Em formação

Quais são os fatores estruturais que afetam o Km da enzima?


Existe alguma regra (não deve ser exata) para estimar as mudanças cinéticas em uma enzima se eu fizer alguma mutação nela?

Se eu não posso estimar os novos valores cinéticos, é possível pelo menos esclarecer ou sugerir alguma explicação para a nova cinética após a mutação de uma enzima dependendo da mutação pontual que fiz nela?

Então, eu quero explicar as mudanças nos parâmetros cinéticos (Km / Vmax) na minha enzima após mutá-la, talvez dependendo do Estrutura 3D? ou o carga / tamanho dos novos aminoácidos? Ou qualquer outro fator que eu possa usar para sugerir algo lógico como e por que essas mudanças aconteceram em minha enzima depois de transformá-la?

Eu preciso disso para a minha dissertação e ainda estou totalmente perdido, quaisquer ideias (com as devidas referências) serão ótimas. Eu realmente aprecio qualquer ajuda.


Computacionalmente, usando simulações de dinâmica molecular (MD), é difícil, mas não impossível, quantitativamente reproduzir o efeito de mutações nas energias livres de ligação ao ligante e nas energias livres de ativação e reação de reações enzimáticas. Os métodos de simulação MD mais úteis para tal propósito são: perturbação de energia livre (FEP), energia de interação linear (LIE), aproximação de resposta linear (LRA), ligação de valência empírica EVB) e suas combinações --- desenvolvidas por Arieh Warshel ( Prêmio Nobel de Química 2013).

Mecanisticamente, as mutações afetam as interações de curto (van der Waals e eletrostática) e de longo alcance (eletrostática) com o ambiente circundante, que compreende o resto da proteína e o solvente. Observe que a energia livre é um atributo de um conjunto, não de uma única estrutura 3D - é por isso que explorar uma única estrutura da proteína mutada provavelmente não revelará o efeito da mutação qualitativamente, para não mencionar quantitativamente. É preciso amostrar o espaço conformacional da proteína --- e simulação MD é a técnica computacional mais eficiente para tal amostragem.

Em resumo, os efeitos são simples, mas o sistema é extremamente complexo ...

Klvana et al. (2012) Biochemistry 51: 8829-8843.

Klvana et al. (2016) J. Phys. Chem. B 120: 13017-13030.


O que você está perguntando não está totalmente claro: você deseja prever o efeito das mutações? Ou você quer entender os dados de cinética experimental comparando a enzima de tipo selvagem com mutantes pontuais?

Para prever os efeitos das mutações, idealmente você precisa de uma estrutura tridimensional da enzima em complexo com um análogo de substrato. Existe tal estrutura no PDB para sua enzima? Isso o ajudaria a raciocinar sobre os efeitos potenciais das mutações pontuais. Se não houver tal estrutura, você só pode contar com alinhamentos de sequência (e possivelmente estruturas de enzimas homólogas, se tiverem sido resolvidas) para descobrir quais resíduos são importantes para a ligação do substrato e catálise.

KM está relacionado com a afinidade de ligação da enzima para o seu substrato. Portanto, qualquer mutação que, por exemplo, interrompa uma ligação H entre a enzima e seu substrato aumentaria KM.

Qualquer mutação que vise um resíduo catalítico (digamos, uma cadeia lateral de aminoácido atuando como um catalisador ácido-básico) afetaria kgato (e portanto Vmax também), e pode torná-lo maior ou menor dependendo da mutação.

Se você está tentando entender os dados de cinética experimental, pergunte-se por que escolheu essas mutações em primeiro lugar. Geralmente, ocorre uma mutação nos resíduos para testar uma hipótese. Ou você está tentando entender os efeitos das mutações que ocorrem naturalmente?


Fatores que afetam a atividade enzimática | Enzimologia

Os pontos a seguir destacam os sete principais fatores que afetam a atividade enzimática. Os fatores são: 1. Temperatura 2. Concentração de íons de hidrogênio (pH) 3. Água 4. Concentração do Substrato 5. Concentração Enzimática 6. Inibidores 7. Acúmulo de produtos finais.

Fator # 1. Temperatura:

Normalmente, a atividade das enzimas é ótima à temperatura normal do corpo a uma temperatura muito baixa (isto é, cerca de 0 ° C), a atividade das enzimas é mínima.

Um aumento na temperatura até um certo limite aumenta a atividade da enzima, sendo o máximo em cerca de 45 ° C, após o qual a atividade da enzima é retardada (Fig. 1.10). Além de 60 ° -70 ° C, geralmente sua atividade é interrompida permanentemente devido à desnaturação de enzimas.

Fator # 2. Concentração de íons de hidrogênio (pH):

As enzimas são ativas apenas em uma faixa limitada de pH. Algumas enzimas, por exemplo, tripsina são ativas em meio alcalino (pH alto), diastase em meio neutro, enquanto pepsiti mostra atividade ótima em meio ácido (pH baixo).

Fator # 3. Água:

Na ausência de água, a atividade enzimática é suprimida tanto que nas sementes secas as enzimas ficam quase inativas.

A hidratação adequada das células é necessária para a atividade enzimática porque (i) a água fornece o meio para que a reação enzimática ocorra e (ii) em muitos casos é um dos reagentes.

Fator # 4. Concentração do substrato:

O aumento na concentração do substrato acarreta um aumento na atividade da enzima até que todos os sítios ativos das moléculas da enzima estejam saturados com substrato. Depois disso, a taxa de reação enzimática torna-se estável e a adição do substrato não terá efeito positivo (Fig. 1.11).

Fator # 5. Concentração Enzimática:

Normalmente, uma quantidade muito pequena da enzima pode consumir grande quantidade do substrato. O aumento na concentração da enzima aumentará a taxa de reação catalisada por ela, desde que haja concentração suficiente de substrato (Fig. 1.12). É porque (i) o número aumentado de moléculas de enzima terá mais sítios ativos, e (ii) em concentrações mais altas da enzima os inibidores ficarão aquém.

Fator # 6. Inibidores:

A presença de inibidores na mistura de reação inibe a atividade das enzimas parcial ou completamente, dependendo da natureza dos inibidores. Os inibidores são menos eficazes quando a concentração da enzima e do substrato é maior.

Os inibidores são de dois tipos:

(i) Inibidores Competitivos:

Esses inibidores têm semelhança estrutural com o substrato, os quais competem pelo mesmo sítio ativo da enzima. Se o inibidor competitivo pré-ocupar o sítio ativo, a molécula do substrato será incapaz de se combinar com a enzima e, portanto, a atividade da enzima será inibida. Porém, essa inibição é do tipo reversível porque a remoção do inibidor competitivo restaura a atividade da enzima.

(ii) Inibidores não competitivos:

Geralmente são venenos que não competem pelos locais ativos, mas destroem a estrutura da enzima e causam inibição permanente ou irreversível da atividade da enzima.

Fator # 7. Acúmulo de produtos finais:

O acúmulo dos produtos finais retarda a atividade enzimática principalmente porque os sítios ativos das enzimas são aglomerados por eles e as moléculas de substrato terão comparativamente menor chance de se combinar com os sítios ativos.


Explicação da atividade enzimática

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Uma enzima pode aumentar a velocidade de um coletor de reação química. Você ficará surpreso ao saber que estudos descobriram que ele pode fazer uma reação química 10 bilhões de vezes mais rápida. As substâncias químicas que estão presentes no início de um processo bioquímico são denominadas substratos que sofrem alterações químicas para formar um ou mais produtos finais.

Basicamente, o sítio ativo das enzimas forma uma ligação temporária com o substrato. Durante esse tempo, uma enzima diminui a energia de ativação das moléculas participantes, o que, por sua vez, acelera a reação. Após o término da reação, o produto recém-formado deixa a superfície da enzima e a enzima volta à sua forma original. Assim, pode-se dizer que participa da reação sem sofrer nenhuma alteração física ou química. Portanto, a mesma enzima é usada repetidamente para o processo específico.


  • As reações bioquímicas são necessárias para o crescimento, reparação de tecidos danificados e obtenção de energia e ocorrem em todos os corpos dos organismos vivos. Essas reações são chamadas de & # 8216metabolismo & # 8217 e acontecem o tempo todo em organismos vivos. Se eles param de funcionar, isso leva à morte do organismo.
  • Todas as reações que ocorrem em organismos vivos requerem alta energia de ativação para ocorrer. Para reduzir o consumo de energia da célula, existe um catalisador para garantir que as reações químicas ocorram rapidamente e reduza a ativação de energia. Esse catalisador são as enzimas.

Energia de ativação enzimática
  • As enzimas são catalisadores biológicos constituídos por grandes moléculas de proteína. Eles aceleram as reações químicas dentro da célula. A enzima é composta por uma combinação de aminoácidos que formam uma cadeia de polipeptídeos entre si.
  • As enzimas são semelhantes a outros catalisadores químicos. Eles participam da reação sem serem afetados. Em outras palavras, eles aceleram as reações químicas dentro das células sem serem consumidos. As enzimas são afetadas pela concentração do íon hidrogênio (pH) e pela temperatura. As enzimas são altamente específicas em comparação com outros catalisadores, e cada enzima é especializada para uma substância reagente. Essa substância reagente é chamada de substrato e é especializada para um tipo de reação ou para algumas reações. As enzimas reduzem a energia de ativação necessária para iniciar a reação. Coletivamente, essas são as propriedades mais importantes da enzima.
  • Existem vários fatores que afetam a velocidade de ação de uma enzima, como a concentração da enzima, a concentração do substrato, a temperatura, a concentração de íons de hidrogênio (pH) e a presença de inibidores.

Fator 1: Concentração de Enzima

Concentração Enzimática
  • À medida que a concentração da enzima aumenta, a velocidade da reação aumenta proporcionalmente. Esta propriedade é usada para determinar as atividades das enzimas séricas durante o diagnóstico de doenças.

Fator 2: Concentração de Substrato

Concentração de enzima de substrato
  • Na presença de uma determinada quantidade de enzima, a taxa de reação enzimática aumenta à medida que a concentração de substrato aumenta até que uma taxa limite seja alcançada, após o qual um aumento adicional na concentração de substrato não produz nenhuma mudança significativa na taxa de reação. Neste ponto, tanto substrato está presente que essencialmente todos os locais ativos da enzima possuem substrato ligado a eles.
  • Em outras palavras, as moléculas de enzima estão saturadas com substrato. As moléculas de substrato em excesso não podem reagir até que o substrato já ligado às enzimas tenha reagido e sido liberado (ou tenha sido liberado sem reagir).

Fator 3: Efeito da Temperatura

  • A natureza proteica das enzimas torna-as extremamente sensíveis às mudanças térmicas. A atividade da enzima ocorre dentro de uma faixa estreita de temperaturas em comparação com as reações químicas comuns. Como você viu, cada enzima tem uma determinada temperatura na qual é mais ativa. Este ponto é denominado temperatura ótima, que varia entre 37 a 40 ° C.
  • A atividade da enzima diminui gradualmente à medida que a temperatura sobe mais do que a temperatura ideal até atingir uma determinada temperatura na qual a atividade da enzima para completamente devido à mudança de sua composição natural.
  • Por outro lado, se a temperatura cair abaixo da temperatura ideal, a atividade da enzima diminui até que a enzima atinja uma temperatura mínima na qual a atividade da enzima é mínima. A atividade da enzima para completamente a 0C °, mas se a temperatura subir novamente, a enzima é reativada mais uma vez.

Atividade enzimática e temperatura

Fator 4: Efeito do pH

  • O potencial de hidrogênio (pH) é a melhor medida para determinar a concentração de íon hidrogênio (H +) em uma solução. Também determina se o líquido é ácido, básico ou neutro. Geralmente, todos os líquidos com pH abaixo de 7 são chamados de ácidos, enquanto os líquidos com pH acima de 7 são chamados de bases ou alcalinos. Os líquidos com pH 7 são neutros e igualam a acidez da água pura a 25 ° C. Você pode determinar o pH de qualquer solução usando os indicadores de pH.

Atividade enzimática de PH

Enzima

Proteína catalítica produzida por células vivas. As reações químicas envolvidas na digestão dos alimentos, a biossíntese de macromoléculas, a liberação controlada e a utilização de energia química e outros processos característicos da vida são catalisados ​​por enzimas. Na ausência de enzimas, essas reações não ocorreriam em uma taxa significativa. Várias centenas de reações diferentes podem ocorrer simultaneamente dentro de uma célula viva, e a célula contém um número comparável de enzimas individuais, cada uma das quais controla a taxa de uma ou mais dessas reações. A potencialidade de uma célula para crescer, se dividir e realizar funções especializadas, como contração ou transmissão de impulsos nervosos, é determinada pelo complemento de enzimas que possui. Algumas enzimas representativas, suas fontes e especificidades de reação são mostradas na tabela.

Características

As enzimas podem ser isoladas e são ativas fora da célula viva. Eles são catalisadores tão eficientes que aceleram as reações químicas de forma mensurável, mesmo em concentrações tão baixas que não podem ser detectadas pela maioria dos testes químicos de proteínas. Como outras reações químicas, as reações catalisadas por enzimas ocorrem apenas quando acompanhadas por uma diminuição da energia livre no equilíbrio. As concentrações de reagentes e produtos são as mesmas na presença de uma enzima e na sua ausência. Uma enzima pode catalisar uma quantidade indefinida de mudança química sem ser diminuída ou alterada pela reação. No entanto, como a maioria das enzimas isoladas é relativamente instável, elas freqüentemente perdem gradualmente a atividade sob as condições empregadas em seu estudo.

Algumas enzimas representativas, suas fontes e especificidades de reação
Enzima Algumas fontes Reação catalisada
Pepsina Suco gástrico Hidrólise de proteínas em peptídeos
e aminoácidos
Urease Jackbean, bactéria Hidrólise de ureia em amônia
e dióxido de carbono
Amilase Saliva pancreática Hidrólise de amido para maltose
suco
Fosforilase Músculo, fígado, plantas Fosforólise reversível de
amido ou glicogênio em glicose
1-fosfato
Transaminases Muitos animais e Transferência de um grupo amino de
tecidos vegetais um aminoácido para um cetoácido
Fosfohexose Músculo, fermento Interconversão de glicose-6-
isomerase fosfato e frutose-6-
fosfato
Pirúvico Levedura, bactéria, Descarboxilação de piruvato para
carboxilase plantas acetaldeído e carbono
dióxido
Catalase Eritrócitos, fígado Decomposição de hidrogênio
peróxido para oxigênio e água
Álcool Fígado Oxidação de etanol para
desidrogenase acetaldeído
Xantina Leite, fígado Oxidação de xantina e
oxidase hipoxantina para ácido úrico

Natureza química

Todas as enzimas são proteínas. Seus pesos moleculares variam de cerca de 10.000 a mais de 1.000.000. Como outras proteínas, as enzimas consistem em cadeias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Uma molécula de enzima pode conter uma ou mais dessas cadeias polipeptídicas. A sequência de aminoácidos dentro das cadeias polipeptídicas é característica de cada enzima e acredita-se que determine a conformação tridimensional única na qual as cadeias são dobradas. Esta conformação, necessária para a atividade da enzima, é estabilizada por interações de aminoácidos em diferentes partes das cadeias peptídicas entre si e com o meio circundante. Essas interações são relativamente fracas e podem ser interrompidas prontamente por altas temperaturas, condições ácidas ou alcalinas ou mudanças na polaridade do meio. Tais mudanças levam a um desdobramento das cadeias peptídicas (desnaturação) e uma perda concomitante da atividade enzimática, solubilidade e outras propriedades características da enzima nativa. A desnaturação enzimática às vezes é reversível. Ver Aminoácidos, Proteína

Muitas enzimas contêm um componente adicional não proteico, denominado coenzima ou grupo protético. Pode ser uma molécula orgânica, geralmente um derivado de vitamina ou um íon metálico. A coenzima, na maioria dos casos, participa diretamente da reação catalítica. Por exemplo, pode servir como um portador intermediário de um grupo sendo transferido de um substrato para outro. Algumas enzimas possuem coenzimas fortemente ligadas à proteína e difíceis de remover, enquanto outras possuem coenzimas que se dissociam facilmente. Quando a porção da proteína (a apoenzima) e a coenzima são separadas uma da outra, nenhuma delas possui as propriedades catalíticas da proteína conjugada original (a holoenzima). Ao simplesmente misturar a apoenzima e a coenzima, a holoenzima totalmente ativa pode ser reconstituída. A mesma coenzima pode estar associada a muitas enzimas que catalisam reações diferentes. Portanto, é principalmente a natureza da apoenzima, e não da coenzima, que determina a especificidade da reação. Ver Coenzima

A seqüência completa de aminoácidos de várias enzimas foi determinada por métodos químicos. Por métodos cristalográficos de raios-X, até mesmo a estrutura molecular tridimensional exata de algumas enzimas foi deduzida. Ver Cristalografia de raio-x

Classificação e nomenclatura

As enzimas são geralmente classificadas e nomeadas de acordo com a reação que catalisam. As classes principais são as seguintes.

As oxidorredutases catalisam reações que envolvem a transferência de elétrons e desempenham um papel importante na respiração celular e na produção de energia. Alguns deles participam do processo de fosforilação oxidativa, em que a energia liberada pela oxidação de carboidratos e gorduras é utilizada para a síntese de trifosfato de adenosina (ATP) e, assim, disponibilizada diretamente para reações que demandam energia.

As transferases catalisam a transferência de um grupo químico específico de uma substância para outra. Assim, as transaminases transferem grupos amino, as transmetilases transferem grupos metil e assim por diante. Uma subclasse importante desse grupo são as quinases, que catalisam a fosforilação de seus substratos por meio da transferência de um grupo fosfato, geralmente do ATP, ativando assim um composto metabolicamente inerte para outras transformações.

As hidrolases catalisam a hidrólise de proteínas (proteinases e peptidases), ácidos nucléicos (nucleases), amido (amilases), gorduras (lipases), ésteres de fosfato (fosfatases) e outras substâncias. Muitas hidrolases são secretadas pelo estômago, pâncreas e intestino e são responsáveis ​​pela digestão dos alimentos. Outros participam de funções celulares mais especializadas. Por exemplo, a colinesterase, que catalisa a hidrólise da acetilcolina, desempenha um papel importante na transmissão dos impulsos nervosos. Ver Acetilcolina

As liases catalisam a clivagem não hidrolítica de seu substrato com a formação de uma ligação dupla. Os exemplos são descarboxilases, que removem grupos carboxila como dióxido de carbono, e desidrases, que removem uma molécula de água. As reações reversas são catalisadas pelas mesmas enzimas.

As isomerases catalisam a interconversão de compostos isoméricos.

Ligases, ou sintetases, catalisam sínteses endergônicas acopladas com a hidrólise exergônica de ATP. Eles permitem que a energia química armazenada no ATP seja utilizada para impulsionar as reações morro acima.

Especificidade

A maioria das enzimas catalisa apenas um tipo de reação e age em apenas um composto ou em um grupo de compostos intimamente relacionados. Deve haver entre uma enzima e seu substrato um ajuste perfeito ou complementaridade. Em muitos casos, uma pequena mudança estrutural, mesmo em uma parte da molécula distante daquela alterada pela reação enzimática, anula a capacidade de um composto servir como substrato. Um exemplo de enzima altamente específica para um único substrato é a urease, que catalisa a hidrólise da ureia em dióxido de carbono e amônia. Por outro lado, algumas enzimas exibem uma especificidade menos restrita e atuam sobre vários compostos diferentes que possuem um determinado grupo químico. Isso é denominado especificidade de grupo.

Uma propriedade notável de muitas enzimas é seu alto grau de estereoespecificidade, ou seja, sua capacidade de discriminar entre moléculas assimétricas das configurações destras e canhotas. Um exemplo de uma enzima estereoespecífica é o I-aminoácido oxidase. Esta enzima catalisa a oxidação de uma variedade de aminoácidos do tipo R & # x2014CH (NH2) COOH. A taxa de oxidação varia muito, dependendo da natureza do grupo R, mas apenas os aminoácidos da configuração l reagem.


Resumo

Inicialmente, um aumento na concentração de substrato leva a um aumento na taxa de uma reação catalisada por enzima. À medida que as moléculas de enzima ficam saturadas com substrato, esse aumento na taxa de reação diminui. A taxa de uma reação catalisada por enzima aumenta com o aumento na concentração de uma enzima. Em baixas temperaturas, um aumento na temperatura aumenta a taxa de uma reação catalisada por enzima. Em temperaturas mais altas, a proteína é desnaturada e a taxa de reação diminui drasticamente. Uma enzima tem uma faixa ótima de pH, na qual exibe atividade máxima.


Estudo de Hexokinase Isozymes

As isoenzimas hexoquinase podem ser estudadas como um exemplo, a fim de entender o conceito de constante de Michaelis-Menten.

Como já sabemos, a hexoquinase causa fosforilação de açúcares hexose como glicose, frutose, galactose, etc. Esta enzima é usada nas reações de glicólise. Possui quatro isozimas. As hexocinases I-III são semelhantes em ação, enquanto a hexoquinase IV é diferente em alguma extensão. Ambos os tipos são brevemente discutidos abaixo.

Hexocinases I-III

Na maioria dos tecidos, as hexocinases I-III causam a fosforilação da glicose. Essas isozimas têm ampla especificidade de substrato e, portanto, também podem fosforilar outras hexoses.

Em comparação com outros açúcares hexose, hexokinase I-III tem baixo valor de Km para glicose. Isso mostra que essas isoenzimas têm uma afinidade muito alta para a glicose. Eles podem causar fosforilação da glicose, mesmo em concentrações muito baixas. É porque apenas uma pequena quantidade da molécula de glicose é necessária para causar a saturação de metade dos sítios ativos das enzimas.

Assim, essas isoenzimas são capazes de causar fosforilação mesmo em baixas concentrações de glicose nos tecidos. Eles permitem que o processo glicolítico ocorra mesmo em baixas concentrações de glicose.

Hexokinase IV ou Glucokinase

Esta isozima também é chamada de glucoquinase. Está predominantemente presente nas células do parênquima hepático, bem como nas células beta do pâncreas. Esta enzima também tem a mesma ampla especificidade de substrato para outros açúcares hexose que as outras três isozimas.

A glucoquinase difere muito das hexocinases I-III em termos de propriedades cinéticas. Tem um alto valor de Km para a glicose. Isso indica que a enzima tem baixa afinidade para a glicose em concentrações mais baixas. Necessita de concentrações muito altas de glicose para causar fosforilação.

Por causa dessa propriedade, a glucoquinase desempenha as seguintes funções importantes:

  • Causa a ocorrência de glicólise nos hepatócitos, mesmo no estado de hiperglicemia. É porque a enzima só pode funcionar quando a concentração de glicose nos hepatócitos é muito alta. Em baixas concentrações, os sítios ativos da enzima não ficarão saturados.
  • Ele atua como um sensor de glicose nas células beta do pâncreas para a liberação de insulina. A enzima é ativada por altas concentrações de glicose e desencadeia a liberação de insulina do pâncreas.
  • Também atua como um sensor de glicose nas células do hipotálamo, causando um efeito inibidor da resposta adrenérgica a um evento hipoglicêmico.

Nomenclatura

Uma enzima irá interagir com apenas um tipo de substância ou grupo de substâncias, chamado substrato, para catalisar um certo tipo de reação. Por causa dessa especificidade, as enzimas costumam ser nomeadas adicionando-se o sufixo "-ase" ao nome do substrato (como na urease, que catalisa a quebra da ureia). Nem todas as enzimas foram nomeadas dessa maneira, no entanto, para facilitar a confusão em torno da nomenclatura das enzimas, um sistema de classificação foi desenvolvido com base no tipo de reação que a enzima catalisa. Existem seis categorias principais e suas reações: (1) oxidorredutases, que estão envolvidas na transferência de elétrons (2) transferases, que transferem um grupo químico de uma substância para outra (3) hidrolases, que clivam o substrato pela absorção de uma molécula de água (hidrólise) (4) liases, que formam ligações duplas adicionando ou removendo um grupo químico (5) isomerases, que transferem um grupo dentro de uma molécula para formar um isômero e (6) ligases, ou sintetases, que acoplam a formação de vários ligações químicas para a quebra de uma ligação pirofosfato em trifosfato de adenosina ou um nucleotídeo semelhante.


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3. Conclusões

O conhecimento da biologia estrutural, molecular e funcional do osso é essencial para a melhor compreensão desse tecido como uma unidade multicelular e uma estrutura dinâmica que pode atuar também como um tecido endócrino, função ainda pouco compreendida. Em vitro e na Vivo estudos têm demonstrado que as células ósseas respondem a diferentes fatores e moléculas, contribuindo para o melhor entendimento da plasticidade das células ósseas. Além disso, as interações das células ósseas dependentes das integrinas da matriz óssea são essenciais para a formação e reabsorção óssea. Estudos têm abordado a importância do sistema lacunocanalicular e do líquido pericelular, pelos quais os osteócitos atuam como mecanossensores, para a adaptação do osso às forças mecânicas. Hormônios, citocinas e fatores que regulam a atividade das células ósseas, como esclerostina, efrina B2 e semáforos, têm desempenhado um papel significativo na histofisiologia óssea em condições normais e patológicas. Assim, esse entendimento mais profundo da natureza dinâmica do tecido ósseo certamente ajudará a gerenciar novas abordagens terapêuticas para doenças ósseas.