qual nenhuma pequena proteína parceira codificada no mesmo locus pôde ser identificada. O ramo bacteriano B1 encontra-se dentro de uma subárvore de arquea que inclui os ramos A1 a A4. Vários ramos internos dentro desta subárvore são fortemente suportados (& # x0003e90%) (Fig. & # X000a02A), sugerindo transferência horizontal de arquea para bactérias. A maioria do kaiC os genes associados ao ramo B1 estão localizados próximos a genes relacionados a sistemas de dois componentes, sugerindo que KaiC de arquea do ramo A1 poderia interagir com os componentes análogos codificados em outros loci nos respectivos genomas de arquea. Domínios do tipo DD são especificamente expandidos na classe Termococos e vários membros do filo Thaumarchaeota (Fig. & # X000a0S1B Tabela & # x000a0S1). Alguns deles são fundidos a um domínio divergente de iKaiC, domínio REC ou domínio de ferritina, ligando ainda mais essas proteínas a KaiC. Além disso, os genes que codificam proteínas de domínio semelhante a DD são encontrados em várias vizinhanças conservadas juntamente com outros genes não caracterizados, sugerindo que componentes adicionais podem ser ligados à rede de transdução de sinal baseada em KaiC (Fig. & # X000a0S1B). Levando essas observações em consideração, prevemos que os domínios do tipo DD também servem como moduladores da atividade de autofosforilação de KaiC.

FIG & # x000a0S1 & # x000a0

ATPases semelhantes a KaiC de domínio único são frequentemente codificados como dupletos de parálogos, dos quais alguns são ativos e outros inativados, sugerindo que eles podem formar heterodímeros, recapitulando a organização das ATPases semelhantes a KaiC de dois domínios (Fig. & # X000a02B )

As fusões de KaiC com outros domínios também são informativas, mostrando a mesma tendência observada para as vizinhanças conservadas ou sugerindo o envolvimento de domínios do tipo KaiC em vias de transdução de sinal mais complexas (Fig. & # X000a03). Muitas dessas fusões (por exemplo, para o domínio sensorial TRASH [tráfico, resistência e detecção de metais pesados], rubredoxinas e ferritinas) apontam para um envolvimento no estresse oxidativo. Na maioria das vezes, observamos domínios de ferritina fundidos a KaiC ou DUF835 e encontrados nas respectivas vizinhanças (Fig. & # X000a03 Tabela & # x000a0S2). As ferritinas são proteínas ligantes de ferro cujo papel na resposta ao estresse oxidativo está bem estabelecido (51).

A associação com o SRP GTPase Ffh e o regulador GTPase Srp102 / FtsY sugere que as proteínas do tipo KaiC podem regular o direcionamento de proteínas nascentes secretadas ou de membrana do ribossomo para a membrana através do SRP (44, 52).

Os domínios iKaiC da família DUF835 são frequentemente encontrados em proteínas de múltiplos domínios (Fig. & # X000a03). Muitos deles contêm domínios sensoriais e de transdução de sinal que foram exaustivamente estudados no contexto de sistemas de transdução de sinal de dois componentes bacterianos (53, 54). Esta conexão sugere que as proteínas DUF835 estão envolvidas nas vias de transdução de sinal. Muitas proteínas desta família estão associadas à membrana, presumivelmente interagindo com outras proteínas da membrana, algumas das quais são fundidas ao domínio DUF835 (por exemplo, o domínio semelhante ao simportador de Na + / prolina) (Fig. & # X000a03 Tabelas & # x000a0S1 e S2) . As fusões com outras proteínas regulatórias e de transdução de sinal, como AAA ATPases contendo repetições de tetratricopeptídeos e ciclases, em particular (Fig. & # X000a03), sugerem que as proteínas da família KaiC estão envolvidas em vias altamente complexas, que incluem cross-talk com outras transduções de sinal sistemas.

Finalmente, o domínio MEDS (metanogênio / metilotrófico DcmR sensorial) descrito anteriormente (arCOG03567, pfam14417) mostra uma afinidade clara para a família KaiC. Pesquisas PSI-BLAST iniciadas com qualquer uma das sequências de domínio MEDS contra o banco de dados arCOG revelam similaridade de sequência significativa deste domínio com os membros de arCOG01171 semelhante a KaiC (valor E de 4e-05 na segunda iteração), embora o domínio MEDS seja improvável ser uma ATPase ativa devido à falta de resíduos catalíticos nos motivos ATPase de Walker A e B. O domínio MEDS foi descrito anteriormente (55) tanto como um domínio autônomo, frequentemente codificado nas vizinhanças genômicas de outros componentes de sistemas de transdução de sinal, quanto em uma fusão com histidina quinases sensoriais juntamente com outros domínios sensoriais (55). Aqui também identificamos fusões de domínios MEDS e semelhantes a DD (Fig. & # X000a0S1). Tomadas em conjunto, essas observações sugerem que o domínio MEDS pode ser funcionalmente semelhante ao domínio DUF835 descrito acima.

Muitos domínios e genes ligados às proteínas iKaiC permanecem não caracterizados. Há uma expansão de duas famílias de proteínas em Halobactérias que estão associados a iKaiC de arCOG02452. Um deles foi discutido anteriormente no contexto dos sistemas de transdução de sinal e é denominado HalX (arCOG02601 / pfam08663) (56). O domínio HalX é frequentemente fundido ao domínio REC e é encontrado no contexto de genes associados a um sistema de transdução de sinal de dois componentes (Fig. & # X000a02 Tabelas & # x000a0S1 e S2). O segundo domínio expandido não foi descrito anteriormente. Em genomas halobacterianos, é representado por vários parálogos que pertencem a cinco arCOGs, arCOG08928, arCOG08103, arCOG08989, arCOG09008 e arCOG08980. Entre estes, apenas arCOG08928 está frequentemente localizado próximo a um iKaiC de arCOG02452, e alguns membros arCOG08980 são fundidos a iKaiC (Fig. & # X000a02 e & # x200B e3). 3). Ambos os domínios podem funcionar como domínios de entrada para as respectivas proteínas semelhantes a KaiC.

Modelos de sistemas de transdução de sinal baseados em KaiC.

As múltiplas linhas de evidência discutidas acima indicam que a família KaiC é provavelmente um importante centro de uma rede de sinalização arquea, versátil e complexa, que até agora tem praticamente escapado à atenção. No entanto, os dados experimentais disponíveis sobre um relógio circadiano halobacteriano (24, 57) e o recente progresso no estudo das funções de FlaH no arquelo (35, 36, 45) nos permitem propor dois modelos dos papéis de KaiC- como proteínas na transdução de sinal (Fig. & # x000a04). O primeiro modelo é essencialmente idêntico ao mecanismo do relógio circadiano e postula a formação de um anel homohexamérico de proteínas KaiC contendo dois domínios ATPase ou heterohexâmeros de proteínas KaiC interagentes, cada um contendo um único domínio ATPase. Ambos os domínios podem ser ATPases ativas ou, alternativamente, um dos domínios pode ser inativado, como um dos vários domínios DUF835, que passaria o sinal de um domínio de entrada para o domínio semelhante a KaiC ativo (Fig. & # X000a04) . Cada um dos anéis ATPase hexaméricos iria interagir com vários parceiros e, como com outros sistemas de transdução de sinal, esses parceiros podem ser classificados em componentes de entrada e saída (Fig. & # X000a04). Além disso, os anéis KaiC podem interagir com moduladores da atividade ATPase, como KaiB no relógio circadiano, que podem competir pela ligação com outras proteínas de saída.

Modelos de arquiteturas complexas de proteínas e funções putativas dos componentes das vias de transdução de sinal baseadas em KaiC em arquéias. Os componentes da proteína da via KaiC são mostrados como formas coloridas. Abaixo do esquema de interação proteína-proteína prevista, os componentes selecionados de entrada, modulador e saída são listados dentro das bordas ovais, que são coloridas de acordo com as funções previstas desses componentes. Cada nome de família de proteínas é mostrado ao lado de um círculo da mesma cor usada para este componente nas Fig. & # X000a02 e & # x200B e 3 3.

O segundo modelo postula a interação de um homohexâmero ATPase semelhante a KaiC de domínio único diretamente com um domínio de saída, semelhante à interação potencial entre FlaH e FlaI no arquelo (36, 45) (Fig. & # X000a04). Muitos dos componentes previstos permanecem não caracterizados e, portanto, nenhuma função específica pode ser prevista para eles neste momento. Além disso, os sistemas de sinalização centrados em KaiC podem ser interconectados com outras vias de transdução de sinal, em particular, com sistemas de dois componentes, via domínios compartilhados de proteínas de entrada (Fig. & # X000a04), e com GTPases semelhantes a Ras, diretamente através de a interação com Srp102 / FtsY ou através de proteínas da família Roadblock, conforme descrito para bactérias e eucariotos (58, 59). O modo de sinalização aparentemente pode ser modificado com relativa facilidade. Por exemplo, uma ATPase semelhante a KaiC de dois domínios e uma proteína semelhante a DD são codificadas nos loci pilus tipo IV em Thermoproteales, enquanto em Euryarchaeota, esses loci contêm um gene que codifica um KaiC de domínio único (arCOG01175) ligado a uma chaperona de secreção semelhante a FlhG. Assim, dois modelos distintos podem ser aplicados ao mesmo processo de regulação da montagem do pilus (ou arquelo) tipo IV em arquéias diferentes (Fig. & # X000a04).

Pode-se prever que muitas proteínas semelhantes a KaiC carecem de atividade de autofosforilação, mas poderiam se ligar e / ou hidrolisar ATP para transduzir o sinal. De fato, muitas dessas proteínas não possuem o par de resíduos de serina / treonina que são conservados entre as proteínas KaiC genuínas e são autofosforiladas no sistema de relógio circadiano (30). No entanto, várias subfamílias KaiC archaeal, especialmente as ATPases de dois domínios, retêm este motivo ou pelo menos um dos dois hidroxi aminoácidos e podem ser autocinases ativas.

Implicações para o relógio circadiano arqueado.

Entre as arquéias, a expressão gênica diurna foi demonstrada apenas em Halobactérias (24, 57, 60). Foi demonstrado que proteínas semelhantes a KaiC sofrem expressão cíclica, e a deleção da maioria delas afetou a expressão das demais, sugerindo que Halobactérias na verdade, pode ter um mecanismo circadiano baseado em KaiC bona fide (38). Da mesma forma que as cianobactérias, Halobactérias ajustar seu metabolismo às condições de luz por meio de bombas de prótons baseadas em rodopsina que geram um gradiente de prótons e rodopsinas sensoriais que controlam a fototaxia (61). Halobactérias codificam ATPases semelhantes a KaiC de dois domínios (ambas no ramo A11 na Fig. & # x000a02A), que não se agrupam com KaiC de cianobactérias. Além disso, nem KaiB, nem KaiA, nem qualquer análogo potencial desses interatores KaiC puderam ser identificados nas vizinhanças genômicas das ATPases halobacterianas do tipo KaiC. Além disso, houve uma correlação fraca, se houver, entre a presença de ATPases KaiC de dois domínios e proteínas semelhantes à rodopsina em genomas halobacterianos (Tabela & # x000a0S1). Assim, as funções dessas proteínas em Halobactérias permanecem obscuros. Até onde sabemos, nenhuma evidência de um relógio circadiano em qualquer outra arquéia foi relatada e nenhuma rodopsina foi identificada.

Um sistema de relógio circadiano mínimo putativo consistindo de KaiC do ramo A5 e KaiB está presente em alguns metanógenos (Fig. & # X000a02 Tabela & # x000a0S3). No entanto, como no caso de Legionella, esse sistema pode estar envolvido em vias regulatórias distintas do relógio circadiano. Além de Halobactérias, parece não haver nenhuma indicação de que as arqueas podem sentir a luz e modular seu metabolismo de acordo. Portanto, parece improvável que a maioria das arquéias possua relógios circadianos semelhantes aos das bactérias fotossintéticas. No entanto, se as indicações de mecanismos de relógio em arquea (diferente de Halobactérias) foram encontrados, os melhores candidatos seriam os sistemas contendo as ATPases semelhantes a KaiC de dois domínios do ramo A5, que está associado a KaiB, e aqueles do ramo A3, associados a um domínio semelhante a MORTE, um análogo potencial de KaiB ( Fig. & # X000a02 e & # x200B e 4 4).

Considerações finais.

A impressionante proliferação e diversificação da família ATPase semelhante a KaiC em arquéias implica que essas proteínas compreendem o núcleo de redes de transdução de sinal diversas, inexploradas e, aparentemente, específicas para arquéias. Esses sistemas de transdução de sinal estão provavelmente envolvidos na regulação de complexos associados à membrana e proteínas individuais, como o arquelo, pili tipo IV, SRP e transportadores de membrana. Além disso, a maquinaria de transdução de sinal centrada em KaiC pode ser prevista para regular uma resposta ao estresse oxidativo. No entanto, parece improvável que archaea, além, talvez, de Halobactérias, possuem relógios circadianos centrados em KaiC do tipo cianobacteriano. Os mecanismos de sinalização baseados em KaiC parecem ser ancestrais em Archaea, com pelo menos três paralogues KaiC projetados para a LACA. Uma subfamília KaiC ancestral que inclui uma proteína contendo um domínio HTH (arCOG00921) pode estar envolvida em vias de resposta global ainda não caracterizadas porque é codificado mesmo no genoma mínimo do Nanoarchaeota. O sistema de transdução de sinal baseado em KaiC previsto parece estar interconectado com sistemas de transdução de sinal de dois componentes por meio de iKaiC da família DUF835 e domínios MEDS que estão previstos para interagir com ATPases KaiC ativas. Em contraste, não foi possível identificar nenhuma conexão entre a rede centrada em KaiC e os genes envolvidos na via da quinase S / T. Além disso, a inspeção dos dados disponíveis sobre os fosfoproteomas de arquea não resultou em nenhuma indicação de fosforilação extensa de genes relacionados à via KaiC (62, & # x0201364). Assim, a rede KaiC parece estar amplamente desarticulada das vias regulatórias mediadas pela S / T quinase em Archaea. A análise filogenômica relatada aqui pode produzir apenas modelos brutos de transdução de sinal arquea. No entanto, essas observações expõem várias direções experimentais que podem lançar luz sobre os principais aspectos da biologia celular das arquéias.


محتویات

شواهد موجود مطرح می‌کنند که آرکی‌ها و باکتری‌ها در اوایل دورهٔ تکاملی از یکدیگر جدا شده‌اند. تمامی موجودات یوکاریوت که سومین قلمرو به نام اوکاری‌ها (یوکاریا) را تشکیل می‌دهند از همان قلمرو به نام اوکاری‌ها (یوکاریا) را تشکیل می‌دهند از همان. لذا یوکاریوت‌ها نسبت به باکتری‌ها ، ارتباط نزدیکتری با آرکی‌ها دارند. [۵]

البته این نگرش که یوکاریها از آرکیها انشعاب پیدا کردهاند یا از باکتریها, بحثهای زیادی به دنبال داشتهاست. اما امروزه به دلیل تشابهات ژنتیکی و بیوشیمیایی ، برخی دانشمندان معتقدند که یوکاری‌هاز.

اما چگونه این تناقض عظیم را درک کنیم؟

برخی شواهد نشان میدهند که احتمالا یوکاریوت اولیه از درون همزیستی یک باکتری در یک آرکی باکتر به وجود آمدهاست و این موضوع میتواند ابهامات و تناقضات را رفع کند.

آرکی آها معمولا دارای یک کروموزوم حلقوی هستند که اندازه آن میتواند به بزرگی 51. 57. 492 جفت باز در Methanosarcina acetivorans باشد که بزرگترین ژنوم شناخته شده آرکی آها میباشد و یک دهم این اندازه, به کوچکی 490. 885 جفت باز در Nanoarchaeum equitans, کوچکترین ژنوم آرکی آی شناخته شده‌است که تخمین زده شده شه شامل فقط ۵۳۷ ژن کدکننده پروتئین است. قطعات کوچک مستقل DNA به نام پلاسمید هم در آرکی آ یافت می‌شوند. پلاسمیدها می‌توانند در فرایندی که شبیه هم یوغی باکتری‌ها است با تماس فیزیکی بین سلول‌ها انتقال یاند.

آرکی باکتری‌ها به چندین دسته تقسیم می‌شوند که در ذیل به آنها اشاره خواهیم کرد:

یوری آرکئوتا ویرایش

بسیاری از هالوفیل‌های افراطی و همه متانوژن‌های شناخته شده در این گروه قرار می‌گیرند.

بعلاوه ، یوری آرکئوتا ، تعدادی از ترموفیل‌های افراطی را نیز شامل می‌شود.

کرن آرکئوتا ویرایش

کرن خود به معنای چشمه است و اولین بار به دلیل کشف اعضای این گروه در اطراف چشمه‌های آب گرم ، دلیل کشف اعضای این.

توجه ویرایش

به تازگی گونه‌هایی یافت شده‌اند که افراطی (هالوفیل افراطی یا ترموفیل افراطی یا هر دو).

کر آرکئوتا ویرایش

اعضای این گونه نیز به دلیل فرق زیادی که با یوری آرکئوتا و کرن آرکئوتا داشتند ، در یک گروه منفرد قرار گرفتند. نام این گروه اشاره به جوان بودن طبقه‌بندی آن دارد.

نانو آرکئوتا ویرایش

این گروه شامل آرکی باکترهایی است که از لحاظ اندازه و تعداد جفت باز کوچک‌تر از سایرین هستند. یکی از کوچکترین این آرکی‌ها ، آرکی باکتری است که حدود ۵۰۰۰۰۰ جفت بازدارد که در مقایسه با سایر گونهرها ،ازدارد که در مقایسه با سایر گونهرها ، ازدارد. همین آرکی باکتری ای که پیشتر ذکر گردید ، اولین گونه شناخته شده این گروه می‌باشد.

آرکی باکتری‌ها دارای گونه‌هایی هستند که در محیط‌های افراطی مانند غلظت زیاد نمک یا دمای زیاد زنندگی. به صورت کلی و بنیادی ، افراطی‌ها به دو دسته مهم افراطی‌های دمایی و افراطی‌های غلظتی تقسیم‌بنودی می‌شندی. (ترموفیل‌ها و هالوفیل‌ها)

ترموفیل‌های افراطی ویرایش

آرکی‌های افراطی گرای دمایی یا ترموفیل‌ها به آرکی باکتری‌هایی گفته می‌شود که در محیط‌های افراطی‌ک باکتری‌هایی گفته می‌شود که در محیط‌های افراطی‌ک ددماییزنگی.

این آرکیها میتوانند در دماهای بسیار زیادی که تقریبا هیچ موجود دیگری نمیتواند زنده بماند, زنده بمانند و فعالیتهای متابولیسمی را انجام دهند.

هالوفیل‌های افراطی ویرایش

آرکی‌های افراطی گرای نمکی یا غلظت نمکی یا همان هالوفیل‌ها به آرکی باکتری‌هایی گفته می‌شود که دادای‌ک دمنان همان.

این آرکیا میتوانند در غلظتهای نمکی ای زندگی کنند که تقریبا هیچ موجود دیگری نمیتواند زنده بماند, و میتوانند فعالیتهای متابولیسمی را انجام دهند.

مفهوم اولیه ویرایش

در بیشتر قرن بیستم ، پروکاریوتها به عنوان یک گروه واحد از موجودات در نظر گرفته می‌شدند به عنوان یک گروه واحد از موجودات در نظر گرفته می‌شدند به عنوان یک گروه واحد از موجودات در نظر گرفته می‌شدند به عنوان یک گروه واحد از موجودات در نظر گرفته می‌شدند به عنوان. میکروبیولوژیست‌ها می‌توانند میکروارگانیسم‌ها را بر اساس ساختار دیواره‌های سلولی ، شکل‌هابرده مواره‌هار. [7] در سال 1965, امیل زاکراندل و لینوس پائولینگ [8] در عوض با استفاده از توالیهای ژنها در پروکاریوتهای مختلف پیشنهاد شد که نحوه ارتباط آنها با یکدیگر بررسی شود. این روش فیلوژنتیک روش اصلی است که امروزه استفاده می‌شود. [۹]

آرکیا - در آن زمان فقط متانوژن شناخته شده بود - برای اولین بار در سال 1977 توسط کارل ووز و جورج ای فاکس جدا از باکتریها طبقهبندی شدند. اینکار به وسیله توالی یابی RNA ریبوزومی (rRNA) ژن‌ها صورت گرفت. [۱۰]

آنها این گروه‌ها را "Urkingdoms" از باستانیان و یوباکتری‌ها نامیدند ، گرچه محققان دیگر با آنها بهرارارارارارار عنوان. ووز و فاکس اولین شواهد را دربارهٔ آرکی باکتری‌ها به عنوان "خط نزول" جداگانه ارائه دادند:

برای تأکید بر این تفاوت, ویز, اوتو کندلر و مارک ولیس بعدا پیشنهاد کردند طبقهبندی موجودات در سه نوع طبیعی دامنهها معروف به سیستم سه دامنه ای: یوکاریا, باکتریها و باستانیان انجام شود. [۱۱] آنچه که اکنون به عنوان "انقلاب Woesian" شناخته می‌شود. [۱۲]

کلمه "archaea" از یونان باستان ἀρχαῖα به معنی "چیزهای باستانی" آمدهاست, [13] به عنوان اولین نمایندگان حوزه Archaea متانوژن بودند و فرض بر این بود که متابولیسم آنها نشان دهنده جو اولیه زمین و قدمت موجودات است, اما با بررسی زیستگاههای جدید ، موجودات بیشتری کشف شدند. افراطی هالوفلیک [۱۴] و هایپرترموفیلی میکروب ها [۱۵] در باستان گنجانده شده‌است. برای مدت طولانی, باستانیان به عنوان اکستوفیلهای افراطی دیده میشد که فقط در زیستگاههای شدید مانند چشمه آب گرم و دریاچه نمک وجود دارد, اما در پایان قرن 20, باستانیان در غیر محیطهای شدید نیز هست. امروزه شناخته شده‌است که آنها یک گروه بزرگ و متنوع از ارگانیسم‌ها هستند که به‌طور فراوبان تنوع بزرگ و متنوع از ارگانیسم‌ها هستند که به‌طور فراوبان توه بزرگ. [۱۶]

این درک جدید از اهمیت و همه گیر بودن باستان از طریق استفاده از واکنش زنجیره ای پلیمراز (PCR) برای شناسایی پروکاریوتها از نمونههای محیطی (مانند آب یا خاک) با ضرب ژنهای ریبوزومی آنها حاصل شدهاست. این اجازه می‌دهد ارگانیسم‌هایی که در آزمایشگاه کشت نبوده‌اند ، شناسایی و شناسایی شوند. [۱۷] [۱۸]

طبقه‌بندی خانواده ای ویرایش

طبقه‌بندی باستانیان و و به‌طور کلی پروکاریوت‌ها ، یک زمینه با سرعت و جنجال است. هدف از سیستمهای طبقهبندی فعلی, سازماندهی باستان به گروههایی از موجودات زنده است که دارای ویژگیهای ساختاری و اجداد مشترک هستند. [۱۹] این طبقه‌بندی‌ها به شدت به استفاده از توالی ژن‌های RNA ریبوزومی برای آشکار کردن روابط مبتوجودای برای آشکار کردن روابط مبتوجودات [۲۰] اکثر گونه‌های باستانی قابل کشت و بررسی کهن بررسی می‌شوند اعضای دو نوع اصلی phyla ، یوکساریا و Crenarota. گروههای دیگری بهطور آزمایشی ایجاد شدهاند, مانند گونه عجیب و غریب "Nanoarchaeum equitans", که در سال 2003 کشف شد و به آن پناهگاه اختصاصی داده شد. [۲۱] یک پناهگاه جدید Korarcheota نیز پیشنهاد شده‌است. این شامل یک گروه کوچک از گونههای گرمادوست غیر معمول است که ویژگیهای هر دو گیاه اصلی را دارد, اما بیشترین ارتباط را با کرن آرکئوتا دارد. [22] [23] سایر گونههای باستانشناسی که اخیرا کشف شدهاند, فقط با هر یک از این گروهها ارتباط دوردست دارند, مانند نانو ارگانیسمهای اسیدوفیل معدن آرچئال ریچموند (ARMAN, متشکل از میکروارکئوتا و Parvarcheota), که در سال 2006 کشف شد [24 ] و از کوچکترین موجودات شناخته شده هستند. [۲۵]


Investigação Filogenômica da Síntese de Fosfolipídios em Archaea

As arquéias possuem membranas celulares idiossincráticas geralmente baseadas em fosfolipídios contendo glicerol-1-fosfato ligados por ligações éter a cadeias laterais isoprenóides. Uma vez que esses fosfolipídios diferem fortemente daqueles de bactérias e eucariotos, a origem das membranas arqueadas (e, por extensão, de todas as membranas celulares) era enigmática e exigia estudos evolutivos precisos. Neste artigo, revisamos alguns estudos filogenômicos recentes que revelaram uma via modificada do mevalonato para a síntese de precursores isoprenóides em arquéias e sugerimos que este domínio usa uma via atípica de síntese de ácidos graxos desprovida de qualquer proteína carreadora de acila, que é essencial para isso atividade em bactérias e eucariotos. Além disso, mostramos análises filogenéticas novas ou atualizadas de enzimas provavelmente responsáveis ​​pela síntese da cadeia isoprenóide de seus precursores e a síntese de fosfolipídeos a partir de fosfato de glicerol, isoprenóides e grupos de cabeça polar. Esses resultados apóiam que a maioria dessas enzimas pode ser rastreada até o último ancestral comum arqueado e, em muitos casos, até o último ancestral comum de todos os organismos vivos.

1. Introdução

As arquéias foram identificadas como um domínio independente da vida no final dos anos 1970, graças à caracterização das diferenças entre suas moléculas de RNA ribossômico e as de bactérias e eucariotos [1]. Naquela época, já se sabia que as chamadas “arqueobactérias” possuíam várias características bioquímicas atípicas, das quais a mais notável eram seus incomuns fosfolipídios de membrana. Enquanto todas as bactérias e eucariotos eram conhecidos por terem membranas baseadas em ácidos graxos ligados por ligações éster ao glicerol-fosfato, as arquéias pareciam ter fosfolipídios compostos de cadeias isoprenóides condensadas com glicerol-fosfato por ligações éter [2-6]. Além disso, os éteres de glicerol archaeal continham sn-glicerol-1-fosfato (G1P), enquanto os bacterianos e eucarióticos continham sn-glicerol-3-fosfato (G3P) (para revisão, ver [7, 8]). Essas diferenças, que têm estado no centro de um intenso debate sobre a natureza das primeiras membranas celulares [9], têm se mostrado progressivamente menos nítidas: os lipídios ligados ao éter são comuns em eucariotos (até 25% de os lipídios totais em certas células animais, [10]) e em várias bactérias termofílicas [11-13] fosfolipídios de ácidos graxos foram encontrados em diversas arquéias [14], por outro lado, os isoprenóides são conhecidos por serem universais, embora sejam sintetizados por não homólogos caminhos nos três domínios da vida, [15] até mesmo a estereoquímica do fosfato de glicerol tem algumas exceções, como mostrado pela recente descoberta de archaeal-like snLípidos específicos de -glicerol-1-fosfato em algumas bactérias [16]e em endossomos eucarióticos [17].

Hoje, graças ao acúmulo significativo de dados completos da sequência do genoma para uma ampla variedade de espécies, é possível estudar as principais vias de síntese de fosfolipídios e suas exceções, observando a presença ou ausência dos genes correspondentes nos diferentes genomas. Além disso, esses dados permitem reconstruir a história evolutiva de cada gene, combinando genômica comparativa e filogenética, ou seja, usando uma abordagem filogenômica. Neste artigo, resumimos os resultados relativos aos estudos filogenômicos das vias de biossíntese dos componentes dos fosfolipídios da arquéia e fornecemos alguns novos dados evolutivos sobre as enzimas revisadas em Koga e Morii [18] e Matsumi et al. [19] como provável responsável pela montagem de lipídios arquea a partir desses blocos de construção.

2. Archaea possui uma via atípica de biossíntese de precursores isoprenóides

Isoprenóides são cadeias de unidades de isopreno e seus derivados e são encontrados de forma ubíqua em todos os seres vivos. Eles estão envolvidos em funções muito diversas, como pigmentos fotossintéticos, hormônios, quinonas que atuam nas cadeias de transporte de elétrons, compostos de defesa de plantas, e assim por diante [15, 20]. Nas arquéias, os isoprenóides também constituem as cadeias laterais hidrofóbicas dos fosfolipídeos [7]. A biossíntese de isoprenóides requer dois precursores ativados por isopreno, chamados isopentenil pirofosfato (IPP) e dimetilalil difosfato (DMAPP), que atuam como peças construtoras. A primeira via metabólica responsável pela biossíntese de precursores isoprenóides foi descoberta em leveduras e animais na década de 1950 e denominada via do mevalonato (MVA) em referência ao seu primeiro precursor comprometido. Desde sua primeira descrição, a via do MVA foi pensada para sintetizar os precursores isoprenóides em todos os organismos [20], mas um exame mais minucioso mostrou sua ausência na maioria das bactérias [21]. Uma elegante série de abordagens multidisciplinares permitidas no final dos anos 1990 e no início dos anos 2000, descrevendo uma via independente e não homóloga em bactérias, a via do fosfato de metileritritol (MEP) (ver [22] para revisão). A via MEP foi encontrada para ser difundida em bactérias e eucariotos portadores de plastídios, enquanto a via MVA foi assumida para operar em arquéias e eucariotos [15, 23]. No início dos anos 2000, pensava-se que os isoprenóides arqueaais eram sintetizados através da via MVA porque os intermediários marcados com 14 C dessa via foram incorporados aos fosfolipídios arqueaais [24]. No entanto, apenas duas das enzimas da via eucariótica foram descritas em arqueas [25, 26]. Além disso, a pesquisa de sequências de enzimas da via MVA em genomas de arquea revelou que das sete enzimas que atuam nessa via, a maioria das espécies de arquea não possui as três últimas: fosfomevalonato quinase (PMK), mevalonato difosfato descarboxilase (MDC) e isopentenil difosfato isomerase (IDI1), envolvido na conversão de fosfomevalonato em IPP e DMAPP [27]. As tentativas de caracterizar essas enzimas arqueadas ausentes revelaram duas novas enzimas: a isopentenil fosfato quinase (IPK) e uma isopentenil difosfato isomerase (IDI2) alternativa [28-30]. Embora a reação de descarboxilação necessária para sintetizar isopentenilfosfato de fosfomevalonato não tenha sido descrita ainda, uma via alternativa final de MVA envolvendo IPK e IDI2 foi então proposta para existir em arquéias (Figura 1, [29]).


Vias de biossíntese de componentes fosfolipídicos em arquéias. Abreviaturas para a via do archaeal mevalonato (MVA): AACT, acetoacetil-CoA tiolase HMGS, 3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA sintase HMGR, 3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA redutase MVK, mevalonato quinase IPK2 fosfato , isopentenil difosfato isomerase tipo II. GHMP, galactoquinase-homoserina quinase-mevalonato quinase-fosfomevalonato quinase IPPS, isoprenil difosfato sintases (os asteriscos indicam enzimas compartilhadas com a via do MVA eucariótica). Abreviaturas para a via hipotética de síntese de ácido graxo arquea (FA): ACC, acetil-CoA carboxilase PCC, propionil-CoA carboxilase KR-PhaB, beta-cetoacil redutase DH-MaoC / PhaJ, beta-hidroxiacil desidratase ER, enoil redutase SDR, curto -cadeia desidrogenases / redutases. Abreviações para o snVia de síntese de -glicerol-1-fosfato: G1PDH, glicerol-1-fosfato desidrogenase DHQS, 3-desidroquinato sintase GDH, glicerol desidrogenase ADH, álcool desidrogenase. Abreviaturas para a via de montagem de fosfolipídios: GGGPS, (S) -3-O-geranilgeranilgliceril fosfato sintase DGGGPS, (S) -2,3-di-O-geranilgeranilgliceril fosfato sintase GGR, geranilgeranil redutase CDSA, CDP diglicerídeo sintase. (#) aponta para a capacidade dos GGRs de reduzir os isoprenóides em diferentes etapas da via de biossíntese. Os nomes entre parênteses indicam a família ou superfamília à qual pertencem as enzimas arqueadas postuladas para realizar funções específicas com base em análises filogenômicas.

Aproveitando o recente acúmulo de dados genômicos, realizamos uma análise filogenômica completa das vias de síntese do precursor isoprenóide [31]. Com relação a archaea, nossa análise de presença e ausência estendeu a presença da via alternativa de archaea proposta para uma ampla diversidade de archaea. A principal exceção a essas observações foi Nanoarchaeum equitans, o que explica a dependência desse organismo para obter seus lipídios de seu hospedeiro crenarca, Ignicoccus hospitalis [32]. As reconstruções filogenéticas das enzimas da via do MVA presentes nas arquéias revelaram sistematicamente um clado independente dos outros domínios da vida, representativo da diversidade das arquéias e geralmente respeitando os principais grupos taxonômicos das arquéias [31]. Esses resultados são consistentes com a presença de uma via distinta de MVA arquea no último ancestral comum (LACA) e apóiam que diferentes vias de biossíntese de precursores isoprenóides são características de cada domínio da vida: a via clássica de MVA em eucariotos, a via alternativa de MVA em archaea, e a via MEP em bactérias.

A origem da via de MVA de arquea parece ser composta. As enzimas compartilhadas com a via clássica do MVA eucariótica também eram ancestrais em eucariotos e bactérias e, portanto, pode-se inferir que elas estavam presentes no último ancestral comum de todos os organismos vivos (o cenancestor), do qual a linhagem arquea teria herdado eles. As últimas enzimas da via do MVA eucariótica estavam provavelmente presentes nos respectivos ancestrais de eucariotos e bactérias, mas sua distribuição em arquéias é escassa e complexa: homólogos de MDC podem ser detectados em Haloarchaea e Thermoplasmatales e alguns genes IDI1 foram identificados em Haloarchaea e Thaumarchaeota, embora eles provavelmente reflitam eventos recentes de transferência horizontal de genes (HGT) de doadores bacterianos, como deduzido de sua posição bem aninhada entre as sequências bacterianas em análises filogenéticas [23, 31]. Em contraste, a classe Sulfolobales contém homólogos de PMK e MDC que se ramificam robustamente em uma posição intermediária entre as sequências eucariótica e bacteriana, sugerindo que essas sequências poderiam ser versões ancestrais que teriam sido perdidas no resto das arquéias [31]. Se este for o caso, uma via semelhante a eucariota (exceto para a função IDI, que permanece ambígua) pode ser proposta como tendo existido no cenancestor. Essa via teria sido substituída pela via MEP na linhagem bacteriana, enquanto nas arquéias apenas as últimas etapas foram substituídas por enzimas não homólogas. Não conhecemos as forças evolutivas que impulsionaram essas mudanças, no entanto, o mevalonato quinase (MVK), PMK e MDC pertencem a uma grande família de quinases, nomeadamente as GHMP quinases [33], que é caracterizada por uma elevada conservação estrutural e mecanística que contrasta com a grande variedade de substratos que eles podem usar [34]. Se assumirmos que os ancestrais dessas enzimas não eram muito específicos, isso poderia ter permitido alguma tolerância ao recrutamento de enzimas evolutivas não relacionadas não apenas em arquéias, mas também em alguns eucariotos que substituíram seu PMK ancestral por um não homólogo [35, 36 ] Em concordância com essa ideia, o próprio IPK de archaeal parece ser capaz de usar diferentes substratos [37], o que poderia ter facilitado a substituição.

3. Evolução precoce da síntese da cadeia isoprenóide

Uma vez que os precursores isoprenóides, IPP e DMAPP, foram sintetizados, eles ainda precisam ser montados para formar cadeias isoprenóides. As preniltransferases responsáveis ​​por esta função são as isoprenil difosfato sintases (IPPS). Uma vez que muitas mais sequências genômicas completas estão agora disponíveis do que no momento das análises filogenéticas anteriores do IPPS, apresentamos aqui um levantamento atualizado da evolução dessas enzimas. Embora muitas enzimas diferentes sejam necessárias para sintetizar a ampla diversidade de isoprenóides, os primeiros passos são amplamente compartilhados entre os três domínios da vida [38]. Eles consistem na adição progressiva de unidades IPP (5 carbonos cada) a uma molécula de difosfato de alil poliisoprenóide alongada. Começando com DMAPP (5 carbonos), as reações de condensação consecutivas produzem geranilgeranil difosfato (GPP, 10 carbonos), farnesil difosfato (FPP, 15 carbonos), geranilgeranil difosfato (GGPP, 20 carbonos) e assim por diante. Os diferentes IPPSs são caracterizados pelo substrato alílico que aceitam (DMAPP, GPP, FPP, ...) e pela estereoquímica das ligações duplas, mas a principal característica utilizada para classificá-los é o tamanho dos produtos que sintetizam: podem ser IPPS de cadeia curta (

até 25 carbonos) ou IPPS de cadeia longa (& gt25 carbonos). Todos os IPPS são homólogos e compartilham um mecanismo de reação comum. O IPPS de cadeia curta difere principalmente no tamanho de sua bolsa hidrofóbica de ligação ao substrato (quanto menor a bolsa, mais curto é o produto final, [38]), mas as mutações pontuais mostraram ter um impacto importante no tamanho da bolsa e, portanto, , de seus produtos finais [39, 40]. A descrição de mutações naturais equivalentes foi relatada em archaea [41], que argumenta contra a possibilidade de inferir o produto preciso de um determinado IPPS apenas com base em sua posição filogenética [41, 42].

As primeiras árvores filogenéticas IPPS publicadas [42] usaram apenas 13 sequências (das quais 12 eram enzimas de cadeia curta) e apoiaram uma divisão entre enzimas procarióticas e eucarióticas. Naquela época, supunha-se que as IPPS arqueadas eram mais antigas porque eram conhecidas por fornecer isoprenóides para várias vias, enquanto se pensava que as bactérias e os eucariotos tinham enzimas mais especializadas. Análises filogenéticas posteriores com mais sequências mostraram dois grupos correspondentes à divisão funcional entre enzimas de cadeia curta e longa [41]. Isso era esperado, uma vez que o IPPS de cadeia longa usa proteínas suplementares para estabilizar o substrato hidrofóbico [38], o que impactaria logicamente a estrutura da proteína e, portanto, desencadearia a grande divergência entre as enzimas de cadeia curta e longa. Nesse trabalho, as enzimas de cadeia curta formaram três grupos de acordo com os três domínios da vida, o que poderia ser considerado como evidência da presença de uma enzima de cadeia curta no cenancestor e sua subsequente herança em linhagens modernas, incluindo arquéias. Além disso, nessa filogenia, as arquéias não se ramificaram como uma linhagem basal, refutando seu caráter antigo previamente assumido. Além disso, enzimas com diferentes especificidades de produto se ramificaram misturadas em toda a árvore, apoiando a plasticidade do produto da enzima de cadeia curta ancestral e a evolução subsequente de especificidades particulares de acordo com os requisitos biológicos dos organismos modernos [41]. IPPS de cadeia longa de arquea não foi detectado naquele estudo, mas alguns deles foram incorporados em estudos filogenéticos alguns anos depois [23].

Procuramos homólogos de IPPS em um conjunto representativo de 348 genomas completos dos três domínios da vida (incluindo 88 arquéias). Uma análise filogenética preliminar mostrou que, de acordo com relatórios anteriores [23], as sequências resultantes se dividem em dois clados principalmente relacionados à especificidade do produto de cadeia curta ou longa (dados não mostrados). Para evitar os artefatos filogenéticos que podem ser introduzidos pela alta divergência de sequência entre as enzimas de cadeia curta e longa, realizamos análises filogenéticas independentes para cada um dos dois parálogos, aos quais nos referiremos como IPPS de cadeia curta ou longa no que diz respeito às funções dominantes das enzimas caracterizadas. No entanto, como mencionado anteriormente [39-41], a troca de especificidade de substrato entre substratos curtos e longos parece ser relativamente comum, então essas árvores parciais devem ser reconhecidas principalmente como grupos filogenéticos relacionados à função bioquímica mais difundida, mas não determinam definitivamente o especificidade de substrato de todas as suas sequências, que só pode ser estabelecida por estudos bioquímicos. Nas filogenias preliminares de IPPS de cadeia curta, longos ramos na base de vários parálogos eucarióticos evidenciaram a alta divergência dessas sequências. Como estávamos aqui principalmente interessados ​​nas sequências de arquea, removemos as sequências eucarióticas divergentes de nossas análises. A Figura 2 e a Figura Suplementar 1 (consulte o Material Suplementar disponível online em http://dx.doi.org/10.1155/2012/630910) apresentam a filogenia de algumas sequências de enzimas de cadeia curta procarióticas representativas. A maioria das sequências de archaea ramifica-se em um grupo monofilético amplamente congruente com os principais filos e ordens de archaeal, o que sugere que esta enzima estava presente em LACA e foi herdada verticalmente na maioria das linhagens de archaea. A maioria das sequências bacterianas também se agrupa de acordo com os principais grupos taxonômicos bacterianos, sugerindo a presença ancestral dessa enzima no último ancestral comum bacteriano e, dada sua presença também no LACA, provavelmente também no cenancestor. No entanto, alguns HGTs recentes também podem ser apontados a partir dessa filogenia. Com relação a archaea, Thermoproteales, alguns Desulfurococcales, alguns Thermoplasmatales, Methanocella paludicola e Aciduliprofundum boonei ramificação dentro do grupo bacteriano, portanto, vários HGTs podem ser invocados para explicar esse padrão, embora na maioria dos casos o suporte seja fraco e não permita determinar com segurança a identidade dos doadores bacterianos (Figura 2).


Árvore filogenética de IPPS de cadeia curta reconstruída usando 136 sequências representativas e 244 sítios conservados. Multifurcações correspondem a ramos com valores de suporte & lt0,50. Os triângulos correspondem a clados bacterianos bem suportados (os números entre parênteses correspondem ao número de sequências incluídas nesses clados). Para a filogenia completa, consulte a Figura 1 suplementar.

Como no caso das enzimas de cadeia curta, a maioria das sequências de archaeal também se agrupam em nossas filogenias de IPPS de cadeia longa e, apesar da parafilia fracamente suportada das sequências euriarqueotais, os principais grupos taxonômicos de arqueia são observados (Figura 3 e Figura Suplementar 2 ) As sequências bacterianas também se agrupam de acordo com os táxons principais, sustentando que os respectivos ancestrais comuns de bactérias e arquéias, e, portanto, provavelmente também o cenancestor, tinham uma enzima IPPS de cadeia longa que foi herdada em organismos modernos. Ao contrário do IPPS de cadeia curta, os IPPS de cadeia longa eucarióticos são menos divergentes, por isso foram conservados em nossas análises. Surpreendentemente, todas as sequências eucarióticas, incluindo aquelas de eucariotos sem plastídio, ramificam-se juntas como o grupo irmão de cianobactérias, exceto para algumas algas que se ramificam dentro do grupo de cianobactérias. Além disso, alguns outros HGTs mais recentes são observados, especialmente na arqueação Termococo gênero, que se ramifica perto de uma sequência muito divergente do delta-proteobacterium Bdellovibrio bacteriovorus.


Árvore filogenética de IPPS de cadeia longa reconstruída usando 218 sequências representativas e 241 sítios conservados. Multifurcações correspondem a ramos com valores de suporte & lt0,50. Os triângulos correspondem a clados bem suportados fora de Archaea (os números entre parênteses correspondem ao número de sequências incluídas nesses clados). Para a filogenia completa, consulte a Figura Suplementar 2.

Ao todo, esses resultados suportam que, apesar de alguns HGTs recentes de bactérias para arquéias, a maioria das arquéias tem homólogos de IPPS de cadeia curta e longa que foram herdados de LACA e que, provavelmente, já estavam presentes no cenancestor.

4. Archaea pode ter uma via de biossíntese de ácidos graxos independente de ACP

Em bactérias e eucariotos, os ácidos graxos são componentes de fosfolipídios de membrana, moléculas de armazenamento de energia, substratos para modificações pós-traducionais de proteínas, metabólitos secundários e componentes de coenzimas e compostos mensageiros. Apesar da suposição geral de que o metabolismo dos lipídios das arqueas é baseado em isoprenóides, uma variedade de abordagens experimentais têm mostrado que ácidos graxos (AF) também existem nesses organismos. Archaea mostram concentrações variáveis ​​de FA livre ou seus derivados [4, 24, 43-45], o que estimulou algumas tentativas de caracterizar bioquimicamente uma archaeal FA sintase [46, 47]. Archaeal FA pode participar na estrutura da proteína [48-50] e acilação [47], mas também foram encontrados como componentes de fosfolipídios de membrana em euriarqueotes muito diversos [14]. Portanto, não é surpreendente que homólogos de várias das enzimas envolvidas na biossíntese de FA em bactérias tenham sido detectados em genomas de arquea [8, 51]. Em bactérias, a biossíntese de FA ocorre por meio de múltiplas condensações de grupos acila (malonil-CoA) em uma série de etapas cíclicas. Os blocos de construção necessários para a atividade das sintases de FA são fornecidos por várias reações. Primeiro, a acetil-CoA carboxilase (ACC) converte a acetil-coenzima A (CoA) em malonil-CoA. Em segundo lugar, a proteína transportadora de acila cofator peptídica (ACP), que é necessária para canalizar os intermediários de alongamento entre as enzimas sintetase FA, deve ser ativada através da adição de um grupo fosfopanteteína de CoA para a apo-ACP por uma sintase ACP. Finalmente, a malonil-CoA: ACP transacilase (MCAT) carrega a malonil-CoA para o holo-ACP, resultando em malonil-ACP.

Uma vez que nenhum sistema archaeal da sintase de FA foi descrito em detalhes ainda, recentemente estudamos a evolução dos homólogos de archaeal dos genes bacterianos envolvidos na síntese de FA. Em primeiro lugar, muitas archaea possuem homólogos de ACC que estão intimamente relacionados em análises filogenéticas, sugerindo sua possível origem monofilética e, conseqüentemente, a presença desta enzima em LACA [52, 53]. Em segundo lugar, apenas algumas espécies de archaeal não relacionadas têm ACP e a maquinaria de processamento de ACP (ACP sintase e MCAT) e a análise filogenética sugere que eles os adquiriram por HGTs de bactérias. Como resultado, o ACP e suas enzimas relacionadas estão ausentes na maioria das arquéias e parecem não ter estado presentes no LACA [54]. Para o restante das enzimas envolvidas nas etapas cíclicas da síntese de FA (ver Figura 1), as análises filogenéticas apóiam que as sequências de archaea estão mais intimamente relacionadas às enzimas bacterianas que são ativas em substratos ligados a CoA do que a enzimas que usam substratos ligados a ACP . Levando isso em consideração, propusemos que o sistema de processamento de ACP evoluiu especificamente na linhagem bacteriana e que as arquéias realizam a síntese de AF usando uma provável via antiga independente de ACP [54]. Embora ACC exista em arquéias, a via hipotética de síntese de FA das arquéias provavelmente envolve dois acetil-CoA em vez de usar malonil e acetil tioésteres como nas bactérias, uma vez que as tiolases que realizam esta função são conhecidas por serem descarboxilativas nas bactérias, mas não descarboxilativas nas arquéias [55].

Curiosamente, não está claro há muito tempo se a via de síntese de FA bacteriana reconhece especificamente cada intermediário acil-ACP ou se suas enzimas fixam aleatoriamente esses intermediários, modificando os corretos e liberando os inadequados.Trabalhos recentes mostraram que o ACP realiza sua função de canalização, adotando conformações únicas para cada enzima do ciclo de alongamento de FA [56]. No entanto, pode ser razoavelmente assumido que um mecanismo independente de ACP putativo prefere usar interações aleatórias entre metabólitos intermediários e enzimas, que podem ser considerados menos eficientes do que o sistema mediado por ACP bacteriano. Embora isso permaneça especulativo e necessite de confirmação bioquímica, a alta eficiência da maquinaria mediada por ACP pode explicar a preeminência da AF nas membranas bacterianas, enquanto as arquéias teriam optado pelo mecanismo ancestral alternativo de síntese de cadeias laterais por fosfolipídios de membrana, a saber, o isoprenóides [31], relegando AF a diferentes funções celulares e, apenas em pequena extensão, à síntese de membrana [54].

5. Ligando o Fosfato de Glicerol às Cadeias Laterais

Embora já se soubesse que os fosfolipídios das arquéias usam G1P em vez de G3P, como fazem as bactérias e os eucariotos, a recente caracterização e sequenciamento da enzima responsável por sua síntese em arquéias (G1P desidrogenase [57, 58]) foi surpreendente porque essa enzima parecia ser totalmente não relacionado à G3P desidrogenase canônica [59]. Desde então, muito poucas exceções a esta distinção nítida entre arquéias e bactérias foram descritas (o mais notável é provavelmente a descrição de uma G1P desidrogenase semelhante a arquea na bactéria Bacillus subtilis, [60]), mas o fato de que as duas desidrogenases pertencem a grandes superfamílias enzimáticas das quais foram recrutadas forneceu um modelo para a origem independente dessas desidrogenases de prováveis ​​enzimas promíscuas antigas [8].

Geranilgeranilgliceril difosfato e di-O-geranilgeranilgliceril fosfato sintases (GGGPS e DGGGPS, resp.) São as enzimas que subsequentemente ligam isoprenóides ao glicerol fosfato em arquéias [18]. Boucher et al. [23] descobriram que o GGGPS está disseminado em arqueas, enquanto que, entre as bactérias, foi encontrado apenas em Bacillales e em uma espécie de Bacteroidetes. Eles também descreveram um homólogo muito divergente em arquéias halofílicas e em Archaeoglobus. Apesar de sua divergência, essas enzimas parecem realizar a mesma função [61]. Usando um banco de dados de sequência de genoma atualizado, também recuperamos o GGGPS muito divergente em Methanomicrobiales, confirmamos que GGGPS está presente em Bacillales e estendemos esta observação a uma diversidade surpreendente de Bacteroidetes (Figura Suplementar 3. Isso sugere que GGGPS desempenha um papel importante nestes dois grupos bacterianos e, de fato, recentemente foi demonstrado que participa da síntese de lipídios do tipo arquea de função desconhecida nessas bactérias [16]. Em conclusão, pelo menos um gene GGGPS parece ter estado presente no LACA, enquanto o cópia divergente desse gene provavelmente surgiu mais tarde em um grupo mais recente de euryarchaeota. Os GGGPS foram provavelmente transferidos de forma independente para os respectivos ancestrais de Bacillales e Bacteroidetes.

Hemmi et al. [62] realizaram a primeira análise filogenética das sequências DGGGPS e de sua superfamília, a família da preniltransferase UbiA (17 sequências se ramificando em 6 grupos diferentes). Usando todas as sequências disponíveis no momento, recuperamos grupos semelhantes, mas muito mais diversificados (Figura suplementar 4. Sequências de arquea agrupam-se em uma montagem monofilética, sugerindo ancestralidade comum, embora crenarchaeota sejam parafiléticas provavelmente como resultado de artefatos de reconstrução. Várias sequências de bacteroidetes ramificação entre as crenarchaeota, refletindo um evento HGT para um ancestral desse grupo bacteriano. Além disso, vários filos bacterianos (Chlorobi, Cyanobacteria, Chloroflexi, Planctomycetales e algumas espécies de proteobacterianas) possuem homólogos relacionados à UbiA. No entanto, em várias dessas espécies bacterianas , essas enzimas estão envolvidas na fotossíntese (elas participam da síntese de quinonas respiratórias, hemes, crolofilas e vitamina E [62]) e é difícil determinar se a ampla distribuição em bactérias se deve à presença ancestral de um homólogo desta enzima no último ancestral bacteriano comum ou em vários HGTs recentes a estes grupos bacterianos de doadores arquea.

A pesquisa de homólogos das aciltransferases de glicerol fosfato bacterianas PlsX, PlsY, PlsB e PlsC, que realizam a adição de ácidos graxos ao fosfato de glicerol [63, 64], nas sequências do genoma de arquea disponíveis, permitiu recuperar muito poucos homólogos, todos deles provavelmente adquiridos por HGT de doadores bacterianos (não mostrado).

6. Vinculando os grupos de cabeças polares

Uma vez que as duas cadeias de hidrocarbonetos estão ligadas à estrutura fosfolipídica, duas etapas adicionais são necessárias para adicionar o grupo de cabeça polar (Figura 1). Primeiro, uma enzima substitui o fosfato ligado à porção glicerol por um grupo CDP, então, esse CDP é substituído pelo grupo de cabeça polar final, que pode ser muito diverso (glicerol, mio-inositol, serina e assim por diante) [18] . A primeira etapa foi bioquimicamente descrita em arquéias, mas a enzima que realiza essa função permanece desconhecida [65]. A contraparte bacteriana é a CDP diglicerídeo sintetase (CdsA) [66, 67]. Procuramos por homólogos de arquea da enzima bacteriana e recuperamos várias sequências que usamos como consultas para pesquisas exaustivas em genomas de arquea. Isso nos permitiu observar que essa enzima está disseminada tanto em bactérias quanto em arqueas. Nossas árvores filogenéticas mostram dois clados que correspondem a arquéias e bactérias e as relações filogenéticas dentro de cada uma delas são congruentes com os principais grupos taxonômicos aceitos (Figura 4). Isso apóia a herança vertical desse gene do cenancestor e, conseqüentemente, sua presença no LACA. No entanto, até o momento, nenhum CdsA arqueado foi caracterizado bioquimicamente, o que seria necessário para confirmar que esses homólogos arqueaais são responsáveis ​​pela atividade bioquímica descrita por Morii et al. [65].


Árvore filogenética CdsA reconstruída usando 133 sequências representativas e 87 sítios conservados. Ramificações com valores de suporte & lt0,50 foram reduzidas. Para a filogenia completa, consulte a Figura 8 suplementar.

Duas enzimas envolvidas na segunda etapa da ligação de grupos de cabeça polares foram caracterizadas em arquéias [68, 69]. Essas enzimas pertencem à grande família das fosfatidiltransferases do álcool CDP e têm homólogos em bactérias [70]. Os membros bacterianos desta família de enzimas são conhecidos por terem diferentes especificidades, a fim de adicionar diferentes grupos de cabeças polares em fosfolipídios. Uma pesquisa filogenômica anterior realizada por Daiyasu et al. [70] mostraram que as diferentes sequências se agrupam em árvores filogenéticas de acordo com seus substratos previstos. Além disso, os grupos de sequências bacterianas estavam de acordo com os principais grupos taxonômicos bacterianos. Nossa análise com uma amostra taxonômica maior confirma que homólogos desses genes estão espalhados em arquéias. Todas as sequências se agrupam em três categorias principais (dados não mostrados), uma relacionada à adição de serina como um grupo de cabeça polar [68], outra relacionada à transferência de mio-inositol-fosfato [69] (e talvez também glicerol em arquéias, de acordo com a classificação em [70]), e a última usando glicerol. As arquéias são encontradas nos dois primeiros grupos, mas não no último. A fim de evitar artefatos devido à divergência extrema de sequência, realizamos filogenias para cada um dos dois grupos contendo representantes de arquea. Na primeira filogenia, as sequências de archaeal previstas para usar serina [68] como substrato são limitadas a Euryarchaeota (Figura Suplementar 5). Esta árvore mostra um grupo mal suportado de bactérias de evolução lenta, juntamente com várias bactérias divergentes, eucarióticas e arqueas (Methanococcoides burtonii e haloarchaea) sequências. Essa distribuição mista dominada por forte divergência de sequência e HGTs contrasta com o resto da filogenia, que é congruente com os principais grupos taxonômicos aceitos. Especialmente, um grupo monofilético de euryarchaeota pode ser apontado, sustentando que essa enzima provavelmente existiu pelo menos no último ancestral comum euryarchaeotal. Na segunda árvore, um grupo maior de enzimas arquea, previsto para usar fosfato de glicerol ou fosfato de mio-inositol como substratos [69, 70], agrupa-se em nossa análise com enzimas bacterianas que usam mio-inositol, mas essas sequências bacterianas são escassas e parecem ter sido adquiridos de archaea por HGT (Figura Suplementar 6). A filogenia de sequências de archaea suporta a monofilia de Crenarchaeota e uma distribuição irregular de vários parálogos em Euryarchaeota, o que torna difícil a análise da evolução dessas enzimas em archaea sem incorporar informações bioquímicas suplementares. De qualquer forma, a ampla distribuição dessa família de enzimas nas arquéias sugere fortemente que pelo menos um representante dessas enzimas já estava presente no LACA. Considerando que foi conservado em Crenarchaeota, foi submetido a vários eventos de duplicação e neofuncionalização em Euryarchaeota, o que explicaria o complexo padrão de distribuição observado em espécies de euryarchaeotal.

7. Saturação das cadeias isoprenóides

Até agora, nós descrevemos a síntese principal e os mecanismos de ligação dos componentes dos fosfolipídios das arquéias, mas uma grande diversidade de fosfolipídios realmente existe nas arquéias [71]. Uma característica substancial das membranas arqueadas é a sua taxa de saturação, uma vez que as ligações duplas têm uma influência proeminente na estabilidade da membrana [72]. A maioria das arquéias contém fosfolipídios saturados e a geranilgeranil redutase (GGR), a enzima responsável pela redução das cadeias de isoprenóides, foi recentemente descrita na euryarchaeota. Thermoplasma acidophilum e Archaeoglobus fulgidus e o crenarqueote Sulfolobus acidocaldarius [73–75]. Esses estudos mostram que os GGR de archaeal são capazes de usar cadeias de geranilgeranil isoladas ou ligadas a fosfolipídios como substratos. Quando o GGPP é utilizado como substrato, todas as ligações, exceto a da posição C2, são reduzidas, permitindo a incorporação em fosfolipídios, mas as cadeias de isoprenóides já fixadas ao glicerol fosfato podem ter todas as ligações duplas reduzidas por esta enzima. Como resultado, a redução dos isoprenóides pode ocorrer em diferentes etapas da via de biossíntese de fosfolipídios (Figura 1).

Os GGRs de arquea são homólogos aos GGRs de cianobactérias e plantas previamente relatados envolvidos na síntese de clorofila [76, 77] e muitos parálogos de GGR diferentes foram identificados em genomas de arquea que poderiam realizar reduções independentes da cadeia de isoprenóides [19]. Nossa filogenia de GGRs confirma que GGRs são difundidos entre crenarchaeota e que pelo menos dois parálogos existem em uma ampla diversidade de euryarchaeota, embora alguns grupos de archaea também carreguem genes GGR suplementares (Figura Suplementar 7). Isso suporta a presença ancestral de pelo menos um gene GGR em archaea, seguido por uma história complexa de duplicações e HGTs. Os GGRs também estão presentes em muitos genomas bacterianos, mas vários HGTs podem ser observados, provavelmente relacionados à função desse gene na fotossíntese, tornando incerta a origem primária desse gene nas bactérias. Entre os eucariotos, apenas sequências de organismos portadores de plastídios foram detectadas e essas sequências claramente ramificadas dentro de um grupo de sequências cianobacterianas, apoiando assim a origem plastidial desses genes em eucariotos.

8. Discussão

Em contraste com o conhecimento bastante impressionante sobre a bioquímica e a biossíntese das membranas celulares bacterianas, muitos aspectos de suas contrapartes arqueas ainda precisam ser elucidados. Mesmo a síntese dos lipídios mais canônicos da membrana arquea, os fosfolipídios baseados nas cadeias laterais dos isoprenóides, ainda apresenta alguns pontos não resolvidos, como a identidade da enzima que realiza a atividade do fosfomevalonato descarboxilase necessária às etapas finais da síntese dos precursores isoprenóides. Além disso, está se tornando claro que as membranas das arquéias incorporam componentes que deveriam estar restritos aos outros dois domínios da vida, bactérias e eucariotos. Esse é notadamente o caso dos ácidos graxos que, apesar de serem relativamente difundidos nos fosfolipídios da membrana das espécies euriarqueotais [14], são sintetizados por uma via que, muito provavelmente, tem diferenças importantes com a contrapartida bacteriana [54].

A genômica comparativa e a filogenômica fornecem uma maneira poderosa de abordar essas questões, em particular pela detecção de candidatos potenciais para desempenhar funções enzimáticas ausentes, graças às semelhanças com enzimas bacterianas e eucarióticas. Isso nos permitiu propor, por exemplo, a existência de uma via independente de ACP de síntese de ácidos graxos em arquéias [54] e nos permite propor aqui que homólogos de CdsA de arquea podem ter a mesma função que em bactérias. Esta abordagem também forneceu evidências que sustentam que as membranas lipídicas já haviam evoluído há muito tempo, na época do cenancestor [9]. Assim, em vez de invenções radicais de novas bioquímicas de fosfolipídios, bactérias e arquéias parecem ter especializado suas membranas celulares ajustando a importância relativa dos diferentes componentes, com os isoprenóides se tornando dominantes nas arquéias e os ácidos graxos nas bactérias. No entanto, essas abordagens bioinformáticas têm limitações e a investigação bioquímica continua sendo crucial para caracterizar as diferentes atividades ausentes (as enzimas da via MVA não caracterizadas em arquéias, a via de síntese de FA hipotética independente de ACP, a caracterização da CdsA arqueada e uma maior diversidade de álcool CDP fosfatidiltransferases), a fim de completar o quebra-cabeça da síntese da membrana arquea.

9. Material e métodos

Sementes de sequência para pesquisas de similaridade foram recuperadas do banco de dados KEGG (http://www.genome.jp/kegg/). As pesquisas foram realizadas com BLASTp [78] contra uma lista de genomas completamente sequenciados disponíveis no GenBank (Tabela Suplementar 1). As sequências resultantes foram alinhadas por parâmetros padrão com Muscle 3.6 [79]. Seqüências redundantes e parciais foram removidas e regiões ambiguamente alinhadas foram descartadas antes das análises filogenéticas usando o programa NET do pacote MUST [80]. Árvores filogenéticas foram reconstruídas com a abordagem de probabilidade máxima aproximada com FastTree 2.1.3 [81].

Agradecimentos

Os autores agradecem A. Corcelli pelo convite para contribuir com este artigo. Este trabalho foi apoiado pelos programas interdisciplinares Origine des Planètes et de la Vie e InTerrVie (Interactions Terre-Vie) do French Centre National de la Recherche Scientifique e Institut National des Sciences de l'Univers e pela Agência Nacional Francesa de Pesquisa (EVOLDEEP Projeto, contrato nº ANR-08-GENM-024-002). J. Lombard recebeu o título de Ph.D. bolsa do Ministério de Pesquisa da França.

Materiais Suplementares

O material suplementar contém uma lista dos genomas completamente sequenciados usados ​​neste estudo e as filogenias detalhadas do IPPS de cadeia curta e longa, o GGGPS, o DGGGPS, o álcool fosfatidiltransferases CDP provavelmente relacionado à transferência de serina, o álcool fosfatidiltransferases CDP provavelmente relacionado a transferência de mio-inositol e o GGR.

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Direito autoral

Copyright & # xa9 2012 Jonathan Lombard et al. Este é um artigo de acesso aberto distribuído sob a Licença de Atribuição Creative Commons, que permite o uso irrestrito, distribuição e reprodução em qualquer meio, desde que o trabalho original seja devidamente citado.


Importância em tecnologia e indústria

Arquéias extremófilas, particularmente aquelas resistentes ao calor ou a extremos de acidez e alcalinidade, são uma fonte de enzimas que funcionam sob essas condições adversas. Essas enzimas encontraram muitos usos. Por exemplo, DNA polimerases termoestáveis, como a Pfu DNA polimerase de Pyrococcus furiosus, revolucionou a biologia molecular ao permitir que a reação em cadeia da polimerase fosse usada em pesquisas como uma técnica simples e rápida de clonagem de DNA. Na indústria, amilases, galactosidases e pululanases em outras espécies de Pyrococcus que funcionam a mais de 100 e # 160 ° C (212 e # 160 ° F) permitem o processamento de alimentos em altas temperaturas, como a produção de leite e soro de leite com baixo teor de lactose. As enzimas dessas arquéias termofílicas também tendem a ser muito estáveis ​​em solventes orgânicos, permitindo seu uso em processos ecologicamente corretos em química verde que sintetizam compostos orgânicos. Essa estabilidade os torna mais fáceis de usar em biologia estrutural. Consequentemente, as contrapartes de enzimas bacterianas ou eucarióticas de arqueas extremófilas são frequentemente usadas em estudos estruturais.

Em contraste com a gama de aplicações de enzimas arqueanas, o uso dos próprios organismos em biotecnologia é menos desenvolvido. As arquéias metanogênicas são parte vital do tratamento de esgoto, pois fazem parte da comunidade de microrganismos que realizam a digestão anaeróbia e produzem biogás. No processamento de minerais, as arquéias acidofílicas apresentam uma promessa para a extração de metais de minérios, incluindo ouro, cobalto e cobre.

Archaea hospeda uma nova classe de antibióticos potencialmente úteis. Algumas dessas arqueocinas foram caracterizadas, mas acredita-se que existam centenas de outras, especialmente dentro Haloarchaea e Sulfolobus. Esses compostos diferem na estrutura dos antibióticos bacterianos, portanto, podem ter novos modos de ação. Além disso, eles podem permitir a criação de novos marcadores selecionáveis ​​para uso em biologia molecular de arquea.