Em formação

Reciclagem e armazenamento de nitrogênio da decomposição de macromoléculas?


Se o nitrogênio é tão importante (é um constituinte das proteínas e dos ácidos nucléicos), por que os animais ainda os jogam fora e precisam comê-lo novamente? É verdade que em quase um bilhão de anos de evolução, a vida ainda não encontrou uma maneira de reciclar o nitrogênio dentro das células ou dentro do corpo de organismos multicelulares? Por que isso parece tão difícil de conseguir? Ou existem animais que não precisam excretar compostos de nitrogênio (como amônia, ureia e ácido úrico) e, em vez disso, reutilizá-los?


A premissa da questão é incorreta. Organismos Mamíferos Faz reciclar nitrogênio. Eles apenas excretam excesso azoto.

A amônia da desaminação de aminoácidos pode ser incorporada ao glutamato e glutamina:

A transaminação pode então transferir o grupo amino do glutamato, por exemplo, para outros cetoácidos para a síntese de outros aminoácidos.

A capacidade de reciclar nitrogênio é presumivelmente determinada pela necessidade. Se houver excesso de exigência, não haverá vantagem evolutiva em reter o excesso e, em vez disso, desenvolveu-se um mecanismo para neutralizá-lo e, em seguida, excretá-lo.

Adendo: Reciclagem, sim, mas por que não também armazenamento?

Embora o nitrogênio da degradação dos aminoácidos seja reciclado, o excesso é excretado, em vez de armazenado de alguma forma. Por que nenhuma forma de armazenamento (análoga ao glicogênio ou triglicerídeo) evoluiu? Vou considerar isso de dois pontos de vista inter-relacionados.

  1. Sim nitrogênio é importante para as proteínas necessárias para o crescimento e manutenção dos organismos, mas os efeitos da depravação só são vistos a longo prazo. Carbono é de importância mais imediata, ou seja, o fornecimento de carboidratos para fornecer energia. De fato, na fome extrema do metabolismo dos mamíferos, o metabolismo trata a proteína muscular como dispensável, decompondo-a no esqueleto de carbono dos aminoácidos. Assim, a vantagem seletiva que a evolução de um sistema de armazenamento de nitrogênio pode dar a um organismo não é tão clara.

  2. Se houvesse um sistema de armazenamento de nitrogênio, é preciso considerar que forma ele poderia assumir. Obviamente não como amônia, devido à sua toxicidade, mas pode ser condensado em uma forma neutra. No entanto, um pequeno metabólito, como o glutamato (acima), perturbaria o equilíbrio metabólico, e uma pequena molécula dedicada, como a uréia, seria excluída devido ao efeito na osmose e no equilíbrio geral da água. Portanto, estamos pensando em uma macromolécula - uma proteína convencional como a ovalbumina (que pode, na verdade, ser uma proteína de armazenamento), ou alguma proteína especial "nova" ramificada. O problema com esse método de armazenamento de nitrogênio é que envolve a retenção de grandes quantidades de carbono - um preço, como argumentei em 1, que o organismo não pode pagar.


Resposta curta: Isso ocorre porque a forma mais comum de nitrogênio encontrada em organismos multicelulares (não incorporada em qualquer outro composto), ou seja, a amônia é muito tóxica para ser armazenada ou reciclada.

Fundo: A amônia, o produto da desaminação de aminoácidos, é de natureza básica ($ NH_3 ~ + ~ H_2O rightarrow NH_4OH rightleftharpoons NH_4 ^ + + OH ^ - $) e, portanto, perturba o pH intracelular (Ohmori et al, 1986). Embora os mecanismos pelos quais a amônia exerce seus efeitos tóxicos não sejam conhecidos, a hiperamonemia é conhecida por alterar várias vias de aminoácidos e sistemas de neurotransmissores, metabolismo de energia cerebral, síntese de óxido nítrico, estresse oxidativo e vias de transdução de sinal, levando a danos irreversíveis ao desenvolvimento central sistema nervoso: atrofia cortical, aumento ventricular e desmielinização; causando deficiência cognitiva, convulsões e paralisia cerebral (Braissant et al, 2013).

Falando sobre como ele é produzido (apenas para informação, pule esta parte se você estiver ciente do ciclo da ureia): Os aminoácidos são desaminados para armazenamento, pois o esqueleto de carbono desses aminoácidos pode ser facilmente convertido em glicose ou ácidos graxos para armazenamento. Essa reação produz amônia que, no fígado, é convertida em uréia (via ciclo da uréia), que não só é menos tóxica, mas também requer menos água para sua excreção. Consulte esta página para obter mais informações e o diagrama abaixo.

Falando sobre o motivo de não ser reciclado, sempre houve um fornecimento constante de aminoácidos aos organismos (por meio da fixação de nitrogênio ou alimentos). Na verdade, os aminoácidos são desaminados para armazenamento ou seja, já temos mais do que o suficiente. Além disso, armazenar ureia também não é fácil, uma vez que também é tóxico (é apenas menos tóxico que amônia) E uma vez que esses produtos são tão prejudiciais, parece difícil para um organismo evolui para que possa armazenar toxinas em vez de apenas jogá-lo fora para que mais tarde possa ser ingerido em uma forma útil (aminoácidos de plantas ou herbívoros). Finalmente, a evolução funciona como decente com modificação, ou seja, se algo é uma alternativa melhor da situação atual, não é necessário que os organismos vai evoluir para isso (a menos que haja uma forte pressão de seleção para isso). Resumidamente, evoluir para reciclar nitrogênio é (provavelmente) apenas não vale a pena.

P.S. você pode estar interessado nesta questão para saber mais sobre a evolução. Outra resposta aqui fala sobre o armazenamento do excesso de nitrogênio pela adição de amônia aos aminoácidos, produzindo glutamato e glutamina. No entanto, esse processo pode ser usado apenas até certo ponto devido à quantidade limitada de substrato ($ alpha $ -ceto glutárico ácido e glutamato) no corpo. Além disso, o excesso de glutamina no corpo pode ter muitos efeitos colaterais maiores e menores, como erupções cutâneas, vômitos, etc. (veja aqui a lista completa). Além disso, o excesso de glutamato tem efeitos muito mais pronunciados. Como o glutamato é um neurotransmissor, seu excesso causa danos celulares. Isso é o que o torna uma excitotoxina (veja isto para mais detalhes). Além disso, o substrato (ácido $ alpha $ -ceto glutárico) é um intermediário do ciclo de Krebs e é importante em muitas outras atividades celulares (veja aqui para detalhes). Portanto, sua deficiência (causada devido à conversão em glutamato) pode facilmente afetar muitas atividades metabólicas cruciais. Assim, embora este processo pareça uma forma eficaz de reciclar o nitrogênio, ele tem muitos efeitos colaterais e não é muito confiável, ou seja, só pode ser visto como uma solução imediata. É por isso que quando o glutamato e a glutamina se acumulam no corpo, eles são convertidos de volta em ácido $ alpha $ -keto glutárico e glutamato e a amônia é liberada através do ciclo da ureia.


Ciclos Biogeoquímicos

A energia flui direcionalmente através dos ecossistemas, entrando como luz solar (ou moléculas inorgânicas para quimioautótrofos) e saindo como calor durante as muitas transferências entre níveis tróficos. No entanto, a matéria que constitui os organismos vivos é conservada e reciclada. Os seis elementos mais comuns associados a moléculas orgânicas - carbono, nitrogênio, hidrogênio, oxigênio, fósforo e enxofre - assumem uma variedade de formas químicas e podem existir por longos períodos na atmosfera, na terra, na água ou abaixo da superfície da Terra . Processos geológicos, como intemperismo, erosão, drenagem de água e subducção das placas continentais, todos desempenham um papel nesta reciclagem de materiais. Como a geologia e a química têm papéis importantes no estudo desse processo, a reciclagem da matéria inorgânica entre os organismos vivos e seu ambiente é chamada de ciclo biogeoquímico.

O ciclo desses elementos está interligado. Por exemplo, o movimento da água é crítico para a lixiviação de nitrogênio e fosfato para rios, lagos e oceanos. Além disso, o próprio oceano é um grande reservatório de carbono. Assim, os nutrientes minerais são reciclados, rápida ou lentamente, por toda a biosfera, de um organismo vivo para outro e entre o mundo biótico e o abiótico.


Síntese de desidratação

A maioria das macromoléculas são feitas de subunidades únicas, ou blocos de construção, chamados monômeros. Os monômeros se combinam usando ligações covalentes para formar moléculas maiores conhecidas como polímeros. Ao fazer isso, os monômeros liberam moléculas de água como subprodutos. Este tipo de reação é conhecido como Síntese de desidratação, que significa "juntar enquanto perde água".

Figura 1. Na reação de síntese de desidratação ilustrada acima, duas moléculas de glicose são ligadas entre si para formar o dissacarídeo maltose. No processo, uma molécula de água é formada.

Em uma reação de síntese de desidratação (Figura 1), o hidrogênio de um monômero se combina com o grupo hidroxila de outro monômero, liberando uma molécula de água. Ao mesmo tempo, os monômeros compartilham elétrons e formam ligações covalentes. À medida que monômeros adicionais se juntam, esta cadeia de monômeros repetidos forma um polímero. Diferentes tipos de monômeros podem se combinar em muitas configurações, dando origem a um grupo diverso de macromoléculas. Mesmo um tipo de monômero pode se combinar de várias maneiras para formar vários polímeros diferentes: por exemplo, monômeros de glicose são os constituintes do amido, glicogênio e celulose.


O oxigênio é o nutriente mais importante presente no meio ambiente. Ele está continuamente sendo usado e reciclado por organismos em vários ecossistemas.

Os diferentes componentes deste ciclo são discutidos a seguir.

O oxigênio está abundantemente presente na crosta terrestre e na atmosfera. Os principais reservatórios de oxigênio são os seguintes

  • crosta terrestre: O oxigênio é o principal elemento que compõe a superfície e a crosta terrestre. Está presente na forma de minerais de silicato e óxidos.
  • Atmosfera: A atmosfera é o principal reservatório de oxigênio na forma gasosa. O oxigênio compõe cerca de 21% do total de gases presentes na atmosfera.
  • Biosfera: Contém cerca de 22% de oxigênio por volume. O oxigênio está presente na biosfera na forma de moléculas orgânicas.
  • Hidrosfera: Cerca de 33% de oxigênio está presente na hidrosfera como um componente das moléculas de água.
  • Litosfera: A litosfera contém cerca de 46% de oxigênio na forma de óxidos. O óxido mais abundante é o óxido de sílica.

O oxigênio é adicionado aos reservatórios de duas maneiras: produção biológica e produção abiótica.

A produção biológica é de longe a fonte mais importante de oxigênio atmosférico. O oxigênio é produzido durante o processo de fotossíntese e adicionado à atmosfera. Esse processo é realizado por todos os organismos fotossintéticos, incluindo plantas, algas e algumas bactérias.

A produção abiótica ocorre quando as moléculas de água presentes na atmosfera são decompostas pelos raios ultravioleta em íons de hidrogênio e oxigênio molecular.

O oxigênio é removido da atmosfera por dois meios: consumo biológico e consumo não biológico.

O principal sumidouro de oxigênio atmosférico é o consumo biológico pelos organismos durante a respiração. Animais, plantas e outros organismos usam oxigênio durante a respiração celular para quebrar as moléculas dos alimentos e liberar dióxido de carbono.

O consumo não biológico inclui a conversão de oxigênio em ozônio por clorofluorocarbonos na presença de luz ultravioleta.

Papel dos organismos

O papel dos diferentes organismos no ciclo do oxigênio é o seguinte

Produtores

Eles são as principais fontes de oxigênio atmosférico. Eles adicionam oxigênio ao meio ambiente durante o processo de fotossíntese.

Consumidores

Os consumidores são os maiores sumidouros de oxigênio atmosférico. Eles consomem oxigênio no processo de respiração celular.

Decompositores

Os decompositores estão envolvidos no processo de decomposição. Eles se alimentam de organismos mortos e adicionam o oxigênio dos tecidos mortos de volta ao solo.


Reciclagem e armazenamento de nitrogênio da decomposição de macromoléculas? - Biologia

Colocar nitrogênio no mundo dos vivos é difícil. As plantas e o fitoplâncton não estão equipados para incorporar nitrogênio da atmosfera (que existe como N triplamente covalente fortemente ligado2), embora essa molécula constitua aproximadamente 78 por cento da atmosfera. O nitrogênio entra no mundo vivo por meio de bactérias de vida livre e simbióticas, que incorporam nitrogênio em suas macromoléculas por meio da fixação de nitrogênio (conversão de N2) As cianobactérias vivem na maioria dos ecossistemas aquáticos onde a luz solar está presente e desempenham um papel fundamental na fixação de nitrogênio. As cianobactérias são capazes de usar fontes inorgânicas de nitrogênio para & # 8220fix & # 8221 nitrogênio. Rhizobium as bactérias vivem simbioticamente nos nódulos das raízes das leguminosas (como ervilhas, feijões e amendoins), fornecendo-lhes o nitrogênio orgânico de que precisam. Bactérias de vida livre, como Azotobacter, também são fixadores de nitrogênio importantes.

O nitrogênio orgânico é especialmente importante para o estudo da dinâmica do ecossistema, pois muitos processos do ecossistema, como a produção primária e a decomposição, são limitados pelo suprimento disponível de nitrogênio. O nitrogênio que entra nos sistemas vivos pela fixação de nitrogênio é sucessivamente convertido de nitrogênio orgânico em nitrogênio gasoso pelas bactérias. Esse processo ocorre em três etapas nos sistemas terrestres: amonificação, nitrificação e desnitrificação. Primeiro, o processo de amonificação converte resíduos nitrogenados de animais vivos ou dos restos de animais mortos em amônio (NH4 +) por certas bactérias e fungos. Em segundo lugar, o amônio é convertido em nitritos (NO2 -) por bactérias nitrificantes, como Nitrosomonas, por meio da nitrificação. Posteriormente, os nitritos são convertidos em nitratos (NO3 -) por organismos semelhantes. Terceiro, ocorre o processo de desnitrificação, por meio do qual bactérias, como Pseudomonas e Clostridium, converte os nitratos em gás nitrogênio, permitindo que ele entre novamente na atmosfera.

Fixação de nitrogênio: O nitrogênio entra no mundo vivo vindo da atmosfera por meio de bactérias fixadoras de nitrogênio. Esse nitrogênio e resíduos nitrogenados dos animais são então processados ​​de volta em nitrogênio gasoso pelas bactérias do solo, que também fornecem às cadeias alimentares terrestres o nitrogênio orgânico de que precisam.

A atividade humana pode liberar nitrogênio no meio ambiente por dois meios principais: a combustão de combustíveis fósseis, que libera diferentes óxidos de nitrogênio, e o uso de fertilizantes artificiais na agricultura, que são levados para lagos, riachos e rios pelo escoamento superficial. O nitrogênio atmosférico está associado a vários efeitos nos ecossistemas terrestres, incluindo a produção de chuva ácida (como ácido nítrico, HNO3) e gás de efeito estufa (como óxido nitroso, N2O), potencialmente causando mudanças climáticas. Um dos principais efeitos do escoamento de fertilizantes é a eutrofização de água salgada e água doce: um processo pelo qual o escoamento de nutrientes causa o crescimento excessivo de microorganismos, esgotando os níveis de oxigênio dissolvido e matando a fauna do ecossistema.

Um processo semelhante ocorre no ciclo do nitrogênio marinho, onde os processos de amonificação, nitrificação e desnitrificação são realizados por bactérias marinhas. Parte desse nitrogênio cai no fundo do oceano como sedimento, que pode então ser movido para a terra em tempo geológico pela elevação da superfície terrestre, tornando-se incorporado à rocha terrestre. Embora o movimento do nitrogênio da rocha diretamente para os sistemas vivos tenha sido tradicionalmente visto como insignificante em comparação com o nitrogênio fixado da atmosfera, um estudo recente mostrou que esse processo pode de fato ser significativo e deve ser incluído em qualquer estudo do ciclo global do nitrogênio.


Gota

Os mamíferos usam cristais de ácido úrico como um antioxidante em suas células. No entanto, muito ácido úrico tende a formar pedras nos rins e também pode causar uma condição dolorosa chamada gota, em que os cristais de ácido úrico se acumulam nas articulações, conforme ilustrado na Figura 22.14. As escolhas alimentares que reduzem a quantidade de bases nitrogenadas na dieta ajudam a reduzir o risco de gota. Por exemplo, chá, café e chocolate têm compostos semelhantes às purinas, chamados xantinas, e devem ser evitados por pessoas com gota e pedras nos rins.

Figura 22.14. A gota causa a inflamação visível na articulação do dedão do pé esquerdo dessa pessoa. (crédito: & # 8220Gonzosft & # 8221 / Wikimedia Commons)


Conceitos-chave e resumo

  • A reciclagem de matéria inorgânica entre os organismos vivos e seu ambiente não vivo é chamada de ciclo biogeoquímico. Os micróbios desempenham um papel significativo nesses ciclos.
  • No ciclo do carbono, os heterótrofos degradam a molécula orgânica reduzida para produzir dióxido de carbono, enquanto os autótrofos fixam o dióxido de carbono para produzir orgânicos. Metanógenos normalmente forma metano usando CO2 como um aceptor final de elétrons durante a respiração anaeróbica, os metanotrofos oxidam o metano, usando-o como sua fonte de carbono.
  • No ciclo do nitrogênio, as bactérias fixadoras de nitrogênio convertem o nitrogênio atmosférico em amônia (amonificação). A amônia pode então ser oxidada a nitrito e nitrato (nitrificação). Os nitratos podem então ser assimilados pelas plantas. As bactérias do solo convertem o nitrato de volta em gás nitrogênio (desnitrificação).
  • No ciclagem de enxofre, muitos fotossintetizadores anoxigênicos e quimioautotróficos usam sulfeto de hidrogênio como um doador de elétrons, produzindo enxofre elementar e, em seguida, bactérias redutoras de sulfato de sulfato e arquéias, em seguida, usam sulfato como um aceptor de elétrons final na respiração anaeróbica, convertendo-o de volta em sulfeto de hidrogênio.
  • As atividades humanas que introduzem quantidades excessivas de nutrientes naturalmente limitados (como ferro, nitrogênio ou fósforo) aos sistemas aquáticos podem levar à eutrofização.
  • Microbiano biorremediação é o uso do metabolismo microbiano para remover ou degradar xenobióticos e outros contaminantes e poluentes ambientais. Técnicas de biorremediação aprimoradas podem envolver a introdução de micróbios não nativos especificamente escolhidos ou projetados por sua capacidade de degradar contaminantes.

Moléculas biológicas

Antes de começar, presumimos que você conheça estes conceitos químicos básicos:

  • Átomos e elementos
  • Tabela periódica dos elementos
  • elétrons de valência
  • Eletro-negatividade
  • Ligações químicas

Se você não estiver familiarizado com eles, deve consultar nossa página da web: Contexto químico para biologia. Você também pode ler uma explicação mais completa no livro didático OpenStax Biology (gratuito): 2.1 Átomos, isótopos, íons e moléculas: os blocos de construção

1. Todos os organismos vivos são feitos de moléculas orgânicas.
Uma das características distintivas da vida é que as células são feitas de compostos orgânicos e grandes moléculas construídas a partir de compostos orgânicos simples. Até o início do século 19, os cientistas pensavam que apenas organismos vivos poderiam produzir compostos orgânicos. Os compostos orgânicos são todos construídos a partir de átomos de carbono, mas nem todas as moléculas que contêm carbono são orgânicas. Então, como reconhecemos as moléculas orgânicas?

  • Moléculas orgânicas deve ter C e H, e pode ter O, N, P, S (um mnemônico útil é CHNOPS para carbono, hidrogênio, nitrogênio, oxigênio, fósforo e enxofre)
  • Moléculas orgânicas têm pelo menos uma ligação covalente entre C e H ou entre C e C. No jargão da química, o átomo de carbono nas moléculas orgânicas deve ser reduzido e não ser totalmente oxidado (tem ligações covalentes apenas com átomos de oxigênio). O dióxido de carbono (CO2 O = C = O) é uma forma inorgânica de carbono porque o átomo de carbono se liga apenas a átomos de oxigênio e, portanto, está completamente oxidado.
  • (Uma exceção às regras acima é a ureia, em que o carbono tem ligações com 2 amino nitrogênios e uma ligação dupla com o oxigênio & # 8211, mas não pediremos que você se lembre dessa exceção, enfocando as regras gerais acima.)

As moléculas orgânicas podem surgir naturalmente da síntese abiótica (ver seção Miller-Urey), mas na biosfera, a maioria das moléculas orgânicas são sintetizadas por organismos vivos.
A síntese de moléculas de carbono orgânico a partir de CO2 inorgânico requer energia e poder de redução química, pois os átomos de carbono nas moléculas orgânicas estão em reduzido Formato. Para uma revisão de redução de oxidação (redox) reações do ponto de vista da biologia, veja este vídeo da Khan Academy. Resumidamente, átomos como carbono ou oxigênio são reduzidos se formarem ligações covalentes com um átomo com menor eletronegatividade, como hidrogênio. Por outro lado, o carbono é oxidado quando forma uma ligação covalente com um átomo com maior eletronegatividade, como o oxigênio. Lembre-se de que uma ligação covalente é formada quando dois átomos compartilham um par de elétrons. O átomo reduzido ganhou uma parte majoritária dos elétrons que formam a ligação covalente, e o átomo oxidado tem apenas uma parte minoritária.

2. A biomassa de uma célula (o conteúdo orgânico, excluindo água e sais inorgânicos) é composta por 3 tipos de macromoléculas mais lipídios.

Os 3 tipos de macro moléculas (moléculas muito grandes) são polissacarídeos, ácidos nucléicos (DNA e RNA) e proteínas. Os alunos devem saber como as células fazem essas macromoléculas e suas estruturas e funções básicas.

3. Pequenas moléculas orgânicas são ligadas covalentemente (polimerizadas) para formar os 3 tipos de macromoléculas biológicas grandes (polímeros) que as membranas lipídicas se auto-organizam.

Um estudo recente concluiu que as células são compostas por 68 moléculas orgânicas distintas (https://ucsdnews.ucsd.edu/newsrel/health/09-0868Molecules.asp) que são montadas em 3 polímeros biológicos mais estruturas lipídicas (membranas).
A polimerização de monômeros em polímeros ocorre por reações de desidratação & # 8211 ligando duas subunidades através de uma ligação covalente extrai um -OH e um H para criar uma molécula de água: H2O. Portanto, as reações de desidratação removem uma molécula de água das moléculas iniciais no processo de formação de uma ligação covalente entre as moléculas.

A clivagem de polímeros de volta a monômeros ocorre por reações de hidrólise & # 8211 uma molécula de água é dividida (hidrolisada) em -OH e H e usada para quebrar a ligação que liga duas subunidades. Este é exatamente o reverso de uma reação de desidratação. Veja os diagramas abaixo sobre ligações glicosídicas e ligações peptídicas para ver como as moléculas de água são criadas ou usadas nessas reações.

Lipídios por definição, são moléculas orgânicas insolúveis em água. Os lipídios na água podem agregar espontaneamente por meio de interações hidrofóbicas para formar membranas de bicamada lipídica. As interações hidrofóbicas surgem de moléculas não polares, evitando que a água & # 8211 tendo todas as moléculas não polares associadas, minimiza sua interação com a água.

Como podemos prever se uma molécula orgânica será hidrofóbica (um lipídio) ou hidrofílica? Se a molécula tem átomos carregados negativamente ou positivamente (é ionizada), ou tem uma alta proporção de ligações polares (C-O ou C-N), então a molécula é hidrofílica. Se a maioria das moléculas tem ligações não polares (C-H ou C-C), ela é hidrofóbica.

Abaixo estão as descrições dos 3 tipos de macromoléculas e membranas lipídicas:
uma. Polissacarídeos são polímeros feitos ligando monossacarídeos via ligações glicosídicas (veja a figura abaixo). Exemplos são amido, celulose e quitina. Monossacarídeos são moléculas orgânicas com a composição [CH2O] n, onde n é geralmente 3-6. Os exemplos são açúcares de 6 carbonos, como a glicose, e açúcares de 5 carbonos, como a ribose. Carboidratos pode referir-se a monossacarídeos da composição [CH2O] n, ou a polissacarídeos. Os carboidratos complexos costumam ter estruturas ramificadas.

b. Ácidos nucleicos (RNA e DNA) são polímeros feitos pela união nucleotídeos (Açúcar-fosfato de 5 carbonos + base nitrogenada) em uma ligação fosfodiéster. A ligação de hidrogênio entre bases emparelhadas (A: T e G: C) estabiliza duplexes de DNA e estruturas secundárias de RNA que se formam por emparelhamento de bases intramoleculares (A: U e G: C).

c. Polipeptídeos (proteínas) são polímeros de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas. As ligações peptídicas são formadas entre o carboxila grupo (carbono com 2 átomos de oxigênio ligados a ele) de um aminoácido e o amino grupo (nitrogênio com 2 átomos de hidrogênio) do próximo aminoácido. Todos os aminoácidos têm nitrogênio, um alfa-carbono com uma cadeia lateral (o grupo R no diagrama abaixo & # 8211 os 20 aminoácidos diferentes diferem em seus grupos R) e um carbono carboxílico. Os carbonos de nitrogênio, alfa-carbono e carboxila formam o espinha dorsal de peptídeo de uma cadeia polipeptídica. As figuras das estruturas das proteínas geralmente mostram apenas a estrutura do peptídeo, deixando de fora os grupos R da cadeia lateral.

Como as proteínas se dobram em suas estruturas tridimensionais gerais e interagem umas com as outras para formar complexos multiproteicos maiores, são determinadas por várias ligações e interações, conforme descrito abaixo (seção # 6).
Os alunos devem ser capazes de distinguir entre essas macromoléculas e identificar os monômeros que constroem cada tipo de macromolécula.

d. Os organismos vivos também contêm membranas de bicamada lipídica feito de fosfolipídios. Os fosfolipídios se auto-organizam espontaneamente na água para formar membranas de duas camadas, por meio de interações hidrofóbicas.

As bicamadas de fosfolipídios criam limites e um ambiente hidrofóbico que separa o ambiente aquoso interno do citosol do exterior da célula e também separa compartimentos distintos de organela intracelular em células eucarióticas. As membranas permitem que as células criem e mantenham grandes diferenças nas concentrações de íons que impulsionam o metabolismo da energia celular, regulam o transporte de materiais e água para dentro e para fora da célula e recebem e detectam sinais extracelulares.

4. As células usam as diferentes classes de macromoléculas biológicas de maneiras diferentes.
uma. Os polissacarídeos são usados ​​principalmente para armazenamento de energia (glicogênio, amido) e estruturas estáticas (como celulose, quitina), mas também podem desempenhar papéis importantes no reconhecimento / adesão e sinalização célula-célula.

b. As proteínas são usadas principalmente para atividades enzimáticas, sinalização e componentes estruturais dinâmicos.

c. Os ácidos nucléicos são usados ​​para armazenamento de informações genéticas (DNA ou RNA) e recuperação (mRNA). Alguns RNAs desempenham papéis catalíticos essenciais no processamento de informações (splicing de RNA, síntese de proteínas).

d. Os lipídios são usados ​​para definir os limites da célula, compartimentalizar a célula (em eucariotos), para armazenamento de energia (triglicerídeos: gorduras e óleos) e sinalização (esteróides e outros hormônios lipídicos).

5. As células têm dois tipos de ácidos nucléicos: DNA e RNA, que diferem em aspectos importantes
O DNA tem as bases A, C, G e T, desoxirribose e duas fitas que formam um duplex por meio de ligações de hidrogênio entre as bases de uma fita e as bases complementares da fita parceira. A principal função do DNA é o armazenamento e a transmissão de informações hereditárias

O RNA tem as bases A, C, G e U, ribose e uma fita que pode formar duplexes internos (chamados de estrutura secundária do RNA) dobrando-se sobre si mesmo. Nas células, o RNA funciona na expressão da informação genética no DNA para produzir proteínas (mRNA, tRNAs, rRNAs e outras pequenas moléculas de RNA), mas também pode servir para o armazenamento de informações hereditárias em muitos vírus (por exemplo, influenza, HIV, Ebola) .

Tabela de resumo:

Principais componentes da biomassa Subunidades Composição elementar primária * Funções Principais
Lipídios hidrocarbonetos CH sinalização de armazenamento de energia por membranas
Carboidratos monossacarídeos C, H, O adesão celular de estruturas estáticas de armazenamento de energia
Proteínas aminoácidos C, H, O, N, S sinalização de estruturas dinâmicas de enzimas
Ácidos nucleicos nucleotídeos C, H, O, N, P armazenamento e processamento de informações hereditárias

* Qualquer uma dessas moléculas pode ter modificações ou estar ligada a outras moléculas que incluem O, N, P ou S & # 8211 as composições elementares são fornecidas para os tipos de moléculas basais.

6. Estruturas de proteínas podem ser descritas em 4 níveis
Entre todas as macromoléculas biológicas, as proteínas apresentam as estruturas mais complexas e dinâmicas. Muitas proteínas consistem em apenas uma única cadeia polipeptídica. Muitas outras proteínas consistem em duas ou mais cadeias polipeptídicas que devem se montar adequadamente para formar um complexo funcional. A função de uma proteína é determinada por sua estrutura uma mudança na atividade da proteína & # 8217s envolve uma mudança em algum aspecto da estrutura da proteína & # 8217s. O que, então, determina a estrutura de uma proteína?

Cada polipeptídeo é montado como uma cadeia linear de aminoácidos covalentemente ligados por ligações peptídicas. À medida que essa cadeia está sendo montada (cada aminoácido subsequente é ligado ao terminal carboxi livre da cadeia polipeptídica nascente), a cadeia polipeptídica começa a se dobrar.

Os biólogos distinguem 4 níveis da estrutura da proteína. Os alunos devem ser capazes de identificar os quatro níveis de estrutura da proteína e as forças moleculares ou interações responsáveis ​​pela estabilização de cada nível de estrutura.

Quatro níveis de estrutura proteica

Estrutura primária & # 8211 a sequência linear de aminoácidos, mantida unida por ligações peptídicas covalentes.
Estrutura secundáriahélices alfa e folhas beta, estabilizado por ligações de hidrogênio entre espinha dorsal de peptídeo grupos amino e grupos carboxila de aminoácidos dentro da mesma cadeia polipeptídica, mas não imediatamente próximos um do outro. Observe que os grupos R da cadeia lateral não estão envolvidos em ligações que estabilizam as estruturas secundárias.

Estrutura terciária & # 8211 forma 3-D geral da cadeia polipeptídica dobrada, que pode ser descrita como as relações espaciais dos elementos da estrutura secundária ligados por laços. Estabilizado por vários tipos de interações da cadeia lateral de aminoácidos (grupo R), incluindo: interações hidrofóbicas e de van der Waals, ligações de hidrogênio, ligações iônicas, ligações dissulfeto covalentes entre resíduos de cisteína e interações com moléculas de água do solvente.

Estrutura quaternária & # 8211 montagem de dois ou mais polipeptídeos dobrados em uma unidade de proteína funcional. Estabilizado por inter-cadeias hidrofóbicas e interações de van der Waals, ligações de hidrogênio, ligações iônicas e ligações dissulfeto covalentes entre resíduos de cisteína em diferentes cadeias polipeptídicas. As proteínas que consistem em uma única cadeia polipeptídica não têm estrutura quaternária, apenas proteínas que têm duas ou mais cadeias polipeptídicas têm estrutura quaternária.

7. Mudanças na sequência de aminoácidos (estrutura primária) de uma proteína podem mudar a estrutura da proteína e a maneira como ela funciona.

Exemplos de casos:

Hemoglobina: O caso clássico que explora a estrutura da proteína é a hemoglobina. A hemoglobina funcional é um tetrâmero, que consiste em duas cadeias polipeptídicas de alfa-globina e duas de beta-globina. A hemoglobina também requer um cofator, heme (também chamado de grupo protético), contendo um átomo de ferro que se liga ao oxigênio.

Perguntas a serem respondidas após assistir ao vídeo acima:

  1. Quais são os níveis de estrutura da proteína que a hemoglobina exibe?
  2. A mutação mais comum da doença falciforme altera um ácido glutâmico (um aminoácido de carga negativa) da beta-globina em valina (um aminoácido hidrofóbico). Onde você normalmente esperaria encontrar um aminoácido carregado como o ácido glutâmico, no interior da proteína dobrada ou na superfície, interagindo com as moléculas de água do solvente?
  3. Qual das seguintes alterações você acha que também pode causar a doença falciforme?
    1. o ácido glutâmico muda para um ácido aspártico, um aminoácido diferente com carga negativa
    2. o ácido glutâmico muda para uma lisina, um aminoácido carregado positivamente
    3. o ácido glutâmico muda para um triptofano, um aminoácido hidrofóbico
    4. o ácido glutâmico muda para uma serina, um aminoácido hidrofílico sem carga

    Fibrose cística: A mutação mais comum associada à fibrose cística faz com que um único aminoácido, uma fenilalanina, seja omitido da proteína chamada CFTR (regulador da condutância transmembrana da fibrose cística). A proteína CFTR funciona como um canal de cloreto na membrana, formado quando a cadeia polipeptídica única de CFTR longa cruza a membrana várias vezes para a frente e para trás. A ausência desta fenilalanina, que possui uma grande cadeia lateral hidrofóbica, faz com que a proteína seja mal dobrada. A maior parte da proteína mal dobrada é reconhecida pelo sistema de controle de qualidade celular e enviada ao centro de reciclagem celular (o proteassoma), apenas cerca de 1 por cento da proteína CFTR mal dobrada chega ao destino adequado, a membrana plasmática. Meu estudo de caso foi publicado como uma postagem de blog:
    Fibrose Cística: Um Estudo de Caso para Membranas e Transporte

    Extremófilos: Micróbios que vivem em ambientes extremos de temperatura, sal e pH têm proteínas que são adaptadas para estabilidade estrutural nesses ambientes extremos.

    Questões para revisão, pesquisa e reflexão adicionais:

    1. Todos os organismos vivos sintetizam moléculas orgânicas a partir de moléculas inorgânicas?
    2. Que processos criaram moléculas orgânicas antes do surgimento da vida? Em quais ambientes?
    3. Por que as proteínas têm atividades enzimáticas, mas geralmente não têm polissacarídeos ou ácidos nucléicos?
    4. Os átomos de carbono estão em sua forma mais reduzida em que tipo de moléculas orgânicas & # 8211 carboidratos, lipídios, proteínas ou ácidos nucléicos?
    5. Quais macromoléculas costumam ter estruturas ramificadas?
    6. Se você aquecer um extrato celular até quase fervura por alguns minutos, qual será o efeito sobre os 3 tipos de polímeros biológicos (polissacarídeos, proteínas e ácidos nucléicos)? Pense em termos das ligações responsáveis ​​pelas estruturas dessas moléculas. É o que acontece quando cozinhamos os alimentos!
    7. Expandindo da Q # 6 acima, como as mudanças no pH ou nas concentrações de sal afetarão as soluções de cada tipo de macromolécula?

    As pessoas conservam os alimentos em vinagre e sal antes que a refrigeração seja disponibilizada.

    Os slides do PowerPoint para os vídeos desta página estão neste arquivo: B1510_module3_1a_biomolecules


    Síntese de desidratação

    Na síntese de desidratação, os monômeros se combinam entre si por meio de ligações covalentes para formar polímeros.

    Objetivos de aprendizado

    Explique as reações de desidratação (ou condensação)

    Principais vantagens

    Pontos chave

    • Durante a síntese de desidratação, ou o hidrogênio de um monômero se combina com o grupo hidroxila de outro monômero liberando uma molécula de água, ou dois hidrogênios de um monômero se combinam com um oxigênio do outro monômero, liberando uma molécula de água.
    • Os monômeros que são unidos por meio de reações de síntese de desidratação compartilham elétrons e formam ligações covalentes entre si.
    • À medida que monômeros adicionais se unem por meio de múltiplas reações de síntese de desidratação, essa cadeia de monômeros repetidos começa a formar um polímero.
    • Carboidratos complexos, ácidos nucléicos e proteínas são exemplos de polímeros que são formados pela síntese por desidratação.
    • Monômeros como a glicose podem se unir de maneiras diferentes e produzir uma variedade de polímeros. Monomers like mononucleotides and amino acids join together in different sequences to produce a variety of polymers.

    Termos chave

    • ligação covalente: A type of chemical bond where two atoms are connected to each other by the sharing of two or more electrons.
    • monômero: A relatively small molecule which can be covalently bonded to other monomers to form a polymer.

    Síntese de desidratação

    A maioria das macromoléculas é feita de subunidades únicas, ou blocos de construção, chamados monômeros. The monomers combine with each other via covalent bonds to form larger molecules known as polymers. Ao fazer isso, os monômeros liberam moléculas de água como subprodutos. This type of reaction is known as dehydration synthesis, which means “to put together while losing water. ” It is also considered to be a condensation reaction since two molecules are condensed into one larger molecule with the loss of a smaller molecule (the water.)

    In a dehydration synthesis reaction between two un-ionized monomers, such as monosaccharide sugars, the hydrogen of one monomer combines with the hydroxyl group of another monomer, releasing a molecule of water in the process. The removal of a hydrogen from one monomer and the removal of a hydroxyl group from the other monomer allows the monomers to share electrons and form a covalent bond. Thus, the monomers that are joined together are being desidratado to allow for synthesis of a larger molecule.

    A dehydration synthesis reaction involving un-ionized moners..: In the dehydration synthesis reaction between two molecules of glucose, a hydroxyl group from the first glucose is combined with a hydrogen from the second glucose, creating a covalent bond that links the two monomeric sugars (monosaccharides) together to form the dissacharide maltose. No processo, uma molécula de água é formada.

    When the monomers are ionized, such as is the case with amino acids in an aqueous environment like cytoplasm, two hydrogens from the positively-charged end of one monomer are combined with an oxygen from the negatively-charged end of another monomer, again forming water, which is released as a side-product, and again joining the two monomers with a covalent bond.

    A dehydration synthesis reaction involving ionized monomers.: In the dehydration synthesis reaction between two amino acids, with are ionized in aqueous environments like the cell, an oxygen from the first amino acid is combined with two hydrogens from the second amino acid, creating a covalent bond that links the two monomers together to form a dipeptide. In the process a water molecule is formed.

    As additional monomers join via multiple dehydration synthesis reactions, the chain of repeating monomers begins to form a polymer. Diferentes tipos de monômeros podem se combinar em muitas configurações, dando origem a um grupo diverso de macromoléculas. Three of the four major classes of biological macromolecules (complex carbohydrates, nucleic acids, and proteins), are composed of monomers that join together via dehydration synthesis reactions. Complex carbohydrates are formed from monosaccharides, nucleic acids are formed from mononucleotides, and proteins are formed from amino acids.

    There is great diversity in the manner by which monomers can combine to form polymers. For example, glucose monomers are the constituents of starch, glycogen, and cellulose. These three are polysaccharides, classified as carbohydrates, that have formed as a result of multiple dehydration synthesis reactions between glucose monomers. However, the manner by which glucose monomers join together, specifically locations of the covalent bonds between connected monomers and the orientation (stereochemistry) of the covalent bonds, results in these three different polysaccharides with varying properties and functions. In nucleic acids and proteins, the location and stereochemistry of the covalent linkages connecting the monomers do not vary from molecule to molecule, but instead the multiple kinds of monomers (five different monomers in nucleic acids, A, G, C, T, and U mononucleotides 21 different amino acids monomers in proteins) are combined in a huge variety of sequences. Each protein or nucleic acid with a different sequence is a different molecule with different properties.


    Assista o vídeo: Reciclagem de Vidro - Conheça o processo de uma Cooperativa (Dezembro 2021).