Em formação

Em quais moléculas a enzima amilase atua?


Eu sei que no corpo humano a celulose não pode ser quebrada por enzimas; no entanto, estou confuso quanto a quais moléculas enzimas amilases durante a fermentação.

Eu também olhei em https://en.wikipedia.org/wiki/Amylase onde diz que "Todas as amilases são hidrolases de glicosídeo e atuam em ligações α-1,4-glicosídicas." então agora estou confuso.

A amilase funciona para quebrar o amido em glicose exclusivamente?

Se não… A enzima amilase decompõe o extrato de espiga de milho que contém xilanas, celulose, lignina e algum açúcar para fermentação? A enzima amilase quebra o caule do milho que contém celulose, hemicelulose e lignina para fermentação?


Sua incompreensão se deve ao fato de que tanto o amido quanto a celulose são polissacarídeos.

Como é dito na página wiki. A amilase é ativa apenas na ligação alfa, como o amido ou o glicogênio. Se você deseja quebrar a ligação beta como na celulose, você precisa de uma enzima celulase, que os humanos não possuem.


Amilase

Fisiologia

A amilase é encontrada em alta concentração no pâncreas de praticamente todos os animais. No entanto, também é encontrada no fígado, glândulas salivares e mucosa do intestino delgado de muitas espécies. A quantidade de amilase nesses órgãos varia consideravelmente com as diferentes espécies. A remoção da amilase do sangue em todas as espécies é relativamente rápida, mas o mecanismo de depuração é específico da espécie. Em muitos animais, a amilase é excretada pelo rim, o fígado parece estar envolvido em outros animais. A amilase produzida pelo pâncreas entra no intestino delgado para auxiliar na digestão, por meio da hidrólise de carboidratos complexos, o cálcio ionizado que é necessário para esse processo.

Os níveis de amilase sérica aumentam substancialmente durante episódios agudos de pancreatite, mas por causa de sua falta de especificidade de órgão em espécies exóticas, o valor diagnóstico dos níveis de amilase é mínimo.


Enzimas

Uma substância que ajuda a ocorrer uma reação química é chamada de catalisador, e as moléculas que catalisam as reações bioquímicas são chamadas enzimas. A maioria das enzimas são proteínas e desempenham a tarefa crítica de reduzir as energias de ativação de reações químicas dentro da célula. A maioria das reações críticas para uma célula viva ocorre muito lentamente em temperaturas normais para ter alguma utilidade para a célula. Sem enzimas para acelerar essas reações, a vida não poderia persistir. As enzimas fazem isso ligando-se às moléculas do reagente e prendendo-as de maneira que os processos de quebra de ligação química e formação ocorram com mais facilidade. É importante lembrar que as enzimas não mudam se a reação é exergônica (espontânea) ou endergônica. Isso ocorre porque eles não alteram a energia livre dos reagentes ou produtos. Eles apenas reduzem a energia de ativação necessária para que a reação prossiga (figura 1) Além disso, a própria enzima permanece inalterada pela reação que catalisa. Uma vez que uma reação foi catalisada, a enzima é capaz de participar de outras reações.

figura 1 As enzimas reduzem a energia de ativação da reação, mas não alteram a energia livre da reação.

Os reagentes químicos aos quais uma enzima se liga são chamados de enzima substratos. Pode haver um ou mais substratos, dependendo da reação química particular. Em algumas reações, um único substrato reagente é dividido em vários produtos. Em outros, dois substratos podem se unir para criar uma molécula maior. Dois reagentes também podem entrar em uma reação e ambos se tornarem modificados, mas eles saem da reação como dois produtos. A localização dentro da enzima onde o substrato se liga é chamada de Site ativo. O site ativo é onde a “ação” acontece. Uma vez que as enzimas são proteínas, existe uma combinação única de cadeias laterais de aminoácidos dentro do sítio ativo. Cada cadeia lateral é caracterizada por propriedades diferentes. Eles podem ser grandes ou pequenos, fracamente ácidos ou básicos, hidrofílicos ou hidrofóbicos, carregados positiva ou negativamente ou neutros. A combinação única de cadeias laterais cria um ambiente químico muito específico dentro do local ativo. Este ambiente específico é adequado para se ligar a um substrato químico específico (ou substratos).

Os sites ativos estão sujeitos às influências do ambiente local. O aumento da temperatura ambiente geralmente aumenta as taxas de reação, catalisadas por enzimas ou de outra forma. No entanto, temperaturas fora de uma faixa ideal reduzem a taxa na qual uma enzima catalisa uma reação. As altas temperaturas eventualmente farão com que as enzimas desnaturar, uma mudança irreversível na forma tridimensional e, portanto, na função da enzima (Figura 8) As enzimas também são adequadas para funcionar melhor dentro de uma certa faixa de pH e concentração de sal e, como ocorre com a temperatura, pH extremo e concentrações de sal podem causar a desnaturação das enzimas.

Figura 2 O calor aplicado a um ovo durante o cozimento desnatura irreversivelmente as proteínas. (crédito: “K-Wall” / Flickr)

Normalmente, as enzimas funcionam perfeitamente no ambiente onde são normalmente encontradas e utilizadas. Por exemplo, a enzima amilase é encontrada na saliva, onde funciona para quebrar o amido (uma cadeia de carboidratos de polissacarídeo & # 8211) em açúcares menores. Observe que, neste exemplo, a amilase é a enzima, o amido é o substrato e os açúcares menores são o produto. O pH da saliva é normalmente entre 6,2 e 7,6, com cerca de 6,7 sendo a média. O pH ótimo da amilase está entre 6,7 e 7,0, que é próximo do neutro (Figura 3). A temperatura ótima para a amilase é próxima a 37ºC (que é a temperatura do corpo humano).

Figura 3 O efeito do pH e da temperatura na atividade de uma enzima. A amilase é mostrada em azul em ambos os gráficos. (topo) A amilase (azul) tem um pH ótimo de cerca de 7. A enzima verde, que tem um pH ótimo de cerca de 2,3, pode funcionar no estômago, onde é muito ácida. (abaixo) A amilase (azul) tem uma temperatura ótima de cerca de 37 graus C. A enzima laranja, que tem uma temperatura ótima de cerca de 15 graus C (cerca de 60 F) pode funcionar em uma planta encontrada ao ar livre.

Por muitos anos, os cientistas pensaram que a ligação enzima-substrato ocorria de uma forma simples com “chave e fechadura”. Este modelo afirmava que a enzima e o substrato se encaixavam perfeitamente em uma etapa instantânea. No entanto, a pesquisa atual apóia um modelo chamado ajuste induzido (Figura 9) O modelo de ajuste induzido expande o modelo de bloqueio e chave, descrevendo uma ligação mais dinâmica entre a enzima e o substrato. À medida que a enzima e o substrato se unem, sua interação causa uma leve mudança na estrutura da enzima que forma um arranjo de ligação ideal entre a enzima e o substrato.

Quando uma enzima liga seu substrato, um complexo enzima-substrato é formado. Este complexo diminui a energia de ativação da reação e promove sua rápida progressão de uma das várias maneiras possíveis.

  • Em um nível básico, as enzimas promovem reações químicas que envolvem mais de um substrato, reunindo os substratos em uma orientação ideal para a reação.
  • As enzimas promovem a reação de seus substratos através da criação de um ambiente ideal dentro do sítio ativo para que a reação ocorra. As propriedades químicas que emergem do arranjo particular de grupos de aminoácidos R (cadeias laterais) dentro de um sítio ativo criam o ambiente perfeito para os substratos específicos de uma enzima reagirem.
  • O complexo enzima-substrato também pode diminuir a energia de ativação, comprometendo a estrutura da ligação, de modo que seja mais fácil de quebrar.
  • Finalmente, as enzimas também podem reduzir as energias de ativação, participando da própria reação química. Nestes casos, é importante lembrar que a enzima sempre retornará ao seu estado original ao término da reação.

Uma das propriedades marcantes das enzimas é que elas permanecem inalteradas pelas reações que catalisam. Depois que uma enzima catalisa uma reação, ela libera seu (s) produto (s) e pode catalisar uma nova reação.

Figura 9 O modelo de ajuste induzido é um ajuste ao modelo de bloqueio e chave e explica como enzimas e substratos sofrem modificações dinâmicas durante o estado de transição para aumentar a afinidade do substrato para o sítio ativo.

Pareceria ideal ter um cenário em que todas as enzimas de um organismo existissem em abundância e funcionassem de maneira ideal em todas as condições celulares, em todas as células, em todos os momentos. No entanto, vários mecanismos garantem que isso não aconteça. As necessidades e condições celulares variam constantemente de célula para célula e mudam dentro das células individuais ao longo do tempo. As enzimas necessárias das células do estômago diferem das células de armazenamento de gordura, células da pele, células do sangue e células nervosas. Além disso, uma célula do órgão digestivo trabalha muito mais para processar e quebrar os nutrientes durante o tempo que se segue a uma refeição, em comparação com muitas horas após uma refeição. Como essas demandas e condições celulares variam, também variam as quantidades e a funcionalidade de diferentes enzimas.

Uma vez que as taxas das reações bioquímicas são controladas pela energia de ativação e as enzimas diminuem e determinam as energias de ativação para as reações químicas, as quantidades relativas e o funcionamento da variedade de enzimas dentro de uma célula determinam, em última instância, quais reações ocorrerão e em que taxas. Essa determinação é rigidamente controlada nas células. Em certos ambientes celulares, a atividade enzimática é parcialmente controlada por fatores ambientais como pH, temperatura, concentração de sal e, em alguns casos, cofatores ou coenzimas.

As enzimas também podem ser reguladas de forma a promover ou reduzir a atividade enzimática. Existem muitos tipos de moléculas que inibem ou promovem a função enzimática e vários mecanismos pelos quais o fazem. Em alguns casos de inibição enzimática, uma molécula inibidora é semelhante o suficiente a um substrato que pode se ligar ao sítio ativo e simplesmente bloquear a ligação do substrato. Quando isso acontece, a enzima é inibida por meio de inibição competitiva, porque uma molécula inibidora compete com o substrato pela ligação ao sítio ativo.

Por outro lado, em inibição não competitiva, uma molécula inibidora se liga à enzima em um local diferente do sítio ativo, chamado de sítio alostérico, mas ainda consegue bloquear a ligação do substrato ao sítio ativo. Algumas moléculas de inibidor se ligam a enzimas em um local onde sua ligação induz uma mudança conformacional que reduz a afinidade da enzima por seu substrato. Este tipo de inibição é chamado inibição alostérica (Figura 10) A maioria das enzimas reguladas alostericamente são compostas por mais de um polipeptídeo, o que significa que elas têm mais de uma subunidade de proteína. Quando um inibidor alostérico se liga a uma região de uma enzima, todos os sítios ativos nas subunidades da proteína são ligeiramente alterados, de modo que se ligam a seus substratos com menos eficiência. Existem tanto ativadores alostéricos quanto inibidores. Os ativadores alostéricos se ligam a locais em uma enzima longe do sítio ativo, induzindo uma mudança conformacional que aumenta a afinidade do (s) sítio (s) ativo (s) da enzima para seu (s) substrato (s) (Figura 10).

Figura 10 A inibição alostérica atua induzindo indiretamente uma mudança conformacional no sítio ativo, de modo que o substrato não se ajusta mais. Em contraste, na ativação alostérica, a molécula ativadora modifica a forma do sítio ativo para permitir um melhor ajuste do substrato.

Muitas enzimas não funcionam de maneira ideal, ou mesmo não funcionam, a menos que estejam ligadas a outras moléculas auxiliares não proteicas específicas. Eles podem se ligar temporariamente por meio de ligações iônicas ou de hidrogênio, ou permanentemente por meio de ligações covalentes mais fortes. A ligação a essas moléculas promove a forma e a função ideais de suas respectivas enzimas. Dois exemplos desses tipos de moléculas auxiliares são cofatores e coenzimas. Os cofatores são íons inorgânicos, como íons de ferro e magnésio. As coenzimas são moléculas auxiliares orgânicas, aquelas com uma estrutura atômica básica composta de carbono e hidrogênio. Como as enzimas, essas moléculas participam de reações sem serem alteradas e, em última análise, são recicladas e reutilizadas. As vitaminas são a fonte das coenzimas. Algumas vitaminas são os precursores das coenzimas e outras atuam diretamente como coenzimas. A vitamina C é uma coenzima direta para várias enzimas que participam da construção do importante tecido conjuntivo, o colágeno. Portanto, a função enzimática é, em parte, regulada pela abundância de vários cofatores e coenzimas, que podem ser fornecidos pela dieta de um organismo ou, em alguns casos, produzidos pelo organismo.


Propriedades da enzima

As enzimas devem ter pares com substratos adequados porque as enzimas têm propriedades específicas. Isso significa que embora haja muitos substratos, a enzima escolherá um substrato adequado para ela, também conhecido como já emparelhado. Além de propriedades específicas, as enzimas também possuem várias outras propriedades. A segunda propriedade é que as enzimas podem trabalhar para frente e para trás. Além de transformar o substrato em um produto, as enzimas também podem transformar o produto em um substrato novamente, de acordo com as necessidades do corpo. Então, desde que a enzima não seja danificada, ela pode ser usada continuamente. Então, na verdade, o corpo só precisa de enzimas em pequenas quantidades. Bem, se as enzimas funcionam bem ou não depende de vários fatores, como temperatura, pH, inibidores e ativadores.

você também pode ver como as enzimas funcionam neste vídeo:


Enzima Amilase: Um Componente Digestivo Essencial

À medida que a ciência nutricional avança, estamos aprendendo mais e mais sobre o importante papel que os carboidratos desempenham em nossa saúde geral - se você está comendo muito deles, o tipo errado deles, ou precisa carregá-los para atividades atléticas. Em todos esses três cenários, a absorção de nutrientes, ou má absorção, desempenha um papel fundamental. Uma parte importante para garantir que você realmente obtenha todos os nutrientes de que precisa dos alimentos que ingere é ter as enzimas que ajudam a processá-los. É aqui que entra a amilase. Como a lipase ajuda a digerir gorduras e a protease ajuda a digerir proteínas, a amilase é essencial para quebrar os carboidratos.

O papel da enzima amilase

Entre a “trindade” das enzimas digestivas, a amilase é única porque você vê seus efeitos muito mais rapidamente do que qualquer uma de suas contrapartes. Isso ocorre porque a amilase vem de duas partes distintas do corpo: o pâncreas e as glândulas salivares na boca. O objetivo final da amilase é quebrar os carboidratos em açúcares simples que o corpo pode usar para obter energia, e isso começa na boca. À medida que o alimento é mastigado e misturado à saliva, a amilase começa a trabalhar para quebrar o alimento em moléculas menores.1 No estômago, essa amilase é neutralizada pelo ácido gástrico, e o amido, apenas parcialmente quebrado, segue para o intestino delgado.

No intestino, o amido é decomposto ainda mais pelo próximo conjunto de enzimas amilases, desta vez liberadas pelo pâncreas. O resultado final é a glicose, que segue para a corrente sanguínea para ser usada como energia.2 Baixos níveis de glicose no sangue podem causar fadiga e fraqueza muscular, e a glicose é o tipo de combustível preferido para o cérebro e o sistema nervoso. No entanto, diferentes tipos de carboidratos manifestam essa energia de maneiras diferentes. Por exemplo, carboidratos simples, como os encontrados em açúcares refinados, se decompõem rapidamente, dando uma rápida explosão de energia seguida de fadiga.3 Para carboidratos mais complexos, a amilase decompõe-se mais lentamente, levando a níveis de energia mais consistentes. Bons alimentos nesta categoria incluem:

Benefícios Adicionados das Enzimas Amilases

A função primária da amilase é a digestão, mas também pode desempenhar um papel em outras facetas da saúde, talvez não diretamente, mas como um indicador. Um estudo mostrou que pessoas com síndrome metabólica têm maior probabilidade de apresentar níveis baixos de amilase sérica.4 Outro estudo mostrou que os níveis de alfa-amilase salivar eram extremamente sensíveis ao estresse psicossocial. Isso significa que a amilase pode ter uso futuro como meio de ajudar a medir os níveis de estresse.5 A amilase tem uma função adicional, pequena, mas importante - processar e digerir glóbulos brancos mortos.

A amilase é uma parte importante da sua saúde digestiva, mas a melhor maneira de aproveitá-la ao máximo é combiná-la com outros fatores para obter o efeito máximo. Uma maneira de fazer isso é por meio de suplementos como o Chewable Digest da Enzymedica. Com sabor natural de laranja e adoçado com xilitol sem açúcar, contém as enzimas amilase, lipase, celulase e protease Thera-blend ™, que ajudam a digerir uma variedade de alimentos diferentes. Thera-blend combina várias cepas de enzimas para obter resultados mais fortes e mais rápidos.

Existem vários problemas potenciais que podem levar a deficiências ou desequilíbrios enzimáticos. Alguns dos mais comuns são problemas com o pâncreas, mas o alcoolismo e certos medicamentos podem afetar os níveis de amilase que você tem em seu corpo. Além disso, começamos naturalmente a produzir níveis mais baixos de amilase à medida que envelhecemos. Se você achar que comer alimentos ricos em amido está lhe causando uma quantidade excessiva de desconforto, vale a pena consultar seu médico e verificar os níveis de amilase. Ser cauteloso agora pode salvá-lo de problemas maiores mais tarde.


Em quais moléculas a enzima amilase atua? - Biologia

As enzimas passam para o intestino, onde catalisam a quebra das moléculas dos alimentos.

Enzimas diferentes
Diferentes enzimas catalisam diferentes reações de digestão.
Enzimas e suas reações catalisadas

Enzima Reação catalisado
amilase amido para açúcares
protease proteínas em aminoácidos
lipase ácidos graxos em glicerol

Diferentes partes do intestino produzem diferentes enzimas. Isso é mostrado na tabela abaixo:
enzima
Onde produzido
amilase
glândulas salivares, intestino delgado, pâncreas
protease
pâncreas, estômago, intestino delgado
lipase
pâncreas, intestino delgado

No geral, isso significa que:
A amilase catalisa a quebra do amido em açúcares na boca e no intestino delgado.
As proteases catalisam a quebra de proteínas em aminoácidos no estômago e no intestino delgado.
As lipases catalisam a quebra de gorduras e óleos em ácidos graxos e glicerol no intestino delgado.

Diferentes enzimas funcionam melhor em diferentes valores de pH. As enzimas digestivas são um bom exemplo disso.
O estômago
O estômago produz ácido clorídrico, que ajuda a iniciar a digestão. Este ácido mata muitos microorganismos prejudiciais que podem ter sido ingeridos junto com a comida. As enzimas no estômago funcionam melhor em ácido condições - em outras palavras, em um pH baixo.
O intestino delgado
Depois do estômago, o alimento segue para o intestino delgado. Lá, as enzimas funcionam melhor em alcalino condições. Mas a comida é ácida depois de estar no estômago. Uma substância chamada bile neutraliza o ácido para fornecer as condições alcalinas necessárias ao intestino delgado.

  • lipase - decompõe as gorduras
  • protease - decompõe proteínas
  • carboidrase - decompõe carboidratos

Enzimas

As enzimas são proteínas que aceleram as reações nos organismos vivos. Eles são realmente úteis porque permitem que reações que seriam muito lentas aconteçam em questão de milissegundos. Eles também permitem que as reações aconteçam em uma temperatura mais baixa, para que possam ocorrer na temperatura corporal. Existem duas maneiras pelas quais os cientistas pensam que as enzimas funcionam - o modelo de "chave e fechadura" e o modelo de "ajuste induzido".

Função e estrutura da enzima

Enzimas são catalisadores biológicos - eles aceleram a taxa de reações químicas que acontecem dentro de nosso corpo. Eles trabalham por reduzindo a energia de ativação de uma reação. A energia de ativação é definida como a quantidade mínima de energia necessária para que uma reação aconteça. Se menos energia for necessária, as reações podem ocorrer como temperaturas mais baixas do que seria necessário sem uma enzima. Sem as enzimas em nossos corpos, as reações que acontecem dentro de nós não seriam possíveis na temperatura corporal normal. Lembre-se de que as enzimas são inalterado no final de uma reação, o que significa que podem ser reutilizados.

As enzimas podem ser classificadas como intracelular se eles catalisam reações dentro das células, e. RNA polimerase, ou extracelular se eles catalisam reações fora das células, e. amilase. Todas as enzimas são proteínas globulares e têm regiões chamadas sites ativos. O sítio ativo de uma enzima tem um forma específica e permite o substrato para ligar. Outras enzimas podem ter regiões regulatórias onde um inibidor pode ligar, que chamamos de site alostérico.

Mecanismos de ação enzimática

Os cientistas têm duas ideias para explicar a maneira como as enzimas funcionam: o Modelo de 'fechadura e chave' e a 'Ajuste induzido' modelo. Eles são modelos porque são nossas teorias mais aceitas com base nas evidências que temos disponíveis.

Modelo de fechadura e chave

o modelo de fechadura e chave é a mais simples das duas teorias de ação enzimática. Este modelo sugere que o substrato se encaixa no sítio ativo da enzima da mesma maneira que uma chave se encaixa em uma fechadura. A forma do substrato e do sítio ativo são perfeitamente complementar um para o outro. A catálise acontece nas seguintes etapas:

o substrato liga-se à enzima Site ativo, formando um complexo enzima-substrato (Complexo ES).

A enzima converte o substrato em produtos, formando um complexo enzima-produto (Complexo EP).

O produto é liberado do sítio ativo da enzima.

O modelo de ajuste induzido

O modelo de ajuste induzido sugere que as formas do sítio ativo da enzima e seu substrato são não exatamente complementar, mas quando o substrato entra no sítio ativo, um alteração conformacional (mudança de forma) ocorre que induz catálise. O modelo de ajuste induzido pode ser dividido nas seguintes etapas:

o substrato entra na enzima Site ativo, formando um Complexo ES.

A enzima sofre um alteração conformacional que causa a conversão do substrato em produtos, formando um Complexo EP.

O produto é liberado do sítio ativo das enzimas.

Comparando os dois modelos de ação enzimática

A vantagem do modelo de chave e fechadura é que isso explica porque a maioria das enzimas exibem tal alta especificidade aos seus substratos. Cada enzima catalisará apenas um certo tipo de reação e se ligará apenas a um único substrato específico dentre os milhões de moléculas diferentes que flutuam em nosso corpo. No entanto, nem todas as enzimas catalisam uma única reação química. Por exemplo, exibe lipase especificidade mais ampla e pode se ligar a uma variedade de lipídios, que apenas o modelo de ajuste induzido é capaz de explicar. Além disso, o modelo de ajuste induzido é mais capaz de explicar como a catálise realmente ocorre. Uma mudança conformacional, que seria coloque pressão sobre os laços dentro do substrato pode explicar como as ligações seriam quebradas para que os produtos se formassem. Isso torna o modelo de ajuste induzido o modelo mais amplamente aceito dos dois.

Fatores que afetam a taxa de reação

Concentração de enzima

Como concentração de enzima aumenta, a taxa de reação aumenta uma vez que mais locais ativos estarão disponíveis para se ligar às moléculas do substrato. Isso significa que haverá colisões mais frequentes entre a enzima e o substrato, então haverá mais formação de complexos enzima-substrato. No entanto, um ponto será alcançado quando o aumento da concentração da enzima não resultar em aumentos adicionais na taxa de reação. Neste ponto, algo mais se tornou um fator limitante, como a disponibilidade de substrato.

Concentração de substrato

Como concentração de substrato aumenta, a taxa de reação aumenta uma vez que existem mais moléculas de substrato para preencher os locais ativos da enzima. Haverá colisões mais frequentes portanto, mais formação de complexos ES. Em algum ponto um 'ponto de saturação é alcançado onde todos os locais ativos da enzima estão ocupados com moléculas de substrato, portanto, a adição de mais moléculas de substrato não terá efeito na taxa de reação. Neste ponto, a reação está ocorrendo o mais rápido possível, o que é conhecido como Vmax. A única maneira de a reação ser mais rápida é aumentando a concentração da enzima.

Temperatura

No Baixas temperaturas, a taxa de reação será devagar porque a enzima e o substrato têm baixas quantidades de energia cinética. Isso significa que não haverá muitas colisões, portanto, haverá formação reduzida de complexos ES. Enquanto o temperatura está aumentada, a número de colisões aumenta, aumentando a formação de complexos ES e aumentando a taxa de reação. Se a temperatura ficar muito alta, ligações de hidrogênio começará a se quebrar dentro da proteína, fazendo com que ela se desfaça e se torne desnaturado. Se as enzimas são desnaturadas, elas perdem a forma de seus locais ativos, o que significa que não podem se ligar ao seu substrato, diminuindo a taxa de reação.

Cada enzima tem seu próprio pH ótimo em que funciona melhor. Pepsina, a enzima que digere proteínas no estômago, funciona melhor em ambientes ácidos, enquanto as enzimas responsáveis ​​pela digestão de carboidratos funcionam melhor em um pH mais neutro. Desvios do pH ideal mudam o cobrar na enzima, que afeta ligação iônica dentro de sua estrutura. Desvios no pH também quebram ligações de hidrogênio. Isso faz com que ele mude de forma e se torne desnaturado, diminuindo a taxa de reação conforme o pH se desvia das condições ideais da enzima.


A digestão química não poderia ocorrer sem a ajuda de enzimas digestivas. Um enzima é uma proteína que acelera as reações químicas no corpo. As enzimas digestivas aceleram as reações químicas que quebram as grandes moléculas dos alimentos em pequenas moléculas.

Você já usou uma chave inglesa para apertar um parafuso? Você poderia apertar um parafuso com os dedos, mas seria difícil e lento. Se você usar uma chave inglesa, poderá apertar um parafuso com muito mais facilidade e rapidez. As enzimas são como chaves. Eles tornam muito mais fácil e rápido a ocorrência de reações químicas. Como uma chave inglesa, as enzimas também podem ser usadas continuamente. Mas você precisa do tamanho e formato adequados da chave inglesa para apertar o parafuso com eficiência, assim como cada enzima é específica para a reação que ajuda.

As enzimas digestivas são liberadas ou secretadas pelos órgãos do sistema digestivo. Essas enzimas incluem proteases que digerem proteínas e nucleases que digerem ácidos nucléicos. Exemplos de enzimas digestivas são:

  • Amilase, produzida na boca. Ajuda a quebrar grandes moléculas de amido em moléculas menores de açúcar.
  • Pepsina, produzida no estômago. A pepsina ajuda a quebrar as proteínas em aminoácidos.
  • Tripsina, produzida no pâncreas. A tripsina também decompõe as proteínas.
  • Lipase pancreática, produzida no pâncreas. É usado para quebrar gorduras.
  • Desoxirribonuclease e ribonuclease, produzidas no pâncreas. Eles são enzimas que quebram ligações em ácidos nucléicos como DNA e RNA.

Os sais biliares são ácidos biliares que ajudam a quebrar a gordura. Os ácidos biliares são produzidos no fígado. Quando você faz uma refeição, a bile é secretada no intestino, onde decompõe as gorduras (Figura abaixo).

Figura ( PageIndex <1> ): A bile é produzida no fígado, armazenada na vesícula biliar e, em seguida, secretada no intestino. Ajuda a quebrar as gorduras.

Hormônios e digestão

Se você é um adolescente típico, gosta de comer. Para que o seu corpo se decomponha, absorva e espalhe os nutrientes dos alimentos por todo o corpo, sistema digestivo e sistema endócrino precisam trabalhar juntos. O sistema endócrino envia hormônios em torno de seu corpo para se comunicar entre as células. Essencialmente, os hormônios são moléculas mensageiras químicas.

Os hormônios digestivos são produzidos pelas células que revestem o estômago e o intestino delgado. Esses hormônios passam para o sangue, onde podem afetar outras partes do sistema digestivo. Alguns desses hormônios estão listados abaixo.

  • Gastrina, que sinaliza a secreção de ácido gástrico.
  • Colecistoquinina, que sinaliza a secreção de enzimas pancreáticas.
  • Secretina, que sinaliza a secreção de água e bicarbonato do pâncreas.
  • Ghrelin, que sinaliza quando você está com fome.
  • Polipeptídeo inibitório gástrico, que interrompe ou diminui a secreção gástrica. Também causa a liberação de insulina em resposta aos altos níveis de glicose no sangue.

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Amilase 101

A amilase é produzida naturalmente em humanos pelas glândulas salivares e pâncreas. Também pode ser encontrado naturalmente em plantas e animais.

Como a maioria das coisas, a produção de amilase diminui à medida que envelhecemos, o que aumenta nosso risco de problemas digestivos, desnutrição e problemas de saúde. Portanto, é importante manter os níveis à medida que envelhecemos, e isso pode ser feito facilmente por meio de suplementos de enzimas digestivas à base de plantas, bem como comendo uma variedade de alimentos, incluindo:

Frutas e diamantes, como banana e manga

& diams Alimentos fermentados, como chucrute e kefir

& diams Grãos integrais, como quinua e arroz

& diams Legumes, como grão de bico e soja

A amilase é responsável por quebrar e processar carboidratos em açúcares simples que seu corpo pode utilizar. Apesar da má reputação que os carboidratos adquirem, eles são essenciais para a saúde e a produção de energia.

Como existem carboidratos refinados que não são benéficos para você, é importante entender quais são necessários e quais você deve evitar. Porque você precisa de carboidratos, também precisa de enzimas amilases.

Os efeitos da amilase podem ser vistos muito mais rapidamente do que os das enzimas digestivas da lipase (ajuda a digerir gorduras) e da protease (ajuda a digerir proteínas). A razão para isso é porque a amilase vem de dois locais em seu corpo - o pâncreas e as glândulas salivares.

A quebra dos carboidratos começa na boca com a saliva, mas quando eles chegam ao estômago, a amilase é neutralizada pelo ácido do estômago e a quebra dos carboidratos cessa. Assim que os carboidratos chegam ao intestino, a digestão é retomada, pois a amilase produzida pelo pâncreas está agora disponível e cria glicose.

Quaisquer interrupções nessa quebra de carboidratos podem resultar em complicações de saúde. Por exemplo, níveis baixos de glicose no sangue podem causar fadiga e fraqueza muscular. O cérebro e o sistema nervoso favorecem a energia fornecida pela glicose; portanto, sem níveis adequados no sangue, a função desses sistemas também pode ser prejudicada.

Quando se trata de escolher quais carboidratos ingerir para obter energia, é melhor escolher aqueles que fornecem níveis consistentes. Os carboidratos refinados (açúcares simples) fornecem explosões de energia, mas muitas vezes são seguidas por falhas e fadiga.

Os carboidratos complexos, como nozes, sementes, grãos inteiros e a maioria dos vegetais, oferecem níveis sustentados de energia e não há picos ou quedas nos níveis de glicose no sangue. No entanto, sem amilase, os níveis de energia podem não ser atingíveis de todo.


Teoria Enzimática

Esta atividade cobre a hipótese da fechadura e da chave e a atividade enzimática. Enzimas como a RNA polimerase estão no centro da maioria da atividade bioquímica das células. Esta lição responde à pergunta: & quotComo as enzimas funcionam? & Quot Os alunos completam a pesquisa, trabalham com uma animação online, fazem anotações estruturadas usando uma planilha e testam seus conhecimentos com uma série de perguntas, incluindo uma análise de dados.

Descrição da lição

Questões Guia

Como o movimento aleatório das partículas ajuda as enzimas a funcionar?

O que é mais importante na forma de uma enzima para habilitá-la a catalisar reações com seu substrato?

De que forma os diagramas simples de estruturas enzimáticas 3D complexas nos ajudam a entender como as enzimas funcionam?

Atividade 1 - Como funcionam as enzimas? (Hipótese chave e fechadura)

Veja a animação abaixo, que mostra um modelo simples da função enzimática.

Resumo dos principais pontos sobre enzimas

As enzimas são proteínas que funcionam como catalisadores biológicos.

Eles aceleram a taxa de uma reação química sem serem alterados.

A estrutura real das enzimas é complexa; muitas vezes, são proteínas grandes com uma forma 3D específica.

A parte mais importante da forma de uma enzima é o sítio ativo.

O sítio ativo deve se ajustar à forma do substrato da enzima.

O sítio ativo é onde as moléculas do substrato se ligam e passam por uma reação química.

Cada enzima tem uma forma particular de sítio ativo. Cada um deles pode catalisar apenas uma reação específica.

Isso é conhecido como & ldquoenzyme-substrate specificity. & Rdquo

Atividade 2 - questões estruturadas sobre enzimas

Preencha a planilha de Enzimas que ajudará a fazer um registro de notas importantes sobre as enzimas.

Atividade 3 - Medição de taxas de reações e identificação de substratos de enzimas.

Um dos métodos mais fáceis de medir a taxa de reação catalisada por enzima é medir a quantidade de produto produzida pela reação em um determinado tempo.

Também é possível medir o tempo que leva para o substrato desaparecer.

Na verdade, o melhor método para medir a taxa de reação geralmente depende da maneira mais fácil de medir um substrato ou produto.

A taxa de atividade da catalase é facilmente medida, sem um indicador, mas usando uma medida do volume de gás oxigênio produzido.

A taxa de amilase é freqüentemente medida usando o desaparecimento de seu substrato. O indicador de iodo pode identificar o momento em que todo o amido foi hidrolisado.

Os biólogos costumam usar experimentos para estudar a taxa de reações catalisadas por enzimas.

Esta simulação de enzima de Jon Darkow em Ohio fornece uma ótima introdução aos fatores que afetam as taxas de reação enzimática.

Clique no link e siga as etapas abaixo.

Siga as instruções nesta caixa para realizar uma atividade simples usando esta simulação.

Responda às perguntas conforme você avança em cada etapa.

Perguntas de simulação de enzimas

  1. Anexe apenas cada um dos controles deslizantes de substrato & quotInicial & quot vermelhos, um de cada vez, e identifique quais são os substratos da amilase e da tripsina.
  • A amilase catalisa uma reação com o substrato.
  • A tripsina catalisa a reação com o substrato.

Qual é a temperatura ideal da Amilase? .

Qual é a temperatura ideal da tripsina? .

Qual é a temperatura ideal da taq DNA polimerase? .

O que é incomum sobre a temperatura ideal da Taq polimerase
(Taq Polimerase é uma enzima encontrada na bactéria, T.aquaticus, morando em fontes termais?

Altere o pH usando o controle deslizante.
Use isso para malhar:

O pH ideal da pepsina é.

O pH ideal da Amilase é.

O pH ideal da tripsina é.

O pH ótimo da Taq polimerase é.

Use a hipótese de bloqueio e chave para explicar com mais detalhes por que a concentração de substrato, temperatura e pH afetam a taxa de reações catalisadas por enzimas.

Atividades de extensão - Vídeo e pequeno questionário online sobre enzimas

Assista a este breve vídeo de introdução ao trabalho universitário em pesquisa de enzimas da Universidade de Birmingham, no Reino Unido.
Mais informações estão disponíveis aqui.

Teste-se usando o questionário de múltipla escolha sobre enzimas

Professores e notas 39

Muitos alunos terão experiência em experimentos com enzimas, mas poucos parecem ter uma memória clara de como acelerar uma reação controlada por enzimas e o que realmente é desnaturação. Esses conceitos são claramente abordados nesta lição.

A atividade 1 é uma revisão do modelo de fechadura e chave. É importante observar que esta lição é destinada a alunos do SL. O conteúdo foi cuidadosamente selecionado para cobrir o guia IB SL, mas não os detalhes extras do HL. Isso ocorre para que os alunos do SL não tenham que aprender detalhes que não aparecerão no exame do SL.

Os alunos de HL poderiam economizar tempo indo diretamente para os detalhes de HL de ajuste induzido e os detalhes extras da estrutura 3D das enzimas. Isso é mostrado na animação da atividade 1, mas não é mencionado.

A atividade 2 é realmente sobre fazer nada sobre um tópico que a maioria dos alunos estudou antes.
Existem respostas modelo para a planilha de enzima & # 39s aqui:

A atividade 3 inclui uma simulação que pode levar os alunos muito mais longe no trabalho com as taxas de reações. Nesse caso, as questões se concentram nas interações entre as enzimas e seus substratos, ou na maneira como as variáveis ​​ambientais afetam a taxa de reação.


Assista o vídeo: Hydrolazy: Enzym klasa 3: Enzym Klasyfikacja i nomenklatura: IUB system (Novembro 2021).