Em formação

Qual é a diferença funcional entre hemoglobina e ferritina?


Eu li que tanto a hemoglobina quanto a ferritina são para armazenar ferro no corpo. Então, qual é a diferença entre eles em termos de armazenamento / ligação de ferro?


A hemoglobina é a proteína dos eritrócitos (glóbulos vermelhos) que possui íons ferrosos (Fe2 +) ligados em suas subunidades. Eles são capazes de manter o oxigênio ligado, o que permite que a célula o transporte através da circulação. Não é realmente para armazenar ferro, é para usá-lo.

A ferritina é a própria proteína de armazenamento, as células a expressam para armazenar ferro em caso de deficiência e também para regular a quantidade que têm na célula. De acordo com isso, ele é expresso principalmente nas células musculares, hepáticas e renais (mas não estou muito certo sobre os detalhes desse estudo, então posso ter me enganado).

Edit: acabei de encontrar isso em uma de minhas palestras antigas; infelizmente não cita fontes: a ferritina armazena ferro no fígado e no coração. O ferro total no corpo é ~ 3,9g, dos quais 2,5g estão em uso na hemoglobina, 500mg nas lojas (mais 250mg no fígado), 150mg na medula óssea, 300mg na mioglobina e 150mg em outras enzimas. Os 5 mg restantes ligam-se à transferrina no plasma.


Baixo ferro ou anemia? Você precisa saber a diferença

Anemia é uma palavra familiar e muitas vezes usada de forma intercambiável com o termo "baixo teor de ferro". No entanto, ao contrário da crença popular, anemia e baixo teor de ferro ou deficiência de ferro nem sempre são sinônimos e você vai querer saber a diferença e a importância de tomar um suplemento de ferro superior, como ironologia Boost de ferritina .

  • Anemia é causado pela falta de Hemoglobina .
  • Falta de ferro é causado pela falta de Ferro .
  • Falta de ferro com Anemia é causado por falta de Ferro E falta de Hemoglobina .
  • Falta de ferro sem Anemia é a mesma coisa que Falta de ferro e é causado pela falta de Ferro , mas Hemoglobina ainda é normal.

Você pode ter anemia (baixa hemoglobina) sem ter deficiência de ferro. Isso ocorre porque a anemia pode ser causada por outros problemas além do baixo teor de ferro, incluindo infecção, inflamação ou perda de sangue. A anemia (baixa hemoglobina) pode ser detectada por meio de um exame de sangue por punção no dedo.

Da mesma forma, você pode ter deficiência de ferro sem ter anemia. Seu ferro pode estar baixo, mesmo gravemente baixo, sem ainda atingir o ponto em que a hemoglobina começa a cair. Os níveis de ferro são detectados por meio de coleta de sangue venoso, geralmente do braço.

Acho importante observar que, tendo sofrido em momentos diferentes da minha vida com deficiência de ferro e anemia por deficiência de ferro, os sintomas em ambos os casos são bastante semelhantes e podem ser igualmente debilitantes e graves.


Tutorial de Ferritina Molecular-Graphics

uma. Desenhe um esboço bidimensional (estrutura de Lewis) desta sequência de aminoácidos (como a Figura 2 do Peptídeo).

b. Se esses 3 resíduos fizessem parte de um canal, o canal seria hidrofóbico ou hidrofílico? Resumidamente, explique seu raciocínio.

3. Qual representação usada na ligação peptídica mostra mais claramente se uma proteína contém regiões alfa-helicoidais ou folhas beta-pregueadas?

4. Qual representação usada na ligação peptídica mostra mais claramente que a ferritina é um shpere oco (ou seja, fornece a forma geral mais precisa da molécula)?

5. A transferrina é outra proteína portadora de ferro que atua na reciclagem do ferro dos glóbulos vermelhos após sua morte. Use RASMOL para visualizar a estrutura da proteína transferrina interativamente. (Você pode baixar o arquivo pdb para esta molécula clicando no nome da molécula aqui ou na parte inferior do tutorial.) No RASMOL, escolha a (s) representação (ões) mais apropriada (s) no menu & quotDisplay & quot para visualizar a proteína transferrina e responder ao seguinte questões sobre sua estrutura:

uma. A transferrina contém regiões alfa-helicoidais? Qual representação mostrou mais claramente a presença ou ausência das hélices?

b. A transferrina consiste em uma esfera oca para armazenar ferro como a proteína ferritina? Qual representação exibiu mais claramente a presença ou ausência da esfera oca?

Mecanismo de em vitro Processo de Remoção de Ferro

Em vitro estudos sobre a remoção de ferro da ferritina são de interesse por causa do possível uso da ferritina no diagnóstico de sobrecarga de ferro e no aumento da nossa compreensão do metabolismo do ferro. Abaixo estão dois esquemas que descrevem o em vitro mecanismo de remoção de ferro, conforme realizado no experimento Parte II.B.

  1. Esquema 1: O primeiro passo na reação é a redução de Fe (III) no núcleo mineral de ferro para Fe (II) usando Dihidroxifumarato (DHF) como agente redutor.
  2. Esquema 2: Depois que o Fe (III) é reduzido a Fe (II), o Fe (II) deixa a proteína através do canal de 3 vezes (hidrofílico). Fora da proteína, Fe (H2O) 6 2+ reage com três (3) ligantes dianiônicos de ferrozine para formar [Fe (ferrozine)3] 4- .

Esquema 1:

Esta é uma representação bidimensional da primeira etapa da reação. O núcleo mineral de ferro está ligado à carcaça de ferritina. A parede da proteína tem 10 Angstroms de espessura e é indicada por uma linha dupla branca. O diâmetro interno do invólucro da proteína é de 80 Angstroms e os canais são representados por quebras no invólucro da proteína. DHF pode entrar através de um canal ou pode transferir um elétron para o núcleo mineral por meio de outro mecanismo.

Observação: Este esquema não está desenhado em escala.

Observação: Os átomos de carbono são verdes, os átomos de oxigênio são vermelhos, os hidrogênios são brancos e os átomos de ferro são magenta nessas representações em bastão.

Esquema 2:

Esta é uma representação bidimensional das etapas restantes na reação. Depois que o Fe (III) é reduzido a Fe (II), o Fe (II) deixa a proteína por meio de um canal de 3 vezes e reage com três (3) ligantes dianiônicos de ferrozine fora da casca da proteína. A reação do Fe (II) com o ferrozine 2- resulta na formação do [Fe (ferrozine)3] 4- composto.

Observação: Este esquema não está desenhado em escala.

Observação: Os átomos de carbono são verdes, os hidrogênios são brancos, os átomos de ferro são magenta, os átomos de nitrogênio são azuis, os átomos de oxigênio são vermelhos e os átomos de enxofre são amarelos nessas representações em bastão.

Perguntas sobre o mecanismo do processo de remoção de ferro

6. A representação do stick (por exemplo., as representações nos Esquemas 1 e 2) dão uma boa imagem de como os átomos em uma molécula estão conectados uns aos outros, mas faz um trabalho ruim ao transmitir algumas das informações fornecidas pelo modelo CPK (por exemplo., a representação na Figura 1).

uma. Que informação adicional poderia ter sido exibida se representações de CPK tivessem sido usadas em vez de representações de stick nos Esquemas 1 e 2?

b. Como esses esquemas precisam ser modificados (além de mudar para a representação do CPK) para representar com precisão essas informações adicionais?

7. Quantos mols de [FeO (OH)]8[FeO (H2PO4)] estaria presente em uma proteína de ferritina saturada (ou seja, contendo átomos de 4500 Fe)?

8. Aproximadamente 25% do ferro do corpo é armazenado na ferritina e 50% na hemoglobina. Se a ferritina no corpo não está saturada, mas normalmente contém apenas cerca de 2.000 átomos de ferro em média, calcule a proporção de moles de hemoglobina no corpo para moles de ferritina no corpo. (DICA: consulte o tutorial de hemoglobina para obter o número de átomos de ferro por proteína de hemoglobina.)

9. Que tipo de ligante é ferrozine? (Lembre-se dos ligantes descritos no tutorial de hemoglobina.)

10. Use RASMOL para visualizar o Fe (ferrozine)3 4- complexo de forma interativa. (Você pode baixar o arquivo pdb para esta molécula clicando no nome da molécula aqui ou na parte inferior do tutorial.) Gire a molécula para obter a melhor orientação para visualizar a coordenação do átomo de ferro central. (Você também pode alterar as configurações de & quotDisplay & quot e & quotColor & quot para melhorar sua visão dos átomos ligados ao ferro.)

uma. Imprima a visualização RASMOL que melhor mostra a coordenação do átomo de ferro central e rotule o átomo de ferro em sua impressão. Anexe esta impressão à tarefa do tutorial a ser entregue.

b. Qual é a forma geométrica aproximada sobre o Fe no Fe (ferrozine)3 4- complexo? (Consulte o manual do laboratório, Figura 1 no Experimento 3, para exemplos das formas dos complexos de metal.)

Índice de Estrutura Composto

A Figura 2 contém todas as principais espécies envolvidas na em vitro processo de remoção de ferro descrito neste tutorial. Esta figura permite que você compare os tamanhos relativos dos diferentes sistemas envolvidos. Clicar em cada uma das espécies na imagem também leva você a uma imagem mais detalhada dos respectivos compostos. Ao observar as espécies em detalhes, você deve prever como seria a estrutura geométrica com base em sua intuição e como essa estrutura afeta o papel que cada espécie desempenha no mecanismo de remoção de ferro.

Figura 2:

Esta é uma representação do modelo molecular que descreve os tamanhos relativos das principais espécies envolvidas na reação. Para ver uma imagem mais detalhada de cada espécie, clique em cada uma das espécies na imagem. Começando no topo da figura do lado direito estão Diidroxifumarato, complexo hidratado de Fe (II), Ferrozina 2-ligante e Fe (ferrozina)3 4-. O núcleo mineral de ferro é mostrado dentro da casca da proteína.

Arquivos RASMOL

Para visualizar as moléculas de forma interativa, use RASMOL. Para baixar os arquivos pdb para visualizar e girar os compostos usados ​​neste experimento, clique no nome do composto apropriado abaixo. (Observação: se você deseja visualizar vários compostos simultaneamente, baixe cada arquivo pdb e salve-o no seu computador. Em seguida, abra o RASMOL fora do Netscape.)

Ferritina e componentes da proteína ferritina:

Resíduos de aminoácidos:

Outras espécies utilizadas no experimento:

Outras proteínas que transportam ferro:

Referências:

Harrison, P.M. Andrews, S.C. Artymiuk, P.J. Ford, G.C. Convidado, J.R. Hirzmann, J. Lawson, D.M. Livingstone, J.C. Smith, J.M.A. Treffry, A. Yewdall, S.J. no Transporte e armazenamento de ferro Ponka, P. Schulman, H.M. Woodworth, R.C., Eds. CRC: Boca Raton, FL, 1990 pp 81-101.

Theil, E.C. Annu. Rev. Biochem.1987, 56, 289-316.

Lawson, D.M. Artymiuk, P.J. Yewdall, S.J. Smith, J.M.A. Livingstone, J.C. Treffry, A. Luzzago, A. Levi, S. Arosio, P. Cesareni, G. Thomas, C.D. Shaw, W.V. Harrison, P.M. Natureza 1991, 349, 541-544.

Reconhecimentos:

O desenvolvimento deste experimento foi apoiado pela National Science Foundation Division of Undergraduate Education Grant # NSF / DUE-9455918 para o programa ChemLinks e por uma bolsa do Howard Hughes Medical Institute através do programa de Graduação em Ciências Biológicas, Grant HHMI # 71195- 502005 para a Washington University. As modificações no tutorial foram apoiadas por uma bolsa do Howard Hughes Medical Institute por meio do programa de Graduação em Ciências Biológicas, Grant HHMI # 71199-502008 para a Washington University. Os cálculos de modelagem molecular foram realizados usando o Centro de Computação do Departamento de Química da Universidade de Washington, que foi financiado em parte pelo Fundo dos Pais da Universidade de Washington.


Diferença entre ferro e ferritina

O corpo humano é composto por vários complexos metálicos usados ​​em diferentes processos dentro dos sistemas corporais, sendo o mais notável o transporte de oxigênio pelo sangue. O ferro é o mais comum de todos os metais usados ​​no corpo. O ferro desempenha um papel fundamental em quase todas as células vivas do corpo. Primeiramente, o uso de complexos de ferro é para transportar oxigênio no sangue e nos tecidos.

O ferro é o principal átomo do grupo heme, responsável pela ligação do oxigênio molecular nos pulmões e, em seguida, transporta-o para todas as outras células do corpo que usam o oxigênio para funcionar. O ferro ajuda a produzir o tecido conjuntivo do corpo, bem como alguns dos neurotransmissores do cérebro. Além disso, o ferro é útil para manter o sistema imunológico saudável.

O ferro é armazenado em uma proteína onipresente chamada ferritina, que é fabricada por todos os organismos vivos, incluindo plantas e animais. No corpo humano, o uso da proteína é para criar um equilíbrio entre a sobrecarga e a deficiência de ferro.

A ferritina consiste em subunidades protéicas que numeram 24 e é a proteína chave para o armazenamento intracelular de ferro e para manter o complexo metálico em uma forma solúvel e não tóxica. A ferritina também atua como agente de transporte de ferro no corpo.

A ferritina, ao contrário do ferro, é encontrada dentro das células, com uma quantidade mínima encontrada no sangue. É possível ter quantidades elevadas de ferritina no corpo enquanto os níveis de ferro permanecem normais. Isso geralmente é resultado de inflamação de órgãos que contêm a proteína, como baço, fígado e medula óssea.
Para fins de armazenamento de ferro, a ferritina tem uma forma esférica que é oca, onde o ferro é armazenado internamente durante o estado de oxidação. O ferro deve ser mudado do estado de oxidação de Fe (III) para Fe (II) antes de ser liberado pela proteína.

Testes
Os testes de ferritina sérica e ferro sérico são realizados para determinar o nível de estoques de ferro e os níveis de ferro no sangue no corpo, respectivamente. Freqüentemente, os dois testes são solicitados juntos, embora nem sempre, para estabelecer a gravidade de uma deficiência ou sobrecarga de ferro em um corpo.

Resumo
O ferro é um complexo metálico, enquanto a ferritina é uma proteína.
A ferritina armazena ferro e fornece um equilíbrio entre a sobrecarga e a deficiência de ferro.
A ferritina é armazenada dentro das células, enquanto o ferro é liberado no sangue e nos tecidos que precisam dele.
Altos níveis de ferritina não afetam a quantidade de ferro no corpo.


Anemia: sintomas, tratamento e causas

Uma pessoa com hematócrito baixo é considerada anêmica. Existem muitas razões para a anemia. Alguns dos motivos mais comuns são:

  1. Substituição da medula óssea por câncer
  2. Supressão por drogas quimioterápicas
  3. Falência renal

O que é anemia?

A anemia é uma condição médica em que a contagem de glóbulos vermelhos ou a hemoglobina está abaixo do normal. O nível normal de hemoglobina geralmente é diferente em homens e mulheres.

  • Para os homens, um nível normal de hemoglobina é normalmente definido como um nível de mais de 13,5 gramas / 100 ml, e
  • em mulheres, hemoglobina de mais de 12,0 gramas / 100 ml.

Estas definições podem variar ligeiramente dependendo da fonte e da referência laboratorial usada.

Quais são os sinais e sintomas de anemia?

Alguns indivíduos com anemia não apresentam sintomas. Outros com anemia podem:

  • Cansa-se facilmente
  • Parecer pálido
  • Desenvolver palpitações (sensação de batimento cardíaco)
  • Observe a falta de ar

Sintomas adicionais de anemia podem incluir:

Se a anemia for de longa data (anemia crônica), o corpo pode se ajustar a baixos níveis de oxigênio e o indivíduo pode não se sentir diferente, a menos que a anemia se torne grave. Por outro lado, se a anemia ocorre rapidamente (anemia aguda), o paciente pode apresentar sintomas significativos de forma relativamente rápida e com flutuações relativamente leves dos níveis de hemoglobina.

O que causas anemia?

Qualquer processo que pode interromper a expectativa de vida normal de um glóbulo vermelho pode causar anemia. A expectativa de vida normal de um glóbulo vermelho é normalmente de cerca de 120 dias. Os glóbulos vermelhos são produzidos na medula óssea.

A anemia é causada essencialmente por duas vias básicas. A anemia é causada por:

  1. uma diminuição na produção de glóbulos vermelhos ou hemoglobina, ou
  2. um aumento na perda ou destruição de glóbulos vermelhos.

Uma classificação mais comum de anemia (hemoglobina baixa) é baseada no volume corpuscular médio (VCM), que significa o volume médio de glóbulos vermelhos individuais.

  1. Se o MCV for baixo (menos de 80), a anemia é categorizada como anemia microcítica (baixo volume de glóbulos vermelhos).
  2. Se o MCV estiver na faixa normal (80-100), é chamado de anemia normocítica (volume normal de glóbulos vermelhos).
  3. Se o MCV for alto, é chamado de anemia macrocítica (grande volume de glóbulos vermelhos).

Olhando para cada um dos componentes de um hemograma completo (CBC), especialmente o MCV, um médico pode reunir pistas sobre o que poderia ser o motivo mais comum de anemia em cada paciente.

PERGUNTA

O que é anemia por deficiência de ferro?

A deficiência de ferro é uma causa muito comum de anemia. Isso ocorre porque o ferro é o principal componente da hemoglobina e essencial para seu funcionamento adequado. A perda crônica de sangue por qualquer motivo é a principal causa do baixo nível de ferro no corpo, uma vez que esgota os estoques de ferro do corpo para compensar a perda contínua de ferro. A anemia causada por baixos níveis de ferro é chamada anemia por deficiência de ferro.

As mulheres jovens tendem a ter anemia por deficiência de ferro de baixo grau devido à perda de sangue a cada mês durante a menstruação normal. Geralmente não há nenhum sintoma importante, pois a perda de sangue é relativamente pequena e temporária.

Outra razão comum para a anemia por deficiência de ferro pode ser um sangramento recorrente ou pequeno, por exemplo, de câncer de cólon ou de úlceras estomacais. O sangramento da úlcera estomacal pode ser induzido por medicamentos, até mesmo medicamentos de venda livre muito comuns, como aspirina e ibuprofeno (Advil, Motrin). O gotejamento lento e crônico dessas úlceras pode levar à perda de ferro. A doença de Crohn e rsquos pode levar à anemia por deficiência de ferro. Em bebês e crianças pequenas, a anemia por deficiência de ferro é mais frequentemente causada por uma dieta pobre em ferro.

A interpretação de um hemograma completo (CBC) pode levar a indícios que sugerem esse tipo de anemia. Por exemplo, a anemia por deficiência de ferro geralmente se apresenta com baixo volume corpuscular médio (anemia microcítica), além de baixa hemoglobina.

O que é anemia aplástica?

A anemia aplástica é uma forma de falência completa da medula óssea com risco de vida. Como resultado, o sangue contém um número insuficiente de glóbulos vermelhos (anemia), bem como glóbulos brancos insuficientes (leucopenia) e plaquetas (trombocitopenia). A insuficiência completa da medula óssea faz com que todas as três linhas celulares produzidas na medula óssea sejam inadequadas, uma condição conhecida como pancitopenia. A anemia aplástica pode ocorrer em quase todas as idades. Seu início pode ser repentino ou gradual.

Os sintomas desta anemia são semelhantes aos sintomas de todas as anemias (veja acima), bem como infecções recorrentes e sangramento anormal.


Insights sobre as diferenças étnicas na ferritina sérica entre homens adultos americanos negros e brancos

Embora concentrações mais altas de ferritina sérica (SF) tenham sido observadas de forma consistente entre os negros, apesar de suas concentrações mais baixas de hemoglobina (Hb) em comparação com os brancos, poucos estudos tentaram explicar essa diferença de SF. Para determinar os possíveis fatores que contribuem para a diferença de SF observada entre negros e brancos, 1.938 brancos não hispânicos (NHW) e 1.616 negros não hispânicos (NHB) indivíduos do sexo masculino, com idades entre 20-65 anos, foram selecionados do terceiro National Health and Nutrition Pesquisa de Exame (NHANES III). A análise de regressão múltipla foi usada para examinar a contribuição das variáveis ​​dietéticas, bioquímicas e socioeconômicas para a diferença de FS observada entre os dois grupos. Os sujeitos do NHB mostraram uma concentração contínua e significativamente maior de SF em comparação com os sujeitos do NHW em cada faixa etária. Idade, proteína total sérica, volume celular médio (MCV) e γ glutamil transferase (GGT) foram associados positivamente com SF, enquanto a porcentagem de energia de carboidratos e gordura, ingestão de cálcio, α-caroteno sérico e capacidade de ligação de ferro (TIBC) foram inversamente associado a SF (P & lt 0,01). Depois de excluir os indivíduos com proteína total sérica anormal, níveis de TIBC e GGT da análise (o modelo de regressão final), a diferença de SF caiu para 3,95 μg / l (diferença inicial = 37,1 μg / l) entre NHWs e NHBs. Os resultados sugerem que a diferença de SF entre branco e preto freqüentemente observada é resultado de fatores que incluem nutrição geral e saúde, estado de ferro e bem-estar hepático. SF mais alto, Hb baixo e nível de TIBC reduzido observados em negros são consistentes com a definição de anemia de doença crônica (ACD). Futuras investigações são necessárias para confirmar o papel da ACD na diferença entre preto e branco do SF. Sou. J. Hum. Biol., 2008. © 2008 Wiley-Liss, Inc.


Hemoglobina: introdução, composição, derivados, tipos e anormalidade

Vamos fazer um estudo aprofundado da hemoglobina. Depois de ler este artigo, você aprenderá sobre 1. Introdução à hemoglobina 2. Composição da hemoglobina 3. Derivados de hemoglobina 4. Tipos de hemoglobina e 5. Bioquímica da anormalidade na hemoglobina.

Introdução à hemoglobina:

É um oxigênio / CO2 proteína transportadora presente nos glóbulos vermelhos do sangue. A hemoglobina é uma cromoproteína conjugada tendo heme como seu grupo protético. Heme é o grupo prostético, não apenas da hemoglobina, mas também da mioglobina, citocromos etc.

A hemoglobina é formada pela combinação de heme com globina (proteína). A globina é composta por quatro cadeias polipeptídicas (uma proteína oligomérica). Dois desses polipeptídeos são conhecidos como alfa (α) e os outros dois são conhecidos como beta (β). Cada cadeia alfa possui 141 aminoácidos e cada cadeia beta possui 146 aminoácidos, que são organizados em uma sequência definida. Seu peso molecular é de 65.000.

Devido ao dobramento característico de sua estrutura terciária, cada polipeptídeo forma uma estrutura em forma de copo com uma área semelhante a uma bolsa onde o grupo protético heme está enterrado. O heme tem ferro, que está ligado ao nitrogênio imidazol da histidina nas posições 58 e 87 das cadeias alfa. Na cadeia beta, o ferro heme está ligado à histidina nas posições 92 e 63. Ao todo, há quatro grupos heme em uma molécula de hemoglobina.

Composição da hemoglobina:

É um composto de ferro-porfirina. É o grupo protético embutido na estrutura em forma de pacote, formada pelo dobramento da estrutura terciária da hemoglobina.

A porfirina é um composto complexo com uma estrutura em anel de tetrapirrol. Pirrol é um composto hetero e tímico possuindo a seguinte estrutura.

Esta porfina é substituída por diferentes grupos nas posições numeradas de 1-8 para formar a porfirina. Dependendo dos grupos (metil, acetil, propil, butil ou venil) presentes nessas posições, são identificados diferentes tipos de porfirinas, que serão observados durante a síntese do heme.

Propriedades das porfirinas:

1. Eles atuam como ácidos (-COOH) e bases (-NH2).

2. Seu pH isoelétrico está entre 3-4,5.

3. As porfirinas são fluorescentes e coloridas devido à presença de ligações duplas alternadas.

4. Os porfirinogênios são incolores.

O heme é uma estrutura de ferro porfirina, sintetizada nas células reticuloendoteliais (medula óssea) do ser humano adulto. A eritropoietina produzida nos rins estimula a formação, maturação e liberação de eritrócitos pela medula óssea.

O estágio inicial das células eritrocitárias contém porfia e shirina; durante o curso de seu desenvolvimento, a porfirina é convertida em heme pela adição de ferro e, em seguida, em hemoglobina pela adição de proteína globina. O tipo de porfirina presente no heme é a protoporfirina-III (também conhecida como No. IX).

É sintetizado a partir de glicina e succinil-CoA. Dada abaixo está a representação esquemática da biossíntese de Heme, onde & # 8216A & # 8217 significa grupo acetil, & # 8216P & # 8217 significa grupo propil, & # 8216M & # 8217 para grupo metil e & # 8216V & # 8217 para grupo venil.

Regulação da síntese de heme:

A primeira enzima nesta sequência, isto é, ALA sintase é a enzima reguladora chave para a síntese de heme que é inibida por heme, o produto final do metabolismo. A ALA sintase é uma enzima reguladora. O heme atua como uma molécula repressora de Apo e é um regulador negativo da síntese da ALA sintase-I (o heme inibe o gene).

Inibidores da síntese de heme: As seguintes substâncias inibem a síntese de heme:

eu. A succinilacetona (SA) é um inibidor da síntese do heme que atua na enzima ácido aminolevulínico desidratase.

ii. A N-metil mesoporfirina IX bloqueia a inserção do ferro na protoporfirina IX e, portanto, atua como um inibidor da síntese do heme.

iii. A hidrazida do ácido isonicotínico (INH) é um inibidor da sintase do ácido 6-aminolevulínico.

Transtornos relacionados a anormalidades na síntese de porfirinas:

Porfiria & # 8217s são um grupo de doenças em que há um aumento da excreção de porfirinas ou precursores de porfirinas (intermediários da síntese de porfirinas). Cerca de 85% da síntese do heme ocorre nos precursores dos eritrócitos e 15% no fígado. Portanto, as porfiria & # 8217s são classificadas em dois tipos (1) Eritro e tímida e (2) Hepática. Alguns deles são herdados, enquanto outros são adquiridos.

Derivados de hemoglobina:

Existem alguns derivados da Hb normal que surgem devido a alterações metabólicas nas hemácias.

Os vários derivados de hemoglobina são:

1. Oxihemoglobina (HbO2):

A principal função da hemoglobina é transportar oxigênio do pulmão para os tecidos. Nos pulmões, a pressão parcial de oxigênio é de 100 mm de Hg; nessa pressão, a hemoglobina está 95-96% saturada de oxigênio. Na ligação com O2 nos pulmões, a hemoglobina é convertida em oxi-hemoglobina (Hb02). O2 está ligado ao ferro heme.

2. Hemoglobina reduzida (HHb):

A oxi-hemoglobina se move para o tecido onde a pressão parcial de O2 é de 26 mm de Hg, devido ao qual o oxigênio é liberado nos tecidos e, por sua vez, o H + se liga à Hb e forma hemoglobina reduzida.

3. Carbaminohemoglobina:

A hemoglobina também se liga ao CO2 nos tecidos. CO2 está ligado ao grupo α-amino na extremidade N-terminal de cada uma das quatro cadeias polipeptídicas da hemoglobina para formar carbaminohemoglobina. Como um CO2 liga O2 é libertado.

4. Metemoglobina:

Em RBC, o ferro da hemoglobina está normalmente na forma ferrosa (Fe 2+), mas é prontamente oxidado à forma férrica (Fe 3+) pelo peróxido de hidrogênio formado pelo metabolismo das células RBC, para produzir met-hemoglobina. O ferro férrico é incapaz de se ligar a O2 portanto, as funções da hemoglobina são perturbadas. Normalmente 1,7 a 2,4% da hemoglobina total estará na forma de methemoglobina. O aumento na porcentagem de met-hemoglobina é evitado pela ação da peroxidase de um peptídeo que ocorre naturalmente, conhecido como glutationa, presente nas hemácias. Met-hemoglobina é de cor marrom escuro.

A porcentagem de met-hemoglobina pode aumentar se a pessoa consumir drogas como ferricianeto, nitrito, qui & shynines, hidroxilamina & # 8217s, acetanilida e sulfonamida. Níveis mais elevados de met-hemoglobina são observados clinicamente em trabalhadores de fábrica que inalam (ou entram em contato através da pele) nitro e amino-com aromáticos e em pacientes que tomam grandes quantidades de acetanilida e sulfonamidas. Os sintomas são cianose (pele azulada) e dispneia (respiração difícil).

Importância da metahemoglobina:

Met-hemoglobina pode ser usada para superar o envenenamento por cianeto. Ao injetar met-hemoglobina, ele se combina com o cianeto para formar a cianometemoglobina, evitando o envenenamento por cianeto.

5. Carboxihemoglobina:

A oxi-hemoglobina pode se ligar ao monóxido de carbono (CO). Mesmo a hemoglobina normal não oxigenada pode ligar-se ao CO para formar carboxihemoglobina. [Hb + CO → HbCO]. CO tem uma afinidade 200 vezes maior que a de O2 em direção a Hb. A hemoglobina pode se ligar mais facilmente ao CO do que ao O2. Mesmo que haja uma pequena quantidade de CO no ar, ele pode deslocar o oxiHb para formar o carboxiHb. Devido a isso, haverá hipóxia tecidual porque a capacidade de ligação de oxigênio é reduzida e também há redução de O2 capacidade de liberação, ou seja, não pode liberar O2 embora possa ser limitado a O2.

Os moradores da cidade têm pelo menos 1% de carboxihemoglobina, que pode aumentar para 8% dependendo da poluição. O tráfego excessivo pode aumentar o carboxyHb para 40%, o que leva à morte. Clinicamente, tais pacientes apresentam a cor da pele vermelho-cereja. O envenenamento por CO pode ser tratado se houver alta quantidade de O2 é fornecido e evitado continuamente em alta pressão, então em tais altas concentrações e pressão HbCO é dissociado formando HbO2 + CO. Quando o tratamento continua por 2 horas, o CO é expelido.

Tipos de hemoglobina:

Existem três tipos de hemoglobina & # 8217s que são normalmente encontrados em seres humanos, são eles:

1. HbA

Encontrado em seres humanos adultos normais & # 8211 contém cadeias 2α e 2β.

2. HbA2:

Encontrado em alguns seres humanos e é considerado normal - contém cadeias 2α e 2β.

3. HbF:

A hemoglobina fetal - encontrada no feto em crescimento - contém cadeias 2α e 2ƴ.

Cada cadeia é sintetizada pela informação obtida do gene da hemoglobina, a cadeia α é sintetizada a partir de genes da hemoglobina, cadeia β dos genes β da hemoglobina y e 8 de seus respectivos genes. Existem 2 pares de genes, mas apenas um par de genes β, γ e δ.

A hemoglobina anormal surge devido à mutação no gene para a síntese de hemoglobina. Existem cerca de 300 hemoglobinas anormais & # 8217s. Alguns deles são aqueles que têm defeitos nos genes α e alguns estão com cadeias β defeituosas.

Bioquímica de anormalidade na hemoglobina:

HbS ou hemoglobina falciforme:

A hemoglobina falciforme (HbS) surge devido ao defeito na cadeia β em que o ácido glutâmico presente na 6ª posição é substituído pela valina. A valina também está presente naturalmente na posição um. Esses dois resíduos de valina formam interação hidrofóbica, produzindo um adesivo pegajoso na HbS. Devido a essa substituição, há um adesivo pegajoso na HbS que aparece na oxi HbS. Há um site complementar a esse patch pegajoso no deoxy HbS e também no deoxy HBA.

O mecanismo de conversão de hemácias bicôncavas para a forma de foice é dado aqui em:

Quando as moléculas de hemoglobina se combinam em cadeias, elas formam precipitados de HbS. O precipitado formado no RBC afunda e a forma bicôncava do RBC é convertida para a forma de foice.

O tempo de vida do RBC é reduzido para menos da metade (cerca de 30 dias). A HbS é muito instável, por causa da hemólise excessiva. Isso resulta em anemia chamada anemia falciforme. As alterações fisiológicas observadas na anemia falciforme são esforço físico, fraqueza, falta de ar, leucemia e sopros cardíacos.

HbM ou Metemoglobina:

O defeito está nas cadeias α e β. Isso se deve à substituição do resíduo de histidina na 58ª posição na cadeia α e na 63ª posição na cadeia β. Devido a essa substituição, o ferro (Fe) presente no estado ferroso é oxidado ao estado férrico. Este ferro férrico não pode ligar o oxigênio. Portanto, a capacidade de transporte de oxigênio é interrompida, levando à anemia e hipóxia (baixo O2 aos tecidos).

Talassemia & # 8217s:

O defeito na talassemia & # 8217s é a diminuição da taxa de síntese de uma das cadeias polipeptídicas da molécula de globina. Uma das cadeias é sintetizada em menor quantidade que a outra devido ao defeito no DNA.

Existem dois tipos de talassemia:

A β-talassemia ocorre devido à diminuição da taxa de síntese da cadeia P da globina. Devido à deficiência da cadeia P, as cadeias a combinam entre si formando a-4-globina ou podem combinar-se com as cadeias γ ou δ, formando assim mais HbA2 e HbF. Isso resulta no comprometimento do transporte de O2 por Hb resultando em hipóxia. Existem níveis muito baixos de Hb, ou seja, 2-3 g / 100ml (células hipocrômicas). O tempo de vida de tal RBC é bastante reduzido. Os sintomas incluem anemia, retardo de crescimento, emaciação e febre.

A talassemia α ocorre devido à diminuição da taxa de síntese da cadeia α da globina. Mas isso raramente é visto devido à presença de dois pares de genes para uma cadeia no gene Hb. Devido à falta de uma cadeia, a cadeia β pode combinar-se com δ, γ ou entre si formando β4, ou β2δ2 ou β2γ2.

Deficiência de Gicose-6-Fosfato Desidrogenase:

É uma doença hereditária recessiva ligada ao X carac & tímida por níveis anormalmente baixos da enzima glicose-6-fosfato desidrogenase (abreviado G6PD ou G6PDH). A glicose-6-fosfato desidrogenase (G6PD) é uma enzima na via e shyway da pentose fosfato, uma via metabólica que fornece energia redutora para as células (principalmente eritrócitos) ao manter e evitar o nível da coenzima nicotinamida adenina dinucleotídeo fosfato (NADPH).

O NADPH, por sua vez, mantém o nível de glutationa nessas células, o que ajuda a proteger os glóbulos vermelhos contra o dano oxidativo. G6PD converts glucose-6-phosphate into 6-phosphogluconolactone and is the rate- limiting enzyme of the pentose phosphate pathway.

Patients with G6PD deficiency are at risk of hemolytic anemia in states of oxidative stress. Individuals with the disease may exhibit non-immune hemolytic anemia in response to a number of causes. This can be due to severe infection, medication and certain foods. Broad beans contain high levels of vicine, divicine, convicine and isouramil—all are oxidants.

In states of oxidative stress, all remaining glutathione is consumed. Enzymes and other proteins (including hemoglobin) are subsequently damaged by the oxidants, leading to electrolyte imbalance, membrane cross-bonding and phagocytosis and splenic sequestration of red blood cells. The hemoglobin is metabolized to bilirubin (causing jaundice at high concentrations) or excreted directly by the kidney (causing acute renal failure in severe cases).

Deficiency of G6PD in the alternative pathway causes the build-up of glucose and thus there is an increase of advanced glycation end products (AGE). The deficiency also causes a reduction of NADPH which is necessary for the formation of Nitric Oxide (NO). The high prevalence of diabetes mellitus type 2 and hypertension in Afro-Caribbean’s in the West could be directly related to G6PD deficiency.

Patients are almost exclusively male, due to the X-linked pattern of inheritance, but female carriers can be clinically affected due to lyonization where random inactivation of an X-chromosome in certain cells creates a population of G6PD deficient red cells coexisting with normal red cells.

Although female carriers can have a mild form of G6PD deficiency (dependent on the degree of inactivation of the unaffected X- chromosome), homozygous females have been described in these females there is coincidence of a rare immune disorder termed chronic granulomatous disease (CGD).

G6PD deficiency manifests itself in a number of ways:

eu. Prolonged neonatal jaundice

ii. Hemolytic crises in response to:

b. Certain foods, most notably broad beans

c. Illness (severe infections)

iii. Very severe crises can cause acute renal failure

The diagnosis is generally suspected when patients from certain ethnic groups develop anemia, jaundice and symptoms of hemolysis after challenge to any of the above causes, especially when there is a positive family history.

Generally, tests will include:

eu. Complete blood count and reticulocyte count in active G6PD, Heinz bodies can be seen in red blood cells on a blood film

ii. Liver enzymes (to exclude other causes of jaundice)

iii. Lactate dehydrogenase (elevated in hemolysis and a marker of its severity)

iv. Haptoglobin (decreased in hemolysis)

v. A ‘direct anti-globulin test’ (Coombs’ test)—this should be negative, as hemolysis in G6PD is not immune-mediated

Pyruvate Kinase Deficiency:

It is an inherited autosomal recessive genetic disorder which affects the survival of red blood cells. Pyruvate kinase deficiency is the second most common cause of enzyme- deficient hemolytic anemia, following G6PD deficiency. A variety of mutations can lead to lowered production, activity, or stability of pyruvate kinase, an enzyme essential to glycolysis. A total lack of this enzyme’s activity will be lethal.

Because the ability of erythrocytes to manufacture ATP depends on glycolysis, the cells become defi­cient in energy and hence are unable to maintain the activity of the basolateral Na + /K + -ATPase. This will result in an increase in intracellular [Na + ] which will cause water to diffuse passively into the red blood cells (RBC) and will lead to swelling. This swelling will lead to lysis of the RBCs and an increase in plasma bilirubin.

The increase in plasma bilirubin will lead to jaundice and the lysis of the RBCs will lead to hemolytic anemia. The build-up of reaction intermediates can also increase the level of 2, 3-bisphosphoglycerate (2,3BPG) in the cells and affect tissue oxygenation. This will cause a ‘right shift’ in the hemoglobin oxygen saturation curve, implying a decreased oxygen affinity for the hemoglobin and earlier oxygen un­loading than under normal conditions.

Red blood cells use glycolysis as their sole energy source. In pyruvate kinase deficiency, the last step (phosphoenolpyruvate converted to pyruvate) of glycolysis is unable to occur. A discrepancy between red blood cell energy requirements and ATP generating capacity produces irreversible membrane injury result­ing in cellular distortion, rigidity and lysis. This leads to premature erythrocyte destruction by the spleen and liver.


What is the functional difference between hemoglobin and ferritin? - Biologia

Iron presents a problem to living organisms - it is essential to nearly all cells but also is quite toxic. Iron is essential for its role in oxidation-reduction reactions and certain types of catalysis. Its toxicity comes from its propensity to form oxygen radicals that damage cells.

The solution that nature has evolved to meet the iron problem is a set of iron storage proteins that shield iron and prevent it from damaging other molecules, yet allow it to be released when needed.

Ferritins are class of iron storage proteins found in bacterial, plant and animal cells. They form hollow, spherical particles in which 2000 to 4500 iron atoms can be stored as iron(III) (i.e. Fe +++ ions). Depending on the organism, ferritin particles are roughtly 8-12 nm in diameter, with several channels that appear to mediate iron transport to and from the interior.

All ferritins are composed of 24 apoferritin monomers which associate to form a spherical particle. In mammalian cells, two types of ferritin monomers have been characterized (H and L types), which differ in the presence of certain residues that function to reduce ferric iron or facilitate mineralization of the particle with iron. Bacteria, including eubacteria and archaebacteria, have two types of ferritins: heme-containing bacterioferritins and heme-free ferritins. The structure of these molecules is very similar to those of animals and plants.

As shown in the figure above using a ribbon model, ferritin subunits are folded into four parallel helices with a fifth helix at roughly at 60 degree orientation.

In animals, ferritin is found not only inside cells, but circulating in plasma. Plasma levels of ferritin have sometimes been used as an index of iron storage deficiency.

The biosynthesis of ferritin is, as might be anticipated, controlled by the concentration of iron in the cell. Interestingly, such control is at the level of translation. A protein known as the iron regulatory protein (IRP) serves as an iron-binding molecule and sensor for cytoplasmic iron concentration. When iron concentration is low, IRP is not bound by iron and is capable of binding to the 5' end of the ferritin messenger RNA at a site called the iron regulatory element, a process which blocks translation of the mRNA. Conversely, when iron concentration is high, and the cell needs ferritin to protect itself, the IRP binds iron and becomes incompetent to bind the ferritin mRNA, leaving it available for translation.

Hemosiderin is another iron-storage complex. Its molecular nature remains poorly defined, but it is always found within cells (as opposed to circulating in blood) and appears to be a complex of ferritin, denatured ferritin and other material. The iron within deposits of hemosiderin is, at best, very poorly available to supply iron when needed. Hemosiderin is most commonly found in macrophages and is especially abundant in situations following hemorrhage, suggesting that its formation may be related to phagocytosis of red blood cells and hemoglobin.


Iron Deficiency

:What is iron deficiency?
Iron deficiency is a condition resulting from too little iron in the body. Iron deficiency is the most common nutritional deficiency and the leading cause of anemia in the world. In the USA, despite food fortification, iron deficiency is on the rise in certain populations. Iron deficiency at critical times of growth and development can result in premature births, low birth weight babies, delayed growth and development, delayed normal infant activity and movement. Iron deficiency can result in poor memory or poor cognitive skills (mental function) and can result in poor performance in school, work, and in military or recreational activities. Lower IQs have been linked to iron deficiency occurring during critical periods of growth.

Signs and symptoms of iron deficiency
A person who is iron deficient may also be anemic and as a result may have one or more symptoms of anemia. These can include, chronic fatigue, weakness, dizziness, headaches, depression, sore tongue, sensitivity to cold (low body temp), shortness of breath doing simple tasks (climbing stairs, walking short distances, doing housework), restless legs syndrome, pica (the desire to chew ice or non-food items,) and loss of interest in work, recreation, relationships, and intimacy.

Causes iron deficiency
Iron deficiency can be the result of numerous and multiple causes. These fall into two broad categories: an increased need for iron and/or decreased intake or absorption of iron.

Increased demand:
Iron deficiency can occur during rapid periods of growth. For this reason nature makes certain that developing fetuses, newborns and infants up until the age of about six months have an ample supply of iron. Conditions that result in iron deficiency include blood loss from heavy menstruation, pregnancy, frequent or excessive blood donation, fibroids, digestive tract disease (including infections), as well as surgeries and accidents. Iron deficiency can also be caused by certain medications, some dietary supplements or substances that cause bleeding such as pain relievers with aspirin, and also as a result of poisoning from lead, toxic chemicals or alcohol abuse.

Decreased intake or absorption
Decreased intake or absorption can occur in diets that do not include heme iron, the iron found in meat and shellfish. Heme iron is absorbed more efficiently than non-heme iron found in plants and dietary supplements. Other nutrients, however, such as vitamins C and B12, folate or zinc can facilitate sufficient non-heme iron absorption. Consuming certain foods and medications can interfere with the absorption of iron. These include dairy products, coffee, tea, chocolate, eggs, and fiber. Medication that inhibit iron absorption include antacids, proton pump inhibitors (to treat acid reflux) or calcium supplements. Disease conditions can also limit iron absorption this can happen as a result of insufficient stomach acid, lack of intrinsic factor (IF), celiac disease, inflammatory conditions such as Crohn’s disease, and in autoimmune diseases and hormone imbalances.

Most at risk for iron deficiency
Women, children and the elderly are most at risk. African American and Hispanic women and their young children are prone to iron deficiency, possibly because of diet or perhaps different hemoglobin needs. Men are rarely iron deficient but when they are, it is generally due to blood loss from the digestive tract (sometimes indicating disease), diseases that affect iron absorption, and in some cases, alcohol abuse. Except for those who are strict vegetarians, men rarely have dietary iron deficiency.

How iron deficiency is detected and diagnosed
The tests used most often to detect iron deficiency include hemoglobin (the iron-containing protein in the blood), serum ferritin, which indicates the amount of iron stored in the body, and serum iron and iron-binding capacity (IBC, UIBC or TIBC).

The latter measures are used to calculate transferrin-iron saturation percentage (TS%), a measure of iron in transit in the serum. Serum ferritin is a very important test because it helps distinguish between iron deficiency anemia and anemia of chronic disease (also called anemia of inflammatory response). In cases of iron deficiency anemia, iron supplements can be helpful but in cases of anemia of chronic disease, iron supplements could be harmful.

Other tests might include: a complete blood count, zinc protoporphyrin, free erythrocyte protoporphyrin or reticulocyte hemoglobin content (CHr). To learn more about these tests visit tests to determine iron levels.

A diagnosis of iron deficiency can be made when a person has both low hemoglobin and hematocrit and low serum ferritin. Serum iron and transferrin-iron saturation percentage will also be low in a person who is iron deficient. Iron deficiency without anemia can occur when a person has a normal hemoglobin, but below normal serum ferritin and/or transferrin saturation. Iron deficiency with anemia can occur when a person has low values of both serum ferritin and hemoglobin.

How iron deficiency is treated
The approaches used to treat iron deficiency depend on the presence or threat of anemia and its causes, which may be increased demand for iron (pregnancy, growth spurt), blood loss (heavy periods, giving birth, surgery, injury, disease), diet or behavior, interference with iron absorption, and abnormal blood cell formation or management. Some approaches are as simple as dietary changes and others involve taking iron supplements, which are available in heme and non heme form. Some people with significant iron deficiency might require iron infusions or whole blood transfusions to restore iron sufficiency.

If you suspect that you are iron deficient, we encourage you to work with a medical professional to find out why you are iron deficient and then to increase your knowledge about the different ways low iron stores can be replenished. Visit our Iron Tools, and read the Anemia Starter Kit. Then, you can evaluate the best approaches to replenish iron levels.

Links to more information about iron deficiency:

US Centers for Disease Control and Prevention MMWR (CDC Morbidity and Mortality Weekly Report


What to know about ferritin blood tests for anemia

Ferritin is a protein in blood cells that stores iron. A doctor may order a ferritin blood test, sometimes alongside other tests, to check a person’s iron levels.

In this article, we discuss the ferritin blood test procedure and how to interpret the results.

We also explain how people can raise or lower their blood ferritin levels.

Share on Pinterest A ferritin blood test can help a doctor diagnose conditions related to high or low iron levels.

Doctors use ferritin blood tests to check the levels of iron in a person’s blood and help diagnose many health conditions. These conditions include:

  • iron-deficiency anemia, or a low red blood cell count
  • hemochromatosis , a condition wherein there is too much iron in the body

People who have one of these conditions may require regular ferritin blood tests to monitor their health.

A doctor may also order other blood tests to discover more about a person’s iron stores. They may test for:

  • blood iron levels
  • hemoglobin levels, to check red blood cell numbers
  • a HFE gene, which indicates hemochromatosis
  • total iron binding capacity, which measures levels of transferrin, a protein that carries ferritin around the body

After a doctor takes the blood sample, they will send it to a laboratory for testing. Once the laboratory technicians analyze the blood, they will typically send the results back within a few days of the test.

Ferritin blood test results may come back as normal, low, or high. The following sections discuss what these results mean.

Normal ferritin levels

Results will be given in nanograms per milliliter (ng/mL) of blood and can vary slightly from one laboratory to another.

According to some sources, the normal ranges for ferritin in the blood are as follows:

Groupng/mL
Adult males20–250
Adult females10–120
Females over 4012–263
Newborns25–200
Infants aged 1 month200–600
Infants aged 2–5 months50–200
Children aged 6 months to 15 years7–140

Other sources provide slightly different levels, with some research from 2008 suggesting that some laboratories consider ferritin levels over 200 ng/mL in women and 300 ng/mL in men to be abnormal.

It is important that people confirm normal levels with their doctor or the laboratory that tested them.

Low ferritin levels

A result of low ferritin is strong evidence of an iron deficiency. The body requires iron to make hemoglobin, which is a protein in red blood cells that transfers oxygen from the lungs around the body.

Without enough iron, a person may develop anemia.

Iron is also necessary for:

Iron-deficiency anemia can cause the following:

  • tontura
  • arritmia cardíaca
  • pale skin
  • falta de ar
  • weakness

Mild anemia may not produce any symptoms.

High ferritin levels

Higher-than-normal ferritin levels may result from:

  • hemochromatosis
  • chronic inflammatory conditions, such as rheumatoid arthritis
  • heavy alcohol use
  • Hodgkin lymphoma, a cancer that affects the lymphatic system
  • hyperthyroidism , wherein the thyroid gland produces too much thyroid hormone , a cancer of the bone marrow
  • liver disease
  • porphyria, a group of disorders that affects the skin and nervous system

People who have had several blood transfusions may also display high ferritin levels.

A result of above-normal ferritin levels will require further testing to discover the underlying cause and help doctors determine the best course of treatment.

Doctors treat low ferritin levels with oral iron supplements. For severe cases of anemia, a person may require treatment with intravenous iron.

For the best results, people should take oral iron supplements with a source of vitamin C to increase iron absorption. They should avoid antacids, calcium supplements, and tea or coffee within 2 hours of an iron supplement.

Typically, people will require follow-up blood tests to check that their ferritin levels and iron levels have returned to normal.

If ferritin and blood iron levels do not return to normal following iron supplementation, a doctor may carry out additional testing to determine the cause of the deficiency and treat it accordingly.

Potential causes of an iron deficiency include:

The treatment for high ferritin levels depends on the underlying cause.

For hereditary hemochromatosis, doctors typically recommend a person have their blood removed from their body, in a process called phlebotomy, on a regular basis.

The amount of blood that the doctor removes, and how frequently they remove it, will vary depending on a person’s age, health, and ferritin levels. At first, the person may require the removal of around 500 ml of blood weekly until their ferritin levels return to normal.

These people will need treatment on an ongoing basis to maintain normal blood ferritin levels.

Those with other conditions causing high ferritin levels may require additional treatments, such as medications or procedures, depending on the cause.

A ferritin blood test follows a similar procedure to other types of blood test.

Typically, a medical professional will begin by cleaning the skin around the puncture site using an alcohol-based solution. Usually, they will take the blood from a vein on the inside of the elbow.

They may first wrap an elastic band around the upper arm to make the vein more prominent. They will then insert the needle, which is connected to a vacuum collection device, into the vein. People may feel a slight pinch as the needle enters the skin.

Once they have collected the blood, the doctor will withdraw the needle and remove the elastic band if one is present.

They will sometimes use some cotton wool or a bandage to stop any bleeding, before labeling the blood sample and sending it to a laboratory to be analyzed.

The blood collection process only takes a few minutes. It is unlikely for a person to experience side effects, and when they do occur, they are typically mild. For example, some people may experience:

  • dizziness or nausea at the sight of the blood
  • mild bruising in the hours or days after the test

People may wish to let the doctor know before the test if they are feeling anxious or uncomfortable.

People do not usually need to make any special preparations for a ferritin blood test. However, if a person is also having other blood tests, they may need to fast for a certain period of time beforehand.

Individuals should confirm these details with their doctor in the days leading up to the blood test.

A ferritin blood test is a simple blood test to measure the levels of ferritin in a person’s body. It is a very safe procedure that does not usually require any special preparations.

Abnormal results may indicate an underlying issue, such as iron deficiency, hemochromatosis, or some types of cancer. Further testing is typically necessary to confirm a diagnosis and help formulate a treatment plan.

If people are confused about the results of their ferritin blood test, they should follow up with their doctor, who can explain the results and their implications.