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Catalisadores # - Biologia


Catalisadores e enzimas

Para que uma reação química aconteça, os reagentes devem primeiro se encontrar no espaço. Produtos químicos em solução não "planejam" essas colisões, elas acontecem ao acaso. Na verdade, em muitos casos, é ainda mais complicado. As células às vezes usam mecanismos para aumentar as concentrações de reagentes (veremos alguns exemplos), mas isso raramente é suficiente para impulsionar as taxas de reação em um regime biologicamente relevante. É aí que entram os catalisadores.

UMA catalisador é algo que ajuda a aumentar a taxa de uma reação química sem sofrer qualquer alteração. Você pode pensar em um catalisador como um agente de mudança química.

Os catalisadores mais importantes em biologia são chamados enzimas. Um enzima é um catalisador de proteína. Outros catalisadores celulares incluem moléculas chamadas ribozimas. UMA ribozima é um catalisador composto por um ácido ribonucleico (RNA). Ambos serão discutidos com mais detalhes posteriormente no curso. Como todos os catalisadores, as enzimas atuam diminuindo o nível de energia que precisa ser transferido para uma reação química para que isso aconteça. Uma reação química energia de ativação é o nível de “limiar” de energia necessário para iniciar a reação.

Figura 1. Enzimas e outros catalisadores diminuem a energia de ativação necessária para iniciar uma determinada reação química. Sem uma enzima (esquerda), a entrada de energia necessária para o início de uma reação é alta. Com a ajuda de uma enzima (à direita), menos energia é necessária para que uma reação comece.

Atribuição: Marc T. Facciotti (trabalho original)

Nota: Possível Discussão

Observe a figura acima. O que você acha que as unidades estão no eixo x? O tempo seria um palpite. No entanto, se você comparar os números, parece que os produtos são formados ao mesmo tempo, esteja a barreira de energia de ativação alta ou baixa. O objetivo desta figura não era ilustrar que as reações com barreiras de alta energia de ativação eram mais lentas do que aquelas com barreiras de baixa energia de ativação? O que está acontecendo?


Catalisador

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Catalisador, em química, qualquer substância que aumenta a taxa de uma reação sem ser consumida. As enzimas são catalisadores naturais responsáveis ​​por muitas reações bioquímicas essenciais.

A maioria dos catalisadores sólidos são metais ou óxidos, sulfetos e haletos de elementos metálicos e dos elementos semimetálicos de boro, alumínio e silício. Os catalisadores gasosos e líquidos são comumente usados ​​em sua forma pura ou em combinação com transportadores ou solventes adequados. Os catalisadores sólidos são comumente dispersos em outras substâncias conhecidas como suportes de catalisador.

Em geral, a ação catalítica é uma reação química entre o catalisador e um reagente, formando intermediários químicos que são capazes de reagir mais prontamente entre si ou com outro reagente, para formar o produto final desejado. Durante a reação entre os intermediários químicos e os reagentes, o catalisador é regenerado. Os modos de reação entre os catalisadores e os reagentes variam amplamente e em catalisadores sólidos são frequentemente complexos. Típicas dessas reações são as reações ácido-base, reações de oxidação-redução, formação de complexos de coordenação e formação de radicais livres. Com catalisadores sólidos, o mecanismo de reação é fortemente influenciado pelas propriedades de superfície e estruturas eletrônicas ou cristalinas. Certos catalisadores sólidos, chamados de catalisadores polifuncionais, são capazes de mais de um modo de interação com os reagentes. Os catalisadores bifuncionais são usados ​​extensivamente para reações de reforma na indústria do petróleo.

As reações catalisadas constituem a base de muitos processos químicos industriais. A fabricação de catalisadores é em si um processo industrial em rápido crescimento.


ESTUDOS DE CATALISADOR: CROMATOGRAFIA

Introdução

A catálise é um ramo da cinética química de grande importância industrial e comercial. Catalisadores heterogêneos são certos sólidos particulados de alta área superficial (1–300 m 2 g -1) que aumentam as taxas de obtenção de equilíbrio. Isso é conseguido pela ligação temporária de moléculas reagentes por ligações químicas moderadas a locais ativos em suas superfícies. Os próprios catalisadores não são consumidos durante o processo, embora sua atividade seja eventualmente perdida pela degradação da superfície. Mais de 90% dos produtos químicos fabricados no mundo inteiro envolvem catálise em um ou mais estágios. O mercado gira em torno de £ 7 × 109 por ano, com £ 200 de retorno para cada libra gasta em um catalisador.


A hipótese de fechadura e chave / o modelo de ajuste induzido

o hipótese de bloqueio e chave explica como as enzimas podem ser tão específicas com seus substratos e as reações que catalisam. Ele descreve como o sítio ativo da enzima tem uma forma única que complementa a forma de um substrato específico. Portanto, eles podem se encaixar perfeitamente.

O mecanismo de fechadura e chave muitas vezes significa que uma enzima tem especificidade para um substrato particular, mas também pode ser compatível com uma família de substratos, como aqueles que possuem grupos funcionais específicos ou modificações.

No entanto, a hipótese da fechadura e da chave está agora desatualizada e os cientistas desenvolveram um novo modelo para explicar como as enzimas e os substratos se encaixam. Uma característica importante das enzimas não cobertas pela hipótese chave e fechadura, é que o sítio ativo muda de forma depois que o substrato for vinculado. Isso garante um mesmo mais apertado colagem adequada e mais precisa. Isso levou a outra hipótese, a modelo de ajuste induzido, o que explica que o contato do substrato com o sítio ativo induz a enzima a mudar de forma. Assim que o produto é gerado, ele deixa a superfície da enzima, que volta à sua forma original.

Como as enzimas são muito específicas em sua atividade, elas também são muito sensíveis às mudanças no ambiente e requerem condições específicas para funcionar. Fatores como temperatura, pH, concentração da enzima e concentração do substrato afetam a velocidade da reação.


Conteúdo

O modelo clássico para a interação enzima-substrato é o modelo de ajuste induzido. [3] Este modelo propõe que a interação inicial entre a enzima e o substrato é relativamente fraca, mas que essas interações fracas induzem rapidamente mudanças conformacionais na enzima que fortalecem a ligação.

As vantagens do mecanismo de ajuste induzido surgem devido ao efeito estabilizador da forte ligação à enzima. Existem dois mecanismos diferentes de ligação ao substrato: ligação uniforme, que tem ligação forte ao substrato, e ligação diferencial, que tem ligação forte no estado de transição. O efeito estabilizador da ligação uniforme aumenta a afinidade de ligação ao substrato e ao estado de transição, enquanto a ligação diferencial aumenta apenas a afinidade de ligação ao estado de transição. Ambos são usados ​​por enzimas e foram escolhidos evolutivamente para minimizar a energia de ativação da reação. Enzimas que são saturadas, isto é, têm uma ligação de substrato de alta afinidade, requerem ligação diferencial para reduzir a energia de ativação, enquanto que enzimas não ligadas de substrato pequeno podem usar ligação diferencial ou uniforme. [4]

Esses efeitos levaram a maioria das proteínas a usar o mecanismo de ligação diferencial para reduzir a energia de ativação, de modo que a maioria dos substratos tem alta afinidade pela enzima durante o estado de transição. A ligação diferencial é realizada pelo mecanismo de ajuste induzido - o substrato primeiro se liga fracamente, então a enzima muda de conformação aumentando a afinidade para o estado de transição e estabilizando-o, reduzindo assim a energia de ativação para alcançá-lo.

É importante esclarecer, no entanto, que o conceito de ajuste induzido não pode ser usado para racionalizar a catálise. Ou seja, a catálise química é definida como a redução de Euma ‡ (quando o sistema já está no ES ‡) em relação a Euma ‡ na reação não catalisada em água (sem a enzima). O ajuste induzido apenas sugere que a barreira é menor na forma fechada da enzima, mas não nos diz qual é a razão para a redução da barreira.

O ajuste induzido pode ser benéfico para a fidelidade do reconhecimento molecular na presença de competição e ruído por meio do mecanismo de revisão conformacional. [5]

Essas mudanças conformacionais também trazem resíduos catalíticos no sítio ativo próximos às ligações químicas no substrato que serão alteradas na reação. Depois que a ligação ocorre, um ou mais mecanismos de catálise reduzem a energia do estado de transição da reação, fornecendo uma via química alternativa para a reação. Existem seis mecanismos possíveis de catálise "além da barreira", bem como um mecanismo "através da barreira":

Proximidade e orientação Editar

As interações enzima-substrato alinham os grupos químicos reativos e os mantêm juntos em uma geometria ideal, o que aumenta a taxa da reação. Isso reduz a entropia dos reagentes e, portanto, torna as reações de adição ou transferência menos desfavoráveis, visto que ocorre uma redução na entropia geral quando dois reagentes se tornam um único produto. No entanto, este é um efeito geral e é visto em reações de não adição ou transferência, onde ocorre devido a um aumento na "concentração efetiva" dos reagentes. Isso é entendido quando se considera como aumentos na concentração levam a aumentos na taxa de reação: essencialmente, quando os reagentes estão mais concentrados, eles colidem com mais frequência e, portanto, reagem com mais frequência. Na catálise enzimática, a ligação dos reagentes à enzima restringe o espaço conformacional dos reagentes, mantendo-os na "orientação adequada" e próximos uns dos outros, de modo que colidam com mais frequência, e com a geometria correta, para facilitar a reação desejada. A "concentração efetiva" é a concentração que o reagente teria de ser, livre em solução, para experimentar a mesma frequência de colisão. Freqüentemente, tais concentrações teóricas efetivas são não físicas e impossíveis de realizar na realidade - o que é uma prova do grande poder catalítico de muitas enzimas, com aumentos massivos de taxa em relação ao estado não catalisado.

Por exemplo:
Reações semelhantes ocorrerão muito mais rapidamente se a reação for intramolecular.
A concentração efetiva de acetato na reação intramolecular pode ser estimada como k2/ k1 = 2 x 10 5 molares.

No entanto, a situação pode ser mais complexa, uma vez que estudos computacionais modernos estabeleceram que exemplos tradicionais de efeitos de proximidade não podem ser relacionados diretamente aos efeitos entrópicos da enzima. [6] [7] [8] Além disso, descobriu-se que a proposta entrópica original [9] superestimava amplamente a contribuição da entropia de orientação para a catálise. [10]

Doadores ou aceitadores de prótons Editar

Doadores e aceitadores de prótons, isto é, ácidos e bases podem doar e aceitar prótons a fim de estabilizar as cargas em desenvolvimento no estado de transição. Isso está relacionado ao princípio geral da catálise, o de reduzir as barreiras de energia, uma vez que em geral os estados de transição são estados de alta energia, e ao estabilizá-los essa alta energia é reduzida, baixando a barreira. Uma característica chave da catálise enzimática em relação a muitas catálise não biológica é que tanto a catálise ácida quanto a básica podem ser combinadas na mesma reação. Em muitos sistemas abióticos, ácidos (grande [H +]) ou bases (grande concentração de H + sumidouros, ou espécies com pares de elétrons) podem aumentar a taxa da reação, mas é claro que o ambiente só pode ter um pH geral (medida de acidez ou basicidade (alcalinidade)). No entanto, uma vez que as enzimas são moléculas grandes, elas podem posicionar grupos de ácido e grupos básicos em seu sítio ativo para interagir com seus substratos e empregar ambos os modos independentemente do pH em massa.

Freqüentemente, a catálise geral de ácido ou base é empregada para ativar grupos de nucleófilos e / ou eletrófilos ou para estabilizar grupos de saída. Muitos aminoácidos com grupos ácidos ou básicos são empregados no sítio ativo, como os ácidos glutâmico e aspártico, histidina, cistina, tirosina, lisina e arginina, além de serina e treonina. Além disso, a estrutura do péptido, com grupos carbonilo e amida N é frequentemente utilizada. A cistina e a histidina são comumente envolvidas, uma vez que ambas têm um pKa próximo ao pH neutro e podem, portanto, aceitar e doar prótons.

Muitos mecanismos de reação envolvendo catálise ácido / base assumem um pKa substancialmente alterado. Esta alteração de pKa é possível através do ambiente local do resíduo [ citação necessária ] .

Condições Ácidos Bases
Ambiente hidrofóbico Aumentar pKa Diminuir pKa
Resíduos adjacentes de carga semelhante Aumentar pKa Diminuir pKa
Ponte de sal (e hidrogênio
ligação) formação
Diminuir pKa Aumentar pKa

O pKa também pode ser influenciado significativamente pelo ambiente circundante, na medida em que os resíduos básicos na solução podem atuar como doadores de prótons e vice-versa.

Por exemplo:
Tríade catalítica de uma serina protease
A etapa inicial do mecanismo catalítico da serina protease envolve a histidina do sítio ativo aceitando um próton do resíduo de serina. Isso prepara a serina como um nucleófilo para atacar a ligação amida do substrato. Esse mecanismo inclui a doação de um próton da serina (uma base, pKa 14) para a histidina (um ácido, pKa 6), possibilitada pelo ambiente local das bases.

É importante esclarecer que a modificação dos pKa's é uma parte pura do mecanismo eletrostático. [11] Além disso, o efeito catalítico do exemplo acima está principalmente associado à redução do pKa do oxiânion e ao aumento do pKa da histidina, enquanto a transferência de prótons da serina para a histidina não é catalisada significativamente, uma vez que não é a barreira determinante da taxa. [12] Observe que, no exemplo mostrado, o ácido conjugado de histidina atua como um catalisador ácido geral para a perda subsequente da amina de um intermediário tetraédrico. As evidências que apóiam este mecanismo proposto (Figura 4 na Ref. 13) [13], entretanto, foram controvertidas [14].

Catálise eletrostática Editar

A estabilização de estados de transição carregados também pode ser por resíduos no sítio ativo formando ligações iônicas (ou interações de carga iônica parcial) com o intermediário. Essas ligações podem vir de cadeias laterais ácidas ou básicas encontradas em aminoácidos como lisina, arginina, ácido aspártico ou ácido glutâmico ou podem vir de cofatores metálicos como o zinco. Os íons metálicos são particularmente eficazes e podem reduzir o pKa da água o suficiente para torná-la um nucleófilo eficaz.

Estudos sistemáticos de simulação por computador estabeleceram que os efeitos eletrostáticos dão, de longe, a maior contribuição para a catálise. [11] Ele pode aumentar a taxa de reação por um fator de até 10 7. [15] Em particular, descobriu-se que a enzima fornece um ambiente que é mais polar do que a água, e que os estados de transição iônica são estabilizados por dipolos fixos. Isso é muito diferente da estabilização do estado de transição na água, onde as moléculas de água devem pagar com "energia de reorganização". [16] Para estabilizar estados iônicos e carregados. Assim, a catálise está associada ao fato de os grupos polares das enzimas serem pré-organizados [17]

A magnitude do campo eletrostático exercido pelo sítio ativo de uma enzima mostrou ser altamente correlacionada com o aumento da taxa catalítica da enzima [18] [19]

A ligação do substrato geralmente exclui a água do sítio ativo, diminuindo assim a constante dielétrica local para a de um solvente orgânico. Isso fortalece as interações eletrostáticas entre os substratos carregados / polares e os locais ativos. Além disso, estudos têm mostrado que as distribuições de carga sobre os sítios ativos são arranjadas de forma a estabilizar os estados de transição das reações catalisadas. Em várias enzimas, essas distribuições de carga aparentemente servem para guiar os substratos polares em direção aos seus locais de ligação, de modo que as taxas dessas reações enzimáticas sejam maiores do que seus limites aparentes de difusão controlada [ citação necessária ] .

Por exemplo:
Mecanismo catalítico da carboxipeptidase
O intermediário tetraédrico é estabilizado por uma ligação iônica parcial entre o íon Zn 2+ e a carga negativa do oxigênio.

Edição de catálise covalente

A catálise covalente envolve o substrato formando uma ligação covalente transitória com resíduos no sítio ativo da enzima ou com um cofator. Isso adiciona um intermediário covalente adicional à reação e ajuda a reduzir a energia dos estados de transição posteriores da reação. A ligação covalente deve, em um estágio posterior da reação, ser quebrada para regenerar a enzima. Este mecanismo é utilizado pela tríade catalítica de enzimas, como proteases como quimiotripsina e tripsina, onde um intermediário acil-enzima é formado. Um mecanismo alternativo é a formação de base de schiff usando a amina livre de um resíduo de lisina, como visto na enzima aldolase durante a glicólise.

Algumas enzimas utilizam cofatores não aminoácidos, como fosfato de piridoxal (PLP) ou pirofosfato de tiamina (TPP) para formar intermediários covalentes com moléculas reagentes. [20] [21] Esses intermediários covalentes funcionam para reduzir a energia de estados de transição posteriores, semelhante a como intermediários covalentes formados com resíduos de aminoácidos do sítio ativo permitem a estabilização, mas as capacidades dos cofatores permitem que as enzimas realizem reações que isolam os resíduos de aminoácidos. não conseguia. As enzimas que utilizam tais cofatores incluem a enzima aspartato transaminase dependente de PLP e a enzima piruvato desidrogenase dependente de TPP. [22] [23]

Em vez de diminuir a energia de ativação para uma via de reação, a catálise covalente fornece uma via alternativa para a reação (via para o intermediário covalente) e, portanto, é diferente da verdadeira catálise. [11] Por exemplo, a energética da ligação covalente à molécula de serina na quimiotripsina deve ser comparada à ligação covalente bem compreendida ao nucleófilo na reação de solução não catalisada. Uma verdadeira proposta de catálise covalente (onde a barreira é menor do que a barreira correspondente em solução) exigiria, por exemplo, uma ligação covalente parcial para o estado de transição por um grupo de enzimas (por exemplo, uma ligação de hidrogênio muito forte), e tal efeitos não contribuem significativamente para a catálise.

Edição de catálise de íons metálicos

Um íon metálico no sítio ativo participa da catálise coordenando a estabilização de carga e a proteção. Por causa da carga positiva de um metal, apenas cargas negativas podem ser estabilizadas por meio de íons de metal. [24] No entanto, os íons metálicos são vantajosos na catálise biológica porque eles não são afetados por mudanças no pH. [25] Os íons metálicos também podem atuar para ionizar a água, agindo como um ácido de Lewis. [26] Os íons metálicos também podem ser agentes de oxidação e redução. [27]

Edição de cepa de ligação

Este é o principal efeito da ligação de ajuste induzida, em que a afinidade da enzima para o estado de transição é maior do que para o próprio substrato. Isso induz rearranjos estruturais que tensionam as ligações do substrato para uma posição mais próxima da conformação do estado de transição, diminuindo assim a diferença de energia entre o substrato e o estado de transição e ajudando a catalisar a reação.

No entanto, o efeito de deformação é, na verdade, um efeito de desestabilização do estado fundamental, em vez de um efeito de estabilização do estado de transição. [11] [28] [ página necessária ] Além disso, as enzimas são muito flexíveis e não podem aplicar um efeito de grande tensão. [29]

Além da cepa de ligação no substrato, a cepa de ligação também pode ser induzida dentro da própria enzima para ativar resíduos no sítio ativo.

Por exemplo:
Substrato, substrato ligado e conformações de estado de transição da lisozima.
O substrato, na ligação, é distorcido da conformação meia cadeira do anel hexose (por causa do impedimento estérico com aminoácidos da proteína forçando o c6 equatorial a estar na posição axial) para a conformação da cadeira [30] [ página necessária ]

Edição de tunelamento quântico

Esses mecanismos tradicionais de "atravessar a barreira" foram desafiados em alguns casos por modelos e observações de mecanismos "através da barreira" (tunelamento quântico). Algumas enzimas operam com cinética mais rápida do que o previsto pelo ΔG ‡ clássico. Nos modelos "através da barreira", um próton ou um elétron pode criar um túnel através das barreiras de ativação. [31] [32] O tunelamento quântico para prótons foi observado na oxidação da triptamina pela amina desidrogenase aromática. [33]

O tunelamento quântico não parece fornecer uma vantagem catalítica importante, uma vez que as contribuições do tunelamento são semelhantes nas reações catalisadas e não catalisadas em solução. [32] [34] [35] [36] No entanto, a contribuição do tunelamento (normalmente aumentando as constantes de taxa por um fator de

1000 [33] em comparação com a taxa de reação para a rota clássica 'além da barreira') é provavelmente crucial para a viabilidade dos organismos biológicos. Isso enfatiza a importância geral das reações de tunelamento em biologia.

Em 1971-1972, o primeiro modelo de mecânica quântica de catálise enzimática foi formulado. [37] [38] [ fonte de terceiros necessária ]

Edição de enzima ativa

A energia de ligação do complexo enzima-substrato não pode ser considerada como uma energia externa necessária para a ativação do substrato. A enzima de alto teor de energia pode primeiro transferir algum grupo energético específico X1 do sítio catalítico da enzima para o local final do primeiro reagente ligado, então outro grupo X2 do segundo reagente ligado (ou do segundo grupo do reagente único) deve ser transferido para o sítio ativo para terminar a conversão do substrato em produto e a regeneração da enzima. [39]


Catalisador: Tipos e importância dos catalisadores

As enzimas são os mais comuns e eficientes dos catalisadores encontrados na natureza. A maioria das reações químicas que ocorrem no corpo humano e em outros seres vivos são reações de alta energia que ocorrem lentamente, se é que ocorrem, sem a catálise fornecida pelas enzimas. Por exemplo, na ausência de catálise, leva várias semanas para o amido hidrolisar em glicose um traço da enzima ptialina, encontrada na saliva humana, acelera a reação para que os amidos possam ser digeridos. Algumas enzimas aumentam as taxas de reação por um fator de um bilhão ou mais.

Em geral, as enzimas são catalisadores específicos, isto é, catalisam apenas uma reação de um reagente específico (chamado de substrato). Normalmente a enzima e seu substrato possuem estruturas complementares e podem se unir para formar um complexo mais reativo devido à presença de grupos funcionais na enzima, que estabilizam o estado de transição da reação ou diminuem a energia de ativação. A toxicidade de certas substâncias (por exemplo, monóxido de carbono e os gases nervosos) é devido à sua inibição de reações catalíticas de sustentação da vida no corpo.

A catálise também é importante em laboratórios químicos e na indústria. Algumas reações ocorrem mais rapidamente na presença de uma pequena quantidade de um ácido ou base e são chamadas de catalisadas por ácido ou catalisadas por base. Por exemplo, a hidrólise de ésteres é catalisada pela presença de uma pequena quantidade de base. Nessa reação, é o íon hidróxido, OH -, que reage com o éster, e a concentração do íon hidróxido é muito aumentada em relação à água pura pela presença da base. Embora alguns dos íons hidróxido fornecidos pela base sejam usados ​​na primeira parte da reação, eles são regenerados em uma etapa posterior das moléculas de água, a quantidade líquida de íons hidróxido presente é a mesma no início e no final da reação, portanto, a base é considerada um catalisador e não um reagente.

Metais finamente divididos são freqüentemente usados ​​como catalisadores, eles adsorvem os reagentes em suas superfícies (veja adsorção), onde a reação pode ocorrer mais rapidamente. Por exemplo, os gases hidrogênio e oxigênio podem ser misturados sem reagir para formar água, mas se uma pequena quantidade de platina em pó for adicionada à mistura de gases, os gases reagem rapidamente. As reações de hidrogenação, por exemplo, a formação de gorduras duras de cozimento a partir de óleos vegetais, são catalisadas por metais finamente divididos ou óxidos de metal. A preparação comercial de ácido sulfúrico e ácido nítrico também depende dessa catálise de superfície. Outros catalisadores de superfície comumente usados, além da platina, são cobre, ferro, níquel, paládio, ródio, rutênio, sílica gel (dióxido de silício) e óxido de vanádio.

The Columbia Electronic Encyclopedia, 6ª ed. Copyright © 2012, Columbia University Press. Todos os direitos reservados.


Catálise Enzimática

Introdução:
Em geral, as enzimas são proteínas produzidas por células vivas, que atuam como catalisadores em reações bioquímicas. UMA catalisador afeta a taxa de uma reação química. Uma consequência da atividade enzimática é que as células podem realizar atividades químicas complexas em temperaturas relativamente baixas. Em uma reação catalisada por enzima, a substância a ser atuada (o substrato = S ) se liga reversivelmente ao Site ativo da enzima (E) Um resultado dessa união temporária é a redução da energia necessária para ativar a reação da molécula do substrato para que o produtos (P) da reação são formados.

Em resumo: E + S & # 8212 & gt ES & # 8211 & gt E + P

Observe que a enzima não é alterada na reação e pode até ser reciclada para quebrar moléculas de substrato adicionais. Cada enzima é específica para uma determinada reação porque sua sequência de aminoácidos é única e faz com que tenha uma estrutura tridimensional única. o Site ativo é a porção da enzima que interage com o substrato, de forma que qualquer substância que bloqueie ou mude a forma do sítio ativo afeta a atividade da enzima. Segue uma descrição de várias maneiras pelas quais a ação enzimática pode ser afetada:

1. Concentração de sal. Se a concentração de sal estiver próxima de zero, as cadeias laterais de aminoácidos carregadas das moléculas de enzima se atrairão. A enzima desnaturará e formará um precipitado inativo. Se, por outro lado, a concentração de sal for muito alta, a interação normal dos grupos carregados será bloqueada, novas interações ocorrerão e novamente a enzima precipitará. Uma concentração intermediária de sal, como a do sangue humano (0,9%) ou citoplasma, é a ideal para muitas enzimas.

2. pH. As cadeias laterais de aminoácidos contêm grupos como & # 8211 COOH e NH2 que facilmente ganham ou perdem íons H +. À medida que o pH é reduzido, uma enzima tende a ganhar íons H + e, eventualmente, cadeias laterais suficientes são afetadas, de modo que a forma da enzima é interrompida. Da mesma forma, conforme o pH aumenta, as enzimas perderão íons H + e, eventualmente, perderão sua forma ativa. Muitas das enzimas funcionam adequadamente na faixa de pH neutro e são desnaturadas em um pH extremamente alto ou baixo. Algumas enzimas, como a pepsina, que atua no estômago humano onde o pH é muito baixo, têm um pH ideal baixo.

3. Temperatura. Geralmente, as reações químicas aceleram à medida que a temperatura aumenta. À medida que a temperatura aumenta, mais moléculas reagentes têm energia cinética suficiente para sofrer a reação. Como as enzimas são catalisadores de reações químicas, as reações enzimáticas também tendem a ser mais rápidas com o aumento da temperatura. No entanto, se a temperatura de uma reação catalisada por enzima for aumentada ainda mais, um temperatura ótima acima desse valor, a energia cinética da enzima e das moléculas de água é tão grande que a conformação das moléculas da enzima é interrompida. O efeito positivo de acelerar a reação agora é mais do que compensado pelo efeito negativo de alterar a conformação de mais e mais moléculas de enzima. Muitas proteínas são desnaturadas por temperaturas em torno de 40-50 graus C, mas algumas ainda estão ativas a 70-80 graus C e algumas até resistem à ebulição.

4. Ativação & # 8217s e inibidores. Muitas moléculas além do substrato podem interagir com uma enzima. Se tal molécula aumenta a taxa da reação, é um ativador, ou se diminuir a taxa de reação, é um inibidor. Essas moléculas podem regular a velocidade de ação das enzimas. Qualquer substância que tende a desdobrar a enzima, como um solvente orgânico ou detergente, atuará como um inibidor. Alguns inibidores atuam reduzindo as pontes -S-S- que estabilizam a estrutura da enzima & # 8217s. Muitos inibidores agem reagindo com as cadeias laterais no local ativo ou próximo a ele para alterar sua forma ou bloqueá-lo. Muitos venenos bem conhecidos, como o cianeto de potássio e o curare, são inibidores de enzimas que interferem no sítio ativo de enzimas críticas.

A enzima usada neste laboratório, a catalase, tem quatro cadeias polipeptídicas, cada uma composta por mais de 500 aminoácidos. Esta enzima é onipresente em organismos aeróbios. Uma função da catalase dentro das células é prevenir o acúmulo de níveis tóxicos de peróxido de hidrogênio formado como subproduto de processos metabólicos. A catalase também pode participar de algumas das muitas reações de oxidação que ocorrem na célula.

Na ausência de catalase, essa reação ocorre espontaneamente, mas muito lentamente. A catalase acelera consideravelmente a reação. Neste experimento, uma taxa para essa reação será determinada. Muito pode ser aprendido sobre enzimas estudando a cinética das reações catalisadas por enzimas. Por exemplo, é possível medir a quantidade de produto formado, ou a quantidade de substrato utilizado, desde o momento em que os reagentes são reunidos até a parada da reação. Se a quantidade de produto formado é medida em intervalos regulares e essa quantidade é traçada em um gráfico, uma curva como a que segue é obtida.


Catálise em Química e Biologia

Os procedimentos da 24ª Conferência Internacional Solvay sobre Química compreendem declarações pessoais curtas e transcrições de discussões aprofundadas sobre & quotCatálise em Química e Biologia & quot de um grupo selecionado apenas por convite de 48 cientistas eminentes, incluindo quatro ganhadores do Prêmio Nobel, de todas as partes do mundo. O tema da conferência foi apresentado em seis sessões, ao longo das quais são organizadas as atas. A primeira sessão sobre "Catálise homogênea", presidida pelo professor Robert Grubbs, é dedicada à pesquisa básica sobre catálise em soluções homogêneas e suas aplicações. "Heterogeneous Catalysis and Characterization of Catalyst Surfaces," chaired by Professor Gerhard Ertl, includes extensive references to industrial applications of catalysis on solid supports, and discussions on the experimental techniques used in this field. "Catalysis by Microporous Materials," chaired by Professor Mark E. Davis, is devoted to a detailed characterization of this particular class of solid support catalysts, with special emphasis on model analysis of the processes catalyzed by these materials. "Catalysis under Extreme Conditions: Studies at High Pressure and High Temperatures — Relations with Processes in Nature," chaired by Professor Henk N W Lekkerkerker, broadens the scope of the two preceding sessions with exciting illustrations. The sessions on "Catalysis by Protein Enzymes," chaired by Prof. JoAnne Stubbe, and "Catalysis by Ribozymes in Molecular Machines," chaired by Prof. David Lilley, present at the same time an exciting extension of and a contrast to the initial four sessions. The combination of the six sessions provides an impressive overview, giving innovative insights into relationships between catalysis in chemical processes and in biological systems, and a unique outlook to anticipated developments in the coming years and the more distant future.


Assista o vídeo: MVOX- CATALISADORES: O QUE SÃO? (Dezembro 2021).