Em formação

A diferença entre as duas formas de representação da glicina


Estou confuso porque vejo agora duas maneiras diferentes de representar o aminoácido glicina. enquanto eu entendo a primeira forma de representação, a segunda eu não entendo nada. Acredito que ambos representem o mesmo aminoácido, mas vejo que alguns dos componentes estão ausentes na segunda forma (sem COOH e sem carbono). Eu gostaria de saber a explicação.

Esta é a primeira (e a maneira mais simples):

e esta é a forma que não entendo:


O primeiro método de representação é a forma regular, onde todos os grupos, incluindo carbono e hidrogênio, são mostrados.

O segundo método é a "forma esquelética", onde cada curva na linha significa um grupo de carbono, e os átomos de hidrogênio ligados aos carbonos estão implícitos. Parece um pouco complicado de visualizar, mas é mais fácil e rápido quando você vem para grupos maiores.

Veja isso.


O diagrama do esqueleto omite rótulos de átomos de carbono. Esta estrutura de Lewis da glicina inclui átomos de carbono e torna a estrutura de NH2 e COOH um pouco mais clara também;


Diferença entre Fonética e Fonologia

Fonética e fonologia são dois subcampos da linguística que estuda os sons na linguagem. Como esses dois campos estão relacionados à produção de sons, muitas pessoas não entendem a diferença entre fonética e fonologia. o principal diferença entre a fonética e a fonologia é que a fonética é o estudo dos sons da fala, enquanto a fonologia é o estudo dos sons, especialmente diferentes padrões de sons em diferentes línguas.


Resumo

O resíduo N-terminal influencia a estabilidade da proteína através das vias N-degron. Usamos o perfil de estabilidade do N-terminome humano para descobrir vários recursos adicionais das vias N-degron. Além de descobrir especificidades estendidas de UBR E3 ligases, caracterizamos dois complexos Cullin-RING E3 ligase relacionados, Cul2 ZYG11B e Cul2 ZER1, que atuam de forma redundante para direcionar a glicina N-terminal. Degrons de glicina N-terminal são esgotados em N-terminais nativos, mas fortemente enriquecidos em locais de clivagem de caspase, sugerindo papéis para os adaptadores de substrato ZYG11B e ZER1 na degradação de proteínas durante a apoptose. Além disso, ZYG11B e ZER1 participaram do controle de qualidade de Nproteínas-miristoiladas, nas quais degrons de glicina N-terminal são condicionalmente expostos após uma falha de N-myristoylation. Assim, uma via de N-degron adicional específica para glicina regula a estabilidade de proteomas de metazoários.

O sistema ubiquitina-proteassoma (UPS) é a principal via através da qual as células eucarióticas atingem a degradação seletiva de proteínas (1) A especificidade desse sistema é fornecida pelas ubiquitina ligases E3, das quais mais de 600 são codificadas no genoma humano. As ligases E3 reconhecem elementos de sequência específicos, conhecidos como degrons, que estão presentes nas proteínas do substrato (2) No entanto, embora um conhecimento detalhado da especificidade das ligases E3 para degrons seja essencial para alcançar uma compreensão de nível de sistema do UPS, nosso conhecimento atual dos motivos de degrons permanece notavelmente escasso (3).

Os primeiros degrons a serem descobertos estavam localizados no terminal N das proteínas (4) Os degrons N-terminais são direcionados pelas vias N-degron [anteriormente conhecidas como vias de regra N-end (5)], da qual existem dois ramos principais: a via Arg / N-degron, através da qual as ligases E3 da família UBR têm como alvo os terminais N normalmente gerados por clivagem endoproteolítica (6, 7), e a via Ac / N-degron, através da qual as proteínas com terminais N acetilados são direcionadas para degradação pela ligase E3 MARCH6 (também conhecido como TEB4) (8, 9) Além disso, uma via Pro / N-degron foi recentemente descrita, através da qual as proteínas que abrigam um resíduo de prolina N-terminal são degradadas pelo complexo GID E3 ligase (fig. S1) (10) Teoricamente, essas vias têm a capacidade de atingir a maioria das proteínas celulares, mas ainda não está claro até que ponto elas afetam a estabilidade das proteínas em um contexto fisiológico. Por exemplo, a perda de enzimas N-terminal de acetiltransferase (NAT) tem efeito mínimo na estabilidade da proteína em levedura (11), que é inconsistente com um papel difundido para a via Ac / N-degron.

Anteriormente, modificamos o sistema Global Protein Stability (GPS) (12) para desenvolver um método de alto rendimento para caracterizar motivos degron em proteínas humanas (13) Esta abordagem é baseada em um vetor de expressão lentiviral que codifica duas proteínas fluorescentes: DsRed, que serve como uma referência interna, e proteína fluorescente verde (GFP) fundida a um peptídeo curto de interesse, que é traduzido de um sítio de entrada de ribossomo interno (IRES ) Como tanto DsRed quanto a proteína de fusão GFP-peptídeo são expressos a partir do mesmo transcrito, a razão GFP / DsRed pode ser usada para quantificar o efeito da sequência de peptídeo na estabilidade de GFP (13) Exploramos a técnica de fusão de ubiquitina (4) para adaptar esta abordagem de "peptídeoma GPS" para pesquisar motivos degron N-terminal. Assim, examinamos diretamente a contribuição das sequências N-terminais para a estabilidade da proteína em células humanas.


Condicionamento operante

O condicionamento operante (ou condicionamento instrumental) se concentra no uso de reforço ou punição para aumentar ou diminuir um comportamento. Por meio desse processo, uma associação é formada entre o comportamento e as consequências desse comportamento.

Imagine que um treinador está tentando ensinar um cachorro a pegar uma bola. Quando o cão persegue e pega a bola com sucesso, ele recebe elogios como recompensa. Quando o animal não consegue recuperar a bola, o treinador retém o elogio. Eventualmente, o cão forma uma associação entre o comportamento de buscar a bola e receber a recompensa desejada.

Por exemplo, imagine que um professor castiga um aluno por falar fora de hora, não permitindo que ele saia para o recreio. Como resultado, o aluno forma uma associação entre o comportamento (falar fora de hora) e a consequência (não poder sair para o recreio). Como resultado, o comportamento problemático diminui.

Vários fatores podem influenciar a rapidez com que uma resposta é aprendida e a força da resposta. A frequência com que a resposta é reforçada, conhecida como esquema de reforço, pode desempenhar um papel importante na rapidez com que o comportamento é aprendido e no quão forte a resposta se torna. O tipo de reforço usado também pode ter um impacto na resposta.

Por exemplo, enquanto uma programação de razão variável resultará em uma taxa de resposta alta e constante, uma programação de intervalo variável levará a uma taxa de resposta lenta e constante.

Além de ser usado para treinar pessoas e animais para se envolverem em novos comportamentos, o condicionamento operante também pode ser usado para ajudar as pessoas a eliminar os indesejados. Usando um sistema de recompensas e punições, as pessoas podem aprender a superar hábitos ruins que podem ter um impacto negativo em sua saúde, como fumar ou comer demais.


Introdução

Freqüentemente, eles são tratados separadamente em diferentes segmentos de um curso. Na verdade, os princípios que regem a organização da estrutura tridimensional são comuns a todos eles, por isso vamos considerá-los juntos.

  1. monossacarídeo - para carboidrato
  2. nucleotídeo - para ácidos nucléicos
  3. aminoácido - para proteínas

Descreveremos as características dos monômeros representativos e veremos como os monômeros se unem para formar um polímero.

Em seguida, examinaremos os monômeros em cada tipo principal de macromolécula para ver quais contribuições estruturais específicas vêm de cada um.

A estrutura tridimensional de cada tipo de macromolécula será então considerada em vários níveis de organização.

Investigaremos as interações macromoleculares e como a complementaridade estrutural desempenha um papel nelas.

As histórias de proteínas, monossacarídeos e nucleotídeos são apenas variações do mesmo tema. Portanto, você precisará aprender apenas um padrão e, em seguida, aplicar esse padrão aos outros sistemas.

Concluiremos esta seção do curso com uma consideração de desnaturação e renaturação - as forças envolvidas na perda da estrutura nativa de uma macromolécula (ou seja, sua estrutura tridimensional normal), e como essa estrutura, uma vez perdida, pode ser recuperada .

O ponto principal do primeiro segmento deste material é este: AS UNIDADES DO MONÔMERO DE MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS TÊM CABEÇAS E CAUAS. QUANDO POLIMERIZAM NA MODA CAUDA-A-CAUDA, OS POLÍMEROS RESULTANTES TAMBÉM TÊM CABEÇA E CAUDA.

Essas macromoléculas são polares [polares: com extremidades diferentes] porque são formadas pela condensação de ponta a ponta de monômeros polares. Vamos examinar as três classes principais de macromoléculas para ver como isso funciona e começar com os carboidratos.

Monossacarídeos polimerizam para produzir polissacarídeos.

A glicose é um monossacarídeo típico. Ele tem dois tipos importantes de grupo funcional: um grupo carbonila (um aldeído na glicose; alguns outros açúcares têm um grupo cetona). Grupos hidroxila nos outros carbonos. Isso é o que você precisa saber sobre a glicose, não sua estrutura detalhada.

A glicose existe principalmente em estruturas em anel. (5-OH acrescenta através da ligação dupla do oxigênio carbonil.) Este é o chamado hemiacetal interno. O anel pode se fechar de duas maneiras, dando origem às formas anoméricas, -OH para baixo (a forma alfa) e -OH para cima (a forma beta)

O carbono anomérico (o carbono ao qual este -OH está ligado) difere significativamente dos outros carbonos. (nota: é fácil de identificar porque é o único carbono com DOIS oxigênios - anel e hidroxila - anexados.)

Os carbonos anoméricos livres têm a reatividade química dos carbonos carbonílicos porque passam parte do seu tempo na forma de cadeia aberta. Eles podem reduzir as soluções alcalinas de sais cúpricos. Os açúcares com carbonos anoméricos livres são, portanto, chamados de açúcares redutores. O resto do carboidrato consiste em carbonos comuns e grupos -OH comuns. A questão é que um monossacarídeo pode, portanto, ser considerado como tendo polaridade, com uma extremidade consistindo no carbono anomérico e a outra extremidade consistindo no resto da molécula.

Monossacarídeos podem polimerizar por eliminação dos elementos da água

Se dois grupos hidroxila anoméricos reagem (condensação cabeça a cabeça), o produto não tem extremidade redutora (sem carbono anomérico livre). Este é o caso da sacarose

Como a maioria dos monossacarídeos tem mais de uma hidroxila, ramificações são possíveis e comuns. Ramificações resultam em uma molécula mais compacta. Se as extremidades das ramificações forem os locais reativos, mais ramificações fornecerão mais locais reativos por molécula.

Vamos agora nos voltar para os nucleotídeos e ácidos nucléicos.

Os nucleotídeos polimerizam para produzir ácidos nucleicos.

  1. Fosfato.
  2. Monossacarídeo.
    • Ribose (em ribonucleotídeos)
    • Desoxirribose, que carece de um 2 '-OH (em desoxirribonucleotídeos)
    A presença ou ausência de 2 '-OH tem significado estrutural que será discutido mais tarde.
  3. Humilhar.

Esteja ciente de que o uracil e a timina são muito semelhantes, eles diferem apenas por um grupo metil.

Você precisa saber quais são purinas e quais são pirimidinas e se são as purinas ou as pirimidinas que têm um anel. As razões para conhecer esses pontos estão relacionadas ao modo como as purinas e as pirimidinas interagem nos ácidos nucléicos, que abordaremos em breve.

Os nucleotídeos polimerizam eliminando os elementos da água

  • Uma extremidade com um grupo 5 'livre (provavelmente com fosfato anexado) é chamada de extremidade 5'.
  • Uma extremidade com um grupo 3 'livre é chamada de extremidade 3'.

Vejamos as convenções para escrever sequências de nucleotídeos em ácidos nucléicos. As bases são abreviadas por suas iniciais: A, C, G e U ou T. U normalmente é encontrado apenas no RNA, e T é normalmente encontrado apenas no DNA. Portanto, a presença de U vs. T distingue entre RNA e DNA em uma sequência escrita.

As sequências são escritas com a extremidade 5 'à esquerda e a extremidade 3' à direita, a menos que seja especificamente designado de outra forma.

Os grupos de fosfato geralmente não são mostrados, a menos que o autor queira chamar a atenção para eles. As seguintes representações são todas equivalentes.

(Observe que na última linha a sequência é escrita na ordem inversa, mas as extremidades são designadas apropriadamente.)

Ramificações são possíveis no RNA, mas não no DNA. O RNA tem um 2 '-OH, no qual a ramificação pode ocorrer, enquanto o DNA não. A ramificação é muito incomum; sabe-se que ocorre apenas durante a modificação do RNA [o "lariat"], mas não em qualquer espécie de RNA acabada.

Os aminoácidos polimerizam para formar polipeptídeos ou proteínas.

Os aminoácidos de ocorrência natural são opticamente ativos, pois têm quatro grupos diferentes ligados a um carbono (a glicina é uma exceção, tendo dois hidrogênios) e têm a configuração L.

Os grupos R dos aminoácidos fornecem uma base para a classificação de aminoácidos. Existem muitas maneiras de classificar os aminoácidos, mas uma maneira muito útil é com base em quão bem ou mal o grupo R interage com a água

  1. A primeira classe são os grupos R hidrofóbicos que podem ser alifáticos (como o grupo metil da alanina) ou aromáticos (como o grupo fenil da fenilalanina).
  2. A segunda classe são os grupos R hidrofílicos que podem conter grupos funcionais polares neutros (como o -OH da serina) ou ionizáveis ​​(como o -COOH do aspartato).

Os aminoácidos polimerizam eliminando os elementos da água

  • Uma extremidade com um grupo amino livre é chamada de terminal amino ou N-terminal.
  • Uma extremidade com um grupo carboxila livre é chamada de terminal carboxila ou C-terminal.

Convenções para escrever sequências de aminoácidos.

Abreviações para os aminoácidos são geralmente usadas, a maioria das abreviações de três letras são evidentes, como gly para glicina, asp para aspartato, etc.

Também existe um sistema de abreviatura de uma letra que está se tornando mais comum. Muitas das abreviaturas de uma letra são diretas, por exemplo: G = glicina L = leucina H = histidina

Outros requerem um pouco de imaginação para justificar: F = fenilalanina ("ph" soa como "F"). Y = tirosina (T foi usado para treonina, portanto, optamos pela segunda letra do nome). D = aspartato (D é a quarta letra do alfabeto e aspartato tem quatro carbonos).

Outros ainda são bastante difíceis de justificar: W = triptofano (a metade inferior dos dois anéis aromáticos se parece com um "W"). K = lisina (se você puder pensar em um bom para isso, diga-nos!)

Pergunta: O que você acha que "Q" representa?

Você deve estar ciente de que isso está se tornando cada vez mais comum, e você deve ter a mentalidade de pegá-lo à medida que for exposto a ele, em vez de resistir.

As sequências são gravadas com o terminal N à esquerda e o terminal C à direita.

Embora os grupos R de alguns aminoácidos contenham grupos amino e carboxila, polipeptídeos ramificados ou proteínas não ocorrem.

A sequência de unidades monoméricas em uma macromolécula é chamada de ESTRUTURA PRIMÁRIA dessa macromolécula. Cada macromolécula específica possui uma estrutura primária única.

Isso conclui nossa consideração sobre a relação entre as estruturas dos polímeros biológicos e suas subunidades monoméricas. A biossíntese dessas macromoléculas será abordada em palestras subsequentes. Vamos agora começar a investigar as formas tridimensionais dessas macromoléculas em solução e as forças responsáveis ​​por essas formas. Acontece que

A REPETIÇÃO REGULAR DE UNIDADES DE MONÔMERO COM O MESMO TAMANHO E OS MESMOS ÂNGULOS LIGADOS CONDUZ A POLÍMEROS HELICAIS (ESPIRAIS).

SE ESTAS HELICIAS PODEM SER ESTABILIZADAS POR INTERAÇÕES INTRA OU INTERMOLECULARES ADEQUADAS, PERSISTIRÃO NA SOLUÇÃO E ESTARÃO DISPONÍVEIS COMO ELEMENTOS DE ESTRUTURAS MACROMOLECULARES MAIS COMPLICADAS.

O que é uma hélice? Uma estrutura helicoidal consiste em unidades repetidas que ficam na parede de um cilindro, de modo que a estrutura é sobreposta a si mesma se movida ao longo do eixo do cilindro.

Uma hélice se parece com uma espiral ou um parafuso. Um zig-zag é uma hélice degenerada.

As hélices podem ser destras ou canhotas. A diferença entre os dois é que:

Hélices ou parafusos destros avançam (movem-se) se girados no sentido horário. Exemplos: parafuso padrão, parafuso, tampa do frasco. Hélices para canhotos ou parafusos avançam (movem-se) se girados no sentido anti-horário. Exemplo: algumas porcas de automóveis.

A organização helicoidal é um exemplo de estrutura secundária. Essas conformações helicoidais de macromoléculas persistem em solução apenas se estiverem estabilizadas. O que pode levar a essa estabilização?

Hélices biológicas estáveis ​​são geralmente mantidas por ligações de hidrogênio.

Hélices em carboidratos.

O amido (amilose) exemplifica esta estrutura.

A hélice do amido não é muito estável na ausência de outras interações (o iodo, que forma um complexo roxo com o amido, estabilizou a hélice do amido) e comumente adota uma conformação espiral aleatória em solução.

Em contraste, as sequências beta (1 - & gt 4) favorecem estruturas lineares. A celulose exemplifica essa estrutura.

A celulose é uma hélice degenerada que consiste em unidades de glicose em orientação alternada estabilizada por ligações de hidrogênio intracadeia. As cadeias de celulose colocadas lado a lado podem formar folhas estabilizadas por ligações de hidrogênio intercadeias.

Hélices em ácidos nucléicos.

As bases de purina e pirimidina dos ácidos nucléicos são anéis aromáticos. Esses anéis tendem a se empilhar como panquecas, mas ligeiramente deslocados de forma a seguir a hélice. As pilhas de bases são, por sua vez, estabilizadas por interações hidrofóbicas e por forças de van der Waals entre as nuvens pi de elétrons acima e abaixo dos anéis aromáticos.

Nessas hélices, as bases são orientadas para dentro, em direção ao eixo da hélice, e os fosfatos de açúcar são orientados para fora, longe do eixo da hélice.

Purinas e pirimidinas podem formar pares de bases especificamente ligados por hidrogênio. Vejamos como essas ligações de hidrogênio se formam. Guanina e citosina podem formar um par de bases que mede 1,08 nm de diâmetro e que contém três ligações de hidrogênio. Adenina e timina (ou uracila) podem formar um par de bases que mede 1,08 nm de diâmetro e que contém duas ligações de hidrogênio.

Os pares de bases desse tamanho se encaixam perfeitamente em uma dupla hélice.

Este é o chamado padrão de emparelhamento de base Watson-Crick.

As duplas hélices ricas em pares GC são mais estáveis ​​do que aquelas ricas em pares AT (ou AU) porque os pares GC têm mais ligações de hidrogênio

Agora, o AT específico (ou AU) e o emparelhamento de bases GC podem ocorrer apenas se os comprimentos do ácido nucleico na dupla hélice consistirem em sequências complementares de bases. A deve estar sempre oposto a T (ou U). G deve estar sempre oposto a C. Aqui está um exemplo de duas sequências complementares.

A maior parte do DNA e algumas sequências de RNA têm essa complementaridade e formam a dupla hélice. É importante notar, porém, que as sequências complementares que formam uma dupla hélice têm polaridade oposta. As duas cadeias correm em direções opostas:

Isso é descrito como um arranjo antiparalelo. Este arranjo permite que as duas correntes se encaixem melhor do que se corressem na mesma direção (arranjo paralelo).

Consequências da complementaridade.

Em qualquer estrutura helicoidal dupla, a quantidade de A é igual à quantidade de T (ou U), e a quantidade de G é igual à quantidade de C. - conte os A's. T's, G's e C's nesta ou em qualquer sequência pareada arbitrária para provar isso a si mesmo.

Porque o DNA é geralmente de fita dupla, enquanto o RNA não é, no DNA A = T e G = C, enquanto no RNA A não é igual a U e G não é igual a C.

Três tipos principais de dupla hélice ocorrem nos ácidos nucléicos. Essas três estruturas são impressionantemente e obviamente diferentes na aparência. Você poderia ver a diferença se estivesse fora de foco e você poderia sentir as diferenças no escuro. Isso é extremamente importante, porque ASSIM PODE UMA ENZIMA! Como as enzimas que controlam a expressão da informação genética.

O DNA geralmente existe na forma de uma hélice B. Suas características: destro e possui 10 resíduos de nucleotídeos por volta. O plano das bases é quase perpendicular ao eixo da hélice. Há uma ranhura principal e uma ranhura secundária proeminentes. A hélice B pode ser estabilizada por água ligada que se encaixa perfeitamente no sulco menor.

RNA de fita dupla e híbridos de DNA-RNA (também DNA em baixa umidade) existem na forma de uma hélice A. Suas características: destro e possui 11 resíduos de nucleotídeos por turno. O plano das bases é inclinado em relação ao eixo da hélice. O sulco menor é maior do que no B-DNA.

O RNA é incompatível com uma hélice B porque o 2 '-OH do RNA seria estericamente impedido. (Não há 2 '-OH no DNA.) Este é um fator estabilizador que você deve saber.

Os segmentos de DNA que consistem em pares alternados de purina e pirimidina (PuPy) n podem formar uma hélice Z. Suas características: Canhoto (surpreendeu os descobridores) e possui 12 resíduos (6 dímeros de PuPy) por volta. Apenas um sulco. Os grupos fosfato estão em uma linha em zigue-zague, que dá origem ao nome Z-DNA.

A ligação entre a desoxirribose e a purina tem uma conformação diferente no Z-DNA em comparação com o A-DNA ou B-DNA. O Z-DNA é estabilizado se contiver resíduos de citosina modificada (metilada). Isso ocorre naturalmente.

A forma detalhada da hélice determina as interações nas quais ela pode se envolver. A geometria das ranhuras é importante para permitir ou impedir o acesso às bases. A topografia da superfície da hélice forma locais de fixação para várias enzimas sensíveis às diferenças entre os tipos de hélice. Veremos alguns exemplos detalhados disso mais tarde.

O triplex de DNA (hélice tripla):

Comece imaginando uma hélice B-DNA. É possível, em certas circunstâncias, adicionar uma terceira hélice encaixando-a na ranhura principal.

Um triplex pode se formar SOMENTE se uma fita da hélice B original for toda purinas (A e G) [por que você precisa saber as purinas das pirimidinas] e a região correspondente da outra fita for toda pirimidina. Regiões do DNA com essas características são encontradas em regiões de controle de genes, e a formação de triplex PREVINE A EXPRESSÃO DO GENE.

O triplex é estabilizado por ligações H no padrão incomum de emparelhamento de base Hoogsteen mostrado no slide (junto com o emparelhamento de base Watson-Crick padrão).

A existência dessa estrutura era conhecida há 20 anos, mas ninguém sabia o que fazer com ela. Agora, reconhecendo que isso ocorre naturalmente nas regiões de controle de genes, está recebendo uma grande atenção na literatura de pesquisa.

Atualmente drogas oligonucleotídicas artificiais estão sendo sintetizadas que formam triplexes com sequências de DNA natural específicas. Outros medicamentos estão sendo desenvolvidos para estabilizar triplexes naturais ou artificiais. Estes são promissores como agentes antitumorais e antibacterianos, bem como agentes potenciais para modificar a atividade enzimática por meio do controle da síntese enzimática. É muito novo para estar até mesmo no texto mais moderno, mas você verá mais e mais disso no futuro próximo. Esteja atento a esta estrutura, saiba onde ela se encontra no gene (nas regiões de controle) e seu efeito na expressão gênica, e que é o assunto de investigações clínicas promissoras.

Hélices em proteínas.

  1. planar
  2. não está livre para girar
  3. mais estável na configuração trans do que no cis

Essas características restringem as formas tridimensionais das proteínas porque elas devem ser acomodadas por qualquer estrutura estável.

A segunda propriedade principal da ligação peptídica é que os átomos da ligação peptídica podem formar ligações de hidrogênio.

Agora, vamos examinar algumas das estruturas que acomodam as restrições impostas pela ligação peptídica. A primeira é a alfa-hélice. A alfa-hélice é o principal componente estrutural das proteínas. Os fatores de estabilização incluem: Todas as ligações de hidrogênio possíveis entre os grupos de peptídeo C = O e N-H na estrutura são formadas. As ligações de hidrogênio são todas intracadeia, entre diferentes partes da mesma cadeia. Embora uma única ligação de hidrogênio seja fraca, a cooperação de muitas ligações de hidrogênio pode ser fortemente estabilizadora. As alfa-hélices devem ter um comprimento mínimo para serem estáveis ​​(portanto, haverá ligações de hidrogênio suficientes). Todas as ligações peptídicas são trans e planas. Portanto, se os grupos R dos aminoácidos não se repelem, a formação de uma hélice é favorecida. A carga elétrica líquida deve ser zero ou baixa (cargas do mesmo sinal repelem). Os grupos R adjacentes devem ser pequenos, para evitar repulsão estérica.

Os fatores desestabilizadores incluem: Grupos R que se repelem favorecem conformações estendidas em vez da hélice. Os exemplos incluem grande carga elétrica líquida e grupos R volumosos adjacentes. Proline é incompatível com a alfa-hélice. O anel formado pelo grupo R restringe a rotação de uma ligação que, de outra forma, estaria livre para girar. A rotação restrita evita que a cadeia polipeptídica se enrole em uma alfa-hélice. A ocorrência de prolina necessariamente termina ou dobra as regiões alfa-helicoidais nas proteínas.

Ocorrência da alfa-hélice. Um componente de proteínas globulares típicas. Um componente de algumas proteínas fibrosas, como a alfa-queratina.

A alfa-queratina tem alta resistência à tração, conforme observado pela primeira vez por Rapunzel. É encontrada no cabelo, penas, chifre, a força física e a elasticidade do cabelo o tornam útil em balistas, onagros, etc.

A folha pregueada beta é o segundo principal componente estrutural das proteínas.

A folha pregueada beta assemelha-se à celulose, pois ambas consistem em cadeias estendidas - hélices degeneradas - lado a lado e com ligações de hidrogênio umas às outras.

As cadeias polipeptídicas de uma folha pregueada beta podem ser dispostas de duas maneiras: paralelas (correndo na mesma direção) ou antiparalelas (correndo em direções opostas). Uma visão lateral mostra as pregas.

Os fatores de estabilização para a folha pregueada assemelham-se aos da alfa-hélice. Todas as ligações de hidrogênio possíveis entre os grupos de peptídeo C = O e N-H na estrutura são formadas. As ligações de hidrogênio aqui são todas intercadeias, ao contrário das da hélice alfa. Todas as ligações peptídicas são trans e planas. Pequenos grupos R previnem a desestabilização estérica. Grandes grupos R desestabilizam devido à aglomeração.

As folhas podem ser empilhadas umas sobre as outras, com grupos R interdigitantes dos aminoácidos.

Ocorrência da folha pregueada beta. Um componente de 80% de todas as proteínas globulares. Em algumas proteínas fibrosas. Talos de ovo de certas mariposas. Alguns fibroins de seda.

O colágeno tem uma estrutura incomum. Consiste em três cadeias polipeptídicas em uma hélice tripla. Esta é a estrutura: três hélices estendidas de um tipo chamado hélices de poliprolina II (porque a poliprolina pode assumir esta forma) hidrogênio ligado um ao outro (intercadeia) nenhuma ligação de hidrogênio intracadeia se forma porque cada hélice é muito estendida, e as ligações de hidrogênio não podem alcançar a partir de uma nível da hélice para cima ou para baixo para o próximo nível colocado nos cantos de um triângulo.

Todo o conjunto é torcido em uma superhélice.

A estabilidade da hélice tripla do colágeno se deve à sua composição e sequência incomuns de aminoácidos. Um terço dos resíduos de aminoácidos é glicina, e os resíduos de glicil são espaçados uniformemente: (Gly X Y) n, onde X e Y são outros aminoácidos, é a sequência de aminoácidos do colágeno. Isso coloca um resíduo de glicila em cada posição onde a cadeia está no interior da hélice tripla. Não haveria espaço para um grupo R volumoso nesta posição (o grupo R da glicina é H). O alto conteúdo de glicina (com seu pequeno grupo R), de outra forma, permitiria muita liberdade conformacional e favoreceria uma bobina aleatória.

A prolina e a hidroxiprolina juntas compreendem cerca de um terço dos resíduos de aminoácidos totais e Gly Pro Hypro é uma sequência comum. A inflexibilidade relativa dos resíduos prolil e hidroxiprolil enrijece as cadeias. O alto conteúdo (prolina e hidroxiprolina) evita a formação de uma alfa-hélice.

O colágeno ocorre em tecidos rígidos e inelásticos, como o tendão. A hélice de colágeno já está totalmente estendida. Ao contrário da alfa-hélice, não pode esticar o tendão, não deve esticar sob carga pesada.

O colágeno é a proteína mais abundante no corpo, felizmente, os defeitos do colágeno são raros.

O próximo nível de organização macromolecular é

A estrutura terciária é o arranjo tridimensional de regiões helicoidais e não helicoidais de macromoléculas. Vamos dar uma olhada primeiro no

Estrutura terciária dos ácidos nucléicos.

Superhelicity introduz tensão na molécula. (Pense em segurar uma mola helicoidal pelas duas extremidades e torcê-la para desenrolá-la; é necessário um esforço para introduzir essa deformação). O mesmo fenômeno ocorre em cabos de fone de ouvido retráteis de telefone quando eles são torcidos. Diz-se que o DNA circular torcido é superenrolado. O supercoil é mais compacto. Ele está pronto para ser desenrolado, uma etapa necessária na síntese de DNA e RNA.

RNA - a maior parte do RNA é de fita simples, mas contém regiões de auto-complementaridade.

Isto é exemplificado por tRNA de levedura. Existem quatro regiões nas quais a fita é complementar a outra sequência dentro dela mesma. Essas regiões são antiparalelas, cumprindo as condições para a formação de dupla hélice estável. A cristalografia de raios-X mostra que a estrutura tridimensional do tRNA contém as regiões helicoidais duplas esperadas.

Grandes moléculas de RNA têm extensas regiões de autocomplementaridade e presume-se que formem estruturas tridimensionais complexas espontaneamente.

Estrutura terciária em proteínas

Os grupos R hidrofóbicos, como na leucina e na fenilalanina, normalmente se orientam para dentro, longe da água ou dos solutos polares.

Os grupos R polares ou ionizados, como na glutamina ou arginina, orientam-se externamente para entrar em contato com o ambiente aquoso.

Alguns aminoácidos, como a glicina, podem ser acomodados em ambientes aquosos ou não aquosos.

As regras de solubilidade e a tendência para a formação de estrutura secundária determinam como a cadeia se dobra espontaneamente em sua estrutura final.

Força a estabilização da estrutura terciária da proteína. Interações hidrofóbicas - a tendência de grupos não polares de se agruparem para excluir água. Ligações de hidrogênio, como parte de qualquer estrutura secundária, bem como outras ligações de hidrogênio. Interações iônicas - atração entre cargas elétricas diferentes de grupos R ionizados. Pontes de dissulfeto entre resíduos de cisteína. O grupo R da cisteína é -CH 2 -SH. Os grupos -SH (sulfidril) podem oxidar espontaneamente para formar dissulfetos (-S-S-).

R-CH 2 -SH + R'-CH 2 -SH + O 2 = R-CH 2 -S-S-CH2-R '+ H 2 O 2

(Sob condições de redução, uma ponte dissulfeto pode ser clivada para regenerar os grupos -SH.)

A ponte dissulfeto é uma ligação covalente. Liga fortemente regiões da cadeia polipeptídica que podem estar distantes na sequência primária. Ele se forma após o dobramento terciário, então se estabiliza, mas não determina a estrutura terciária.

As proteínas globulares são normalmente organizadas em um ou mais padrões compactos chamados domínios.

Este conceito de domínios é importante. Em geral, refere-se a uma região de uma proteína. Mas acontece que, ao observar proteína após proteína, certos temas estruturais se repetem, muitas vezes, mas nem sempre em proteínas que têm funções biológicas semelhantes. Esse fenômeno de estruturas repetidas é consistente com a noção de que as proteínas são geneticamente relacionadas e surgiram umas das outras ou de um ancestral comum. Ao observar as sequências de aminoácidos, às vezes há homologias óbvias e você poderia prever que as estruturas tridimensionais seriam semelhantes. Mas às vezes estruturas tridimensionais virtualmente idênticas não têm nenhuma similaridade de sequência!

O domínio do pacote de quatro hélices é um padrão comum em proteínas globulares. Helices lying side by side can interact favorably if the properties of the contact points are complementary. Hydrophobic amino acids (like leucine) at the contact points and oppositely charged amino acids along the edges will favor interaction. If the helix axes are inclined slightly (18 degrees), the R-groups will interdigitate perfectly along 6 turns of the helix. Sets of four helices yield stable structures with symmetrical, equivalent interactions. Interestingly, four-helix bundles diverge at one end, providing a cavity in which ions may bind.

All-beta structures comprise domains in many globular proteins. Beta-pleated sheets fold back on themselves to form barrel-like structures. Part of the immunoglobulin molecule exemplifies this. The interiors of beta-barrels serve in some proteins as binding sites for hydrophobic molecules such as retinol, a vitamin A derivative. What keeps these proteins from forming infinitely large beta-sheets is not clear.

Now let's look at combined alpha/beta structures. Beta/alpha 8 domains are found in a variety of proteins which have no obvious functional relationship. They consist of a beta-barrel surrounded by a wheel of alpha-helices. Examples Triose phosphate isomerase. Domain 1 of pyruvate kinase.

Beta-sheet surrounded by alpha-helices also occur. This is a variation on the theme of beta-structure inside and alpha-helix outside. Examples Lactate dehydrogenase domain 1 Phosphoglycerate kinase domain 2

Now that we are familiar with the structures of single chain macromolecules, we are in a position to look at some of the interactions of macromolecules with other macromolecules and with smaller molecules.

Macromolecular interactions involving proteins.

    The association is specific.
  1. A limited number of subunits is involved.
    • Oligo = several mer = body, or subunit.
    • 2 (dimer) and 4 (tetramer) are most common, but other aggregates occur, such as trimers, pentamers, etc.
  2. The subunits may be identical or they may be different.
  3. Subunit interaction is entirely noncovalent between complementary regions on the subunit surface.
    • Hydrophobic regions can interact.
    • Hydrogen bonding may occur.
    • Electrostatic (ionic) attraction may be involved.

If covalent links exist (such as disulfide bridges) then the structure is not considered quaternary. In proteins with quaternary structure the deaggregated subunits alone are generally biologically inactive.

  • Hemoglobin is composed of four subunits of two types, alpha and beta. It is represented as alpha 2 beta 2 .
  • Triose phosphate isomerase is a dimer of identical subunits.

Quaternary structure in proteins is the most intricate degree of organization considered to be a single molecule. Higher levels of organization are multimolecular complexes.

Incorporation of nonprotein components into proteins

  1. Simple proteins consist of polypeptide only.
  2. Conjugated proteins also contain a nonprotein moiety which frequently plays a role in biological function.
    • It may participate in function directly.
    • It may influence the shape of the protein.

Many different kinds of compound are found in conjugated proteins. A few examples are: Heme Lipid Carbohydrate Metal ions Phosphate

Nomenclature: the word "conjugated" is from the Latin, cum = with and jugum = yoke. The protein and nonprotein moieties are yoked with one another (like oxen) to work together. The apoprotein = the protein without its nonprotein component. The prosthetic group = the nonprotein portion alone. The conjugated protein = the apoprotein + prosthetic group.

Metalloproteins

Sometimes other organic or inorganic compounds share metals with proteins.

Sulfide ions participate in formation of the iron-sulfur centers of redoxins.

  1. partly through one of the remaining coordination links.
  2. partly through the organic moiety.

Lipoproteins

Lipoproteins resemble micelles in some respects. The structure of lipoproteins typically includes the following features. Their outer surface is coated with polar lipids, with protein intermingled. Their interior is a region of randomly oriented neutral lipid.

Lipoproteins are usually much larger than two molecules across. The role of the polar lipid and protein on the surface is to solubilize the neutral lipid interior. Protein interacts with the lipid of lipoproteins through amphipathic helices. Alpha-helical regions of apolipoproteins have polar amino acids on one surface, and nonpolar ones on the opposite surface. The helix lies on the surface of the structure, with the polar groups oriented outward toward the water, and the nonpolar groups buried in the lipid. (Recall the four-helix bundle domains of proteins, in which contacts between helices involved hydrophobic residues at the contact points.)

  1. Lipoprotein concentrations go up in infection. This has a protective effect. (NEJM 6/30/92)
    • They bind bacterial endotoxins.
    • They bind and neutralize a wide variety of viruses.
  2. Copper, transferrin and other proteins bind to HDL, making it more effective in preventing oxidation of LDL, thereby protecting against atherosclerosis. (PNAS 1992, p. 6993)

Membrane proteins are lipoprotein-like in that they have nonpolar amino acids in strategic locations to permit interaction with the membrane lipid. Proteins of the membrane surface may be structured like the apoproteins of lipoproteins, with amphipathic helices.

Some membrane proteins transverse the membrane. The region of the protein that is completely immersed in membrane should consist entirely of hydrophobic amino acids. A common structural motif to accomplish this is an alpha-helix consisting of at least 22 hydrophobic amino acyl groups. This makes an alpha-helix long enough to span a membrane. In arrays of membrane-spanning helices, helices in the interior of the array could be shorter.

The problem of proline in transmembrane "helices:" Mostly you find hydrophobic residues in transmembrane helices, and their length is about right, around 24 residues. You also find PROLINE. This is very common. Does it violate the prohibition against proline in the helix? Probably not. The current opinion of qualified protein chemists is that when we eventually determine the exact structures of these molecules, we will find the expected kink in the helix at each P residue, and that it will prove to be important in the biological function of the protein.

Glycoproteins are proteins with carbohydrate prosthetic groups.

  1. It may be N-linked (Type I) N-acetylglucosamine (a sugar with an acetylated amino group in place of a hydroxyl group) at the reducing end of a carbohydrate chain is linked to the amide nitrogen of asparagine residue. The asparagine residue must be in the sequence, Asn X Thr (or Ser), where X is any amino acid residue. This specific sequence is called a sequon. No other asparagine will do.
  2. It may be O-linked (Type II): Here the reducing end of a carbohydrate chain (usually N-acetylglucosamine residue) is linked to the hydroxyl of a seryl or threonyl residue.
  3. It may be O-linked (Type III): In this case The reducing end of a carbohydrate chain (usually N-acetylgalactosamine) is linked to the hydroxyl of a hydroxylysyl residue in collagen. (Hydroxylysine is made from lysine in collagen after the collagen has been synthesized.)

Glycoproteins have two major types of functions.

The first is recognition: carbohydrate prosthetic groups serve as antigenic sites (e.g., blood group substances are carbohydrate prosthetic groups), intracellular sorting signals (mannose 6-phosphate bound to a newly synthesized protein sends it to the lysosomes), etc.

Or they may be structural components of the organism: E.g., the proteoglycans of cartilage. The central core is a polysaccharide called hyaluronic acid. Many glycoprotein branches are attached to the hyaluronic acid noncovalently. Each branch is a glycoprotein (core protein) with many carbohydrate chains (chondroitin sulfate -- alternating galactosamine and galactose -- and keratan sulfate -- alternating glucosamine and galactose) attached covalently (xylose beta-> O-ser). The attachment of the core protein to the hyaluronic acid is mediated by a protein called link protein.

We've now seen interactions between protein and metal ions, lipid and carbohydrate. Let's now turn to

Interactions between proteins and nucleic acids.

The zinc finger motif

Zn complexed to His and/or Cys maintains the structure of the domain. Unlike a -S-S- bridge, the Zn complex will not be broken by reducing conditions within the cell. Unlike Cu or Fe, Zn does not participate in oxidation-reduction reactions that could generate free radicals which might damage nucleic acids.

Other amino acyl residues in the loop are involved in binding to specific nucleotides of the nucleic acid or helping to maintain the folded structure of the domain.

Zinc fingers occur in proteins occur in tandem arrays. They are joined to nearby zinc fingers by short linking regions of peptide. They are spaced to fit into the major groove of DNA, with the bases of the alpha-helices down in the grooves, and the beta-loops touching the double helix.

The leucine zipper

A protein designed to bind at such a site might also be symmetric this could be accomplished if the protein were a head-to-head dimer.

A class of DNA binding proteins appears to form such dimers through alpha-helices having regularly spaced leucyl residues along one edge. Interaction between the protein monomer units is thought to be through leucyl residues along the edges of the amphipathic helices, sort of like the 4-helix bundle, but with just two helices.

Originally it was thought that the leucyl residues interdigitated (hence the name, "leucine zipper"), but it is now believed that they face each other (reality in the form of x-ray crystallography strikes again). In any case, the symmetric dimer binds to the symmetric region of the DNA through special binding domains.

The helix-turn-helix motif

A dimeric protein can have a helix-turn-helix motif in each subunit, and if the monomer units are identical it can thereby recognize and bind to symmetric DNA structures.

Denaturation is the loss of a protein's or DNA's three dimensional structure. The "normal" three dimensional structure is called the native state.

  1. Double stranded DNA must come apart to replicate and for RNA synthesis.
  2. Proteins must be degraded under certain circumstances.
    • To terminate their biological action (e.g., enzymes).
    • To release amino acids (e.g., for gluconeogenesis in starvation).
  1. Ligação de hidrogênio
  2. Hydrophobic interaction
  3. Electrostatic interaction
  4. Disulfide bridging (in proteins)

Note that no break in the polymer chain (disruption of primary structure) is involved in denaturation.

Denaturing agents disrupt stabilizing factors.

    Agents that disrupt hydrogen bonding:

Heat -- thermal agitation (vibration, etc.) -- will denature proteins or nucleic acids. Heat denaturation of DNA is called melting because the transition from native to denatured state occurs over a narrow temperature range. As the purine and pyrimidine bases become unstacked during denaturation they absorb light of 260 nanometers wavelength more strongly. The abnormally low absorption in the stacked state is called the hypochromic effect.

Urea and guanidinium chloride -- work by competition These compounds contain functional groups that can accept or donate hydrogen atoms in hydrogen bonding. [picture of structures] At high concentration (8 to 10 M for urea, and 6 to 8 M for guanidinium chloride) they compete favorably for the hydrogen bonds of the native structure. Hydrogen bonds of the alpha-helix will be replaced by hydrogen bonds to urea, for example, and the helix will unwind.

Organic solvents, such as acetone or ethanol -- dissolve nonpolar groups.

Detergents -- dissolve nonpolar groups.

Cold -- increases solubility of nonpolar groups in water. When a hydrophobic group contacts water, the water dipoles must solvate it by forming an orderly array around it. The array is called an "iceberg," because it is an ordered water structure, but not true ice. The ordering of water in an "iceberg" decreases the randomness (entropy) of the system, and is energetically unfavorable. If hydrophobic groups cluster together, contact with water is minimized, and less water must become ordered. This is the driving force behind hydrophobic interaction. (The clustering together of hydrophobic groups is also entropically unfavorable, but not as much so as "iceberg" formation.) At low temperatures, solvation of hydrophobic groups by water dipoles is more favorable. The water molecules have less thermal energy. They can "sit still" to form a solvation "iceberg" more easily. The significance of cold denaturation is that cold is not a stabilizing factor for all proteins. Cold denaturation is important in proteins that are highly dependent on hydrophobic interaction to maintain their native structure.

pH extremes -- Most macromolecules are electrically charged. Ionizable groups of the macromolecule contribute to its net charge (sum of positive and negative charges). Bound ions also contribute to its net charge. Electric charges of the same sign repel one another. If the net charge of a macromolecule is zero or near zero, electrostatic repulsion will be minimized. The substance will be minimally soluble, because intermolecular repulsion will be minimal. A compact three-dimensional structure will be favored, because repulsion between parts of the same molecule will be minimal. The pH at which the net charge of a molecule is zero is called the isoelectric pH (or isoelectric point).

pH extremes result in large net charges on most macromolecules. Most macromolecules contain many weakly acidic groups. At low pH all the acidic groups will be in the associated state (with a zero or positive charge). So the net charge on the protein will be positive. At high pH all the acidic groups will be dissociated (with a zero or negative charge). So the net charge on the protein will be negative. Intramolecular electrostatic repulsion from a large net charge will favor an extended conformation rather than a compact one.

Agents with free sulfhydryl groups will reduce (and thereby cleave) disulfide bridges.

Some proteins are stabilized by numerous disulfide bridges cleaving them renders these proteins more susceptible to denaturation by other forces.

  • Solubilization of the substance if it is not already in solution.
  • Adjustment of the temperature.
  • Removal of denaturing agents by dialysis or similar means.
  • In proteins, re-formation of any disulfide bridges.

Usually considerable skill and art are required to accomplish renaturation. The fact that renaturation is feasible demonstrates that the information necessary for forming the correct three-dimensional structure of a protein or nucleic acid is encoded in its primary structure, the sequence of monomer units. But.

This folding may be slow what happens in the cell during protein synthesis? Guidance may be needed for it to occur correctly and rapidly.


Glycine metabolomic changes induced by anticancer agents in A549 cells

Glycine plays a key role in rapidly proliferating cancer cells such as A549 cells. Targeting glycine metabolism is considered as a potential means for cancer treatment. However, the drug-induced alterations in glycine metabolism have not yet been investigated. Herein, a total of 34 glycine metabolites were examined in A549 cells with or without anticancer drug treatment. This work showed all tested anticancer agents could alter glycine metabolism in A549 cells including inhibition of pyruvate metabolism and down-regulation of betaine aldehyde and 5′-phosphoribosylglycinamide. Principal component analysis and orthogonal partial least-squares discrimination analysis exhibited the difference between control and each drug-treated group. In general, cisplatin, camptothecin, and SAHA could induce the significant down-regulation of more metabolites, compared with afatinib, gefitinib, and targretin. Both glycine, serine and threonine metabolism, and purine metabolism were significantly disturbed by the treatment with afatinib, gefitinib, and targretin. However, the treatment using cisplatin, camptothecin, and SAHA was considered to be highly responsible for the perturbation of glycine, serine and threonine metabolism, and cysteine and methionine metabolism. Finally, multivariate analysis for control and all drug-treated groups revealed 11 altered metabolites with a significant difference. It implies anti-cancer agents with different mechanisms of action might induce different comprehensive changes of glycine metabolomics. The current study provides fundamental insights into the acquisition of the role of anti-cancer agents in glycine metabolism while suppressing cancer cell proliferation, and may aid the development of cancer treatment targeting glycine metabolism.

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Resumo

Bond polarity and ionic character increase with an increasing difference in electronegativity. o electronegativity (&chi) of an element is the relative ability of an atom to attract electrons to itself in a chemical compound and increases diagonally from the lower left of the periodic table to the upper right. The Pauling electronegativity scale is based on measurements of the strengths of covalent bonds between different atoms, whereas the Mulliken electronegativity of an element is the average of its first ionization energy and the absolute value of its electron affinity. Elements with a high electronegativity are generally nonmetals and electrical insulators and tend to behave as oxidants in chemical reactions. Conversely, elements with a low electronegativity are generally metals and good electrical conductors and tend to behave as reductants in chemical reactions.

Compounds with polar covalent bonds have electrons that are shared unequally between the bonded atoms. The polarity of such a bond is determined largely by the relative electronegativites of the bonded atoms. The asymmetrical charge distribution in a polar substance produces a dipole moment, which is the product of the partial charges on the bonded atoms and the distance between them.


Explain the similarities and differences between aerobic and anaerobic respiration

The similarities between aerobic and anaerobic respiration, is that they both use glucose as the starting molecule. This is called the substrate. In addition, both aerobic and anaerobic respiration produce ATP, however, aerobic respiration produces a lot more ATP compared to anaerobic respiration. (ATP is the energy source that cells use, to drive all the different processes that we need to survive). This means that glucose goes through different processes in anaerobic and aerobic respiration, thus producing a difference in the amount of ATP.

Aerobic respiration uses oxygen and is only completed when there is a plentifly supply of oxygen. Anaerobic respiration does not use oxygen, and so can be used when there is a small oxygen supply, so we can still produce some ATP, for example when completing vigourous exercise. In addition, the products of both reactions are different. Aerobic respiration produces carbon dioxide and water from the reaction (as well as the ATP). The word equation for this reaction is: Glucose + Oxygen --> Carbon Dioxide + Water (+ATP). On the other hand, anaerobic repiration only produces lactic acid, which can be harmful in large quantities and so has to be transported to the liver once it has been produced in order to be broken down. This means that after anaerobic respiration you have an oxygen debt, so need to keep breathing heavily, in order to allow aerobic respiration to begin again. Lactic acid also causes muscle fatigue, hence why after vigourous exercide you can experience pain or cramp. Therefore, the word equation for anaerobic respiration is: Glucose --> Lactic Acid


Not Just in Your Body

Glutamate forms the basis for the food additive called monosodium glutamate (MSG), which is used to enhance flavor of various foods, including Chinese food, soups and various processed meats. While MSG is considered a safe food additive, many people experience symptoms when they eat it, such as headaches, flushing or sweating.

In supplemental form, glutamine has potential uses that include helping wound recovery, reducing infection risks in endurance athletes, promoting weight gain in people with HIV/AIDS and addressing malnutrition in people undergoing chemotherapy. People with cancer frequently lack normal levels of glutamine.

In addition to your internal supplies, you can get this amino acid from foods such as dairy products, red meat, poultry, cabbage and spinach. Consult your doctor before using any type of glutamine supplement. Also consult your doctor for more information on glutamate, glutamine and glutathione.


Assista o vídeo: Electroquimica. Simulación ácidodiprotónico vs pH. Glicina. Aminoácidos, pKa (Novembro 2021).