Em formação

Desnaturação de proteínas e toxinas comestíveis


Por ser uma proteína desnaturada, pode perder suas funções. Então, teoricamente, se eu aquecer algum tipo de toxina biológica como cogumelo venenoso a 100 oC ou temperatura mais alta, poderei comê-lo? (Eu sei que as pessoas ainda morrem depois de comê-los, mesmo fervidos a 100 oC, mas por quê?) Existe alguma maneira de torná-los comestíveis?

Atualização: eu sei que algumas proteínas podem sobreviver em alta temperatura, por exemplo: polimerase taq. Posso destruir suas funções fervendo-o a uma temperatura mais alta, como 140-160 oC, à pressão atmosférica mais alta e, em seguida, retornar à temperatura normal?

Update2: encontrei algumas informações na internet pesquisando a palavra-chave "toxina destruída pelo calor": http://aggie-horticulture.tamu.edu/food-technology/bacterial-food-poisoning/

  • A toxina botulínica é destruída fervendo o alimento por 10 minutos. *. Portanto, depende do tipo de proteína, do calor e do tempo.

Então, existe alguma forma / fórmula para prever a temperatura e o tempo para destruir uma proteína? Ou existe alguma temperatura e tempo absolutos para eliminar a maioria dos tipos de proteína?


Por que as pessoas ainda morrem depois de comê-los, mesmo fervidos a 100 oC, mas por quê?

Bem, nem todas as toxinas são baseadas em proteínas. Alguns são apenas pequenas moléculas que se encaixam em alguma proteína vital em seu corpo, fazendo com que pare e morra não muito tempo depois. Alguns são peptídeos cíclicos e não são desnaturados pelo calor. O peptídeo é simples e tem muitas ligações de carbono para estabilizar sua estrutura (é um anel e possui ligações de carbono se ligando internamente) https://en.wikipedia.org/wiki/%CE%91-amanitin

Ou existe alguma temperatura e tempo absolutos para eliminar a maioria dos tipos de proteína?

A autoclavagem a… 134 ° C (274 ° F) por 18 minutos em um vapor pressurizado pode destruir os príons. E os príons são muito resistentes. https://en.wikipedia.org/wiki/Prion


Depende completamente da estrutura química da toxina.

Por exemplo; compostos contendo metais pesados, como sulfato de cobre (CuSO4), o aquecimento não funcionaria porque, mesmo no aquecimento, o elemento cobre (Cu) permanecerá Cu.

O mesmo acontece com o envenenamento radioativo.


Evolução da proteína em ação

A proteína de choque térmico 90 (HSP90) tem um impacto maior no aparecimento de novos traços do que o esperado, de acordo com dois artigos publicados em 26 de fevereiro no Proceedings of the National Academy of Science (PNAS) por pesquisadores do laboratório do membro de Whitehead Susan Lindquist e seus colegas no laboratório Christine Queitsch & rsquos na Harvard University & rsquos FAS Center for Systems Biology.

“Um dos grandes mistérios da biologia é como a vida pode ter evoluído tão rapidamente”, diz Lindquist. & ldquoEsta pesquisa dá pelo menos uma explicação plausível para a velocidade da evolução e para a evolução de características complexas afetadas por vários genes. & rdquo

A HSP90 pertence a uma classe de proteínas chamadas chaperonas, que ajudam outras proteínas na célula a se dobrarem adequadamente, evitam o acúmulo de proteínas e escolhem proteínas feitas de maneira inadequada para serem recicladas. Essas funções vitais tornam-se ainda mais importantes quando uma célula é estressada pelo calor, frio, toxinas ou outras dificuldades que afetam o enovelamento das proteínas.

A Hsp90 é particularmente interessante porque é especializada em acompanhar proteínas que são reguladores-chave do crescimento e do desenvolvimento. Assim, está em posição de acoplar as mudanças ambientais à liberação de variações genéticas ocultas e, assim, produzir uma série de novas características. O melhoramento seletivo pode levar ao enriquecimento dessas alterações genéticas, permitindo que a característica seja herdada mesmo na ausência de estresse.

“Em estudos anteriores, a maioria das novas características que apareceram em resposta ao estresse teriam sido prejudiciais ao organismo”, monstros esperançosos ”, diz Lindquist.

Nos estudos atuais, Todd Sangster e seus co-autores usaram plantas puras de mostarda (Arabidopsis thaliana) e simularam estresse ao inibir sua produção de HSP90 com a geldanamicina química, um conhecido inibidor de HSP90 altamente específico ou por RNAi. Os autores então examinaram os efeitos do estresse nas plantas. Quando as plantas foram cultivadas sem geldanamicina, a HSP90 suprimiu as proteínas mutantes, de modo que seus efeitos não foram observados e a planta parecia normal.

No entanto, quando as plantas foram levemente estressadas por geldanamicina, características relacionadas à HSP90 surgiram no caule da plântula e o comprimento da raiz aumentou, o tempo de floração foi atrasado e o tamanho e a aptidão foram alterados. A abundância de variação genética de ocorrência natural que é afetada pela Hsp90 foi notável. Os autores também mapearam geneticamente as características que poderiam ser afetadas pela HSP90 e descobriram que quase todas as características complexas de A. thaliana que investigaram poderiam ser afetadas pela variação genética dependente da HSP90.

“Um evento estressante pode afetar muitos traços e permitir que uma variação genética previamente invisível seja expressa”, diz Sangster. & ldquoNós não sabemos ainda o que está acontecendo no nível molecular & mdashwhy as características dependentes de HSP90 são expressas quando as plantas estão levemente estressadas. & rdquo

Pesquisas futuras podem incluir o mapeamento de traços dependentes de HSP90 e determinar como essa interação entre HSP90 e as proteínas de traço mutante em nível molecular.

O financiamento foi fornecido pelo Howard Hughes Medical Institute, a Mathers Foundation, a bolsa NIGMS para Centros Nacionais de Biologia de Sistemas e a Bauer Fellowship.

A afiliação primária de Susan Lindquist & rsquos é com o Whitehead Institute for Biomedical Research, onde seu laboratório está localizado e todas as suas pesquisas são conduzidas. Ela também é professora de biologia no Massachusetts Institute of Technology e investigadora do Howard Hughes Medical Institute.

O Whitehead Institute for Biomedical Research é uma instituição educacional e de pesquisa independente e sem fins lucrativos. Totalmente independente em seus programas de governança, finanças e pesquisa, Whitehead compartilha uma estreita afiliação com o Instituto de Tecnologia de Massachusetts por meio de seu corpo docente, que possui nomeações conjuntas no MIT.

PNAS, 26 de fevereiro de 2008, 105 (7) & ldquoHSP90 afeta a expressão da variação genética e estabilidade do desenvolvimento em características quantitativas & rdquo Todd A. Sangster (1,2), Neeraj Salathia (3), Soledad Undurraga (3), Kurt Schellenberg (3 ), Susan Lindquist (1) e Christine Queitsch (3)

  1. Comitê de Genética, Universidade de Chicago
  2. Whitehead Institute for Biomedical Research
  3. FAS Center for Systems Biology, Harvard University

PNAS, 26 de fevereiro de 2008, 105 (7) & ldquoHSP90-Buffered Genetic Variation is Common in Arabidopsis thaliana & rdquo Todd A. Sangster (1,2), Neeraj Salathia (3), Hana N. Lee (3), Etsuko Watanabe (3) , Kurt Schellenberg (3), Keith Morneau (3), Hui Wang (3), Soledad Undurraga (3), Christine Queitsch (3) e Susan Lindquist (1)


Toxina responsável pelo crescimento da Legionella identificada

A pneumonia resultante da exposição à Legionella - embora incomum e afetando apenas 1 em 100.000 na Europa - tem uma taxa de letalidade superior a 10%. A bactéria patogênica Legionella pneumophila tem mais de 300 toxinas que usa para infectar humanos. Assim que os aerossóis contendo a bactéria são inalados, a Legionella entra nos pulmões, onde começa a infectar as células humanas, causando pneumonia.

As toxinas da Legionella visam especialmente as vias imunológicas inatas, facilitando a sobrevivência das bactérias dentro das células humanas e permitindo a replicação das bactérias. Devido ao grande número de toxinas, é difícil ver os efeitos da exclusão de uma ou várias dessas toxinas na capacidade de infecção por Legionella. Isso é ainda mais complicado pelo fato de que várias toxinas com funções semelhantes existem dentro da bactéria. Isso torna a Legionella difícil de combater com medicamentos específicos.

Concentre-se na toxina SidJ

Pesquisadores do EMBL Grenoble e da Universidade Goethe em Frankfurt agora estudaram a toxina SidJ em detalhes. É uma importante proteína tóxica da Legionella que é injetada no citoplasma humano e permite o sucesso da infecção e da replicação da bactéria. Em contraste com as outras toxinas da Legionella, a exclusão do SidJ por si só leva a um defeito de crescimento considerável da bactéria nas células humanas. Isso torna o SidJ uma das toxinas mais importantes da Legionella e um alvo atraente para conter a infecção por Legionella.

Embora o SidJ já seja estudado na área há mais de uma década, sua função precisa permaneceu desconhecida até hoje. “O SidJ não tem semelhança de sequência com nenhuma das proteínas com função conhecida. Tivemos que recorrer a métodos bioquímicos padrão e espectrometria de massa para determinar sua função”, explica Bhogaraju. "Embora trabalhar em seu mecanismo tenha provado ser um desafio, também foi muito empolgante!"

Em particular, a falta de estudo molecular detalhado da toxina impediu o desenvolvimento de drogas que podem ter como alvo o SidJ. O trabalho de cientistas multidisciplinares dos grupos Bhogaraju e Dikic agora descreve a função molecular dessa proteína em detalhes, elucida sua importância para a infecção por Legionella e fornece a identidade das proteínas humanas que são visadas pelo SidJ.

Toxina no trabalho

O grupo mostrou que SidJ possui atividade de glutamilação de proteínas: ele anexa o aminoácido glutamato a uma proteína-alvo como modificação pós-tradução. "Esse tipo de atividade é a primeira das proteínas bacterianas", diz Ivan Dikic, diretor do Instituto de Bioquímica II da Universidade Goethe. SidJ glutamila muitas proteínas humanas que estão envolvidas no combate a infecções microbianas e imunidade inata. Para fazer isso, SidJ interage com a proteína humana Calmodulin - uma proteína mensageira de ligação de cálcio intermediária multifuncional altamente conservada. "Legionella evoluiu habilmente para usar Calmodulin para desencadear a atividade do SidJ e, como resultado, previne a ativação do SidJ antes que a infecção no corpo humano aconteça", diz Dikic.

A estrutura de microscopia eletrônica criogênica de SidJ interagindo com Calmodulina humana também revelou que a toxina tem uma dobra de domínio de quinase. "Este é um achado interessante e importante, já que a dobra da quinase pode ser drogada", disse Michael Adams, estudante de doutorado no grupo Bhogaraju.

Início de um longo caminho para o uso terapêutico

O resultado do estudo vai preparar muitos estudos no futuro, dissecando ainda mais o mecanismo de glutamilação mediada por SidJ. É importante ressaltar que, uma vez que os pesquisadores descobriram que o SidJ tem uma dobra de quinase, essa descoberta iniciará a busca por uma molécula de droga com potenciais efeitos terapêuticos.

“Embora nosso trabalho não tenha aplicação farmacêutica direta, nossos resultados sobre as características estruturais e funcionais de uma das toxinas mais importantes da Legionella, levarão a estudos futuros visando direcionar essa proteína para usos terapêuticos”, diz Sagar Bhogaraju.


Resumo

Proteínas solubilizadas de tampão borato salino (0,1 M, pH 8,45) de amêndoa, castanha do Brasil, castanha de caju, avelã, macadâmia, pinhão, pistache, amendoim espanhol, amendoim da Virgínia e sementes de soja foram preparadas a partir da farinha desengordurada correspondente. O rendimento variou de 10,6% (macadâmia) a 27,4% (amêndoa). O teor de proteína, com base no peso seco, das preparações liofilizadas variou de 69,23% (pinhão) a 94,80% (soja). As proteínas isoladas da castanha do Brasil apresentaram a cor mais clara e a avelã a mais escura. As proteínas isoladas exibiram boa solubilidade em meio aquoso. A capacidade de formação de espuma (& lt40% de aumento) e a estabilidade (& lt1 h) das proteínas isoladas foram fracas a moderadas. As proteínas de amêndoa tiveram a maior viscosidade entre as proteínas testadas. A capacidade de retenção de óleo das proteínas isoladas variou de 2,8 (macadâmia) a 7 (soja) g de óleo / g de proteína. As menores concentrações de gelificação (% p / v) para amêndoa, castanha do Brasil, caju, avelã, macadâmia, pinhão, pistache, amendoim espanhol, amendoim da Virgínia e soja foram, respectivamente, 6, 8, 8, 12, 20, 12, 10, 14, 14 e 16.


uma. As globulinas & laquoim são / funcionam como anticorpos & raquo

b. variedade de locais de ligação / regiões variáveis ​​para ligação

c. específico para antígenos em bactérias / vírus / patógenos

d. região constante ajuda a destruição da bactéria / vírus / patógeno

e. atrai fagócitos / macrófagos para engolfar o patógeno

f. explosão de células patogênicas / aglutinação / toxinas neutralizantes / outro exemplo da ação de anticorpos

Notas de premiação para um diagrama com anotações.

uma. proteger contra / matar / inibir o crescimento de microorganismos / bactérias / procariotos

b. processos de bactérias / procariotos bloqueados, mas não processos em eucariotos / outros organismos

c. bloquear vias metabólicas / replicação de DNA / transcrição de DNA / tradução / funcionamento de ribossomo / formação de parede celular

d. não protegem contra vírus, pois eles não têm metabolismo / não são vivos

e. os antibióticos deixam de proteger se as bactérias têm resistência

f. pode ser usado em humanos / animais porque os antibióticos não afetam as células eucarióticas / o metabolismo bacteriano é diferente

uma. miofibrilas e fibras / células musculares laquoin & raquo

b. sarcômeros & laquo são as unidades repetitivas no músculo / miofibrilas & raquo 

c. sarcômeros dispostos ponta a ponta / sarcômeros encurtam durante a contração muscular

d. actina e miosina / filamentos de proteína sobrepostos / diagrama para mostrar sarcômero com sobreposição de actina e miosina

e. bandas escuras e claras & sarcômeros laquoin & raquo / diagrama para mostrar isto / bandas claras mais estreitas quando o músculo é contraído

f. filamento grosso é miosina e filamento fino é actina / diagrama para mostrar isso

g. impulsos nervosos estimulam a contração / causam despolarização do sarcolema / túbulos T / desencadeiam a liberação de cálcio do retículo sarcoplasmático

h. íons de cálcio liberados do retículo sarcoplasmático / ligam-se à troponina

eu. troponina faz com que a tropomiosina se mova / expõe locais de ligação na actina

j. miosina e laquoheads & raquo formam pontes cruzadas com / ligam-se à actina

k. As cabeças de miosina se movem / mudam o ângulo / giro / galo / cabeças de miosina causam o golpe de força

eu. filamentos de miosina puxam a actina em direção ao centro do sarcômero / mais sobreposição entre a actina e a miosina / linhas Z se aproximam

m. O ATP é usado e fornece energia para fornecer energia & raquo / faz com que as pontes cruzadas quebre / causa movimento das cabeças de miosina / faz com que os filamentos deslizem / causa contração muscular

n. músculos intercostais / abdominais / diafragma se contraem e tosse laquoto & raquo

As marcas podem ser concedidas para qualquer ponto feito claramente em um diagrama anotado.


Resumo

A desnaturação térmica da equinatoxina II (EqTxII) em soluções tampão de glicina (pH 1,1, 2,0, 3,0 e 3,5) e em água destilada tripla (pH 5,5-6,0) foi examinada por calorimetria de varredura diferencial, espectroscopia de UV e CD e espectroscopia de emissão de fluorescência de a sonda fluorescente hidrofóbica ANS adicionada. Em pH 5,5-6,0 e em temperaturas abaixo de 60 ° C, a proteína existe em um estado nativo caracterizado por uma estrutura terciária pronunciada, uma estrutura secundária rica em β e um baixo grau de ligação ao ANS. Em temperaturas mais altas, ele sofre uma transição conformacional de dois estados, (ΔH°)VH = (ΔH°)DSC, em um estado desdobrado, que é caracterizado por um colapso completo de sua estrutura terciária e uma desnaturação incompleta de sua estrutura secundária. Em pH ácido, a transição conformacional induzida pela temperatura EqTxII aparece em temperaturas mais baixas como transição de não-dois estados acompanhada pela formação de um estado intermediário que mostra características de glóbulos fundidos, ou seja, ausência de estrutura terciária definida, aumento em α-rico estrutura secundária e alta afinidade para ANS. Em pH 2,0, o estado inicial de baixa temperatura de EqTxII já está parcialmente desnaturado, a estrutura terciária está parcialmente interrompida e uma desigualdade pronunciada (ΔH°)VH & gt (ΔH°)DSC é observado. Em um valor de pH de 1,1 e abaixo de 60 ° C, EqTxII existe em um estado compacto desnaturado por ácido estável que mostra todas as características de um glóbulo fundido, que mesmo a 95 ° C não é completamente desnaturado. De acordo com numerosos estudos sobre as toxinas formadoras de poros, tais estados compactos desnaturados por ácido podem contribuir para a capacidade da proteína de penetrar nas membranas biológicas.

Este trabalho foi apoiado pelo Ministério da Ciência e Tecnologia da República da Eslovênia.

Para quem a correspondência deve ser endereçada. Departamento de Química, Universidade de Ljubljana, Aškerčeva 5, 1000 Ljubljana, Eslovênia. Fax: +38661 1254458. E-mail: [email & # 160 protegido]


Pesquisadores: Ingrediente para um novo agente mosquitocida produzido por cogumelos comestíveis cultivados

Agrocybe aegerita. Crédito: Dr. Florian Hennicke

Os cogumelos têm muitos inimigos que repelem com toxinas. Isso também é verdade para o cogumelo Agrocybe aegerita, que é cultivado no sul da Europa, Ásia e EUA, entre outros, e é considerado um excelente comestível. Mas esse cogumelo tem mais: em 2017, descobriu-se que o cogumelo produz a toxina ageritina. Cientistas do Centro Alemão de Pesquisa Climática e Biodiversidade Senckenberg e seus colegas da Suíça ETH Zurique, em colaboração com outras instituições de pesquisa alemãs e suíças, analisaram agora o modo de ação dessa toxina fúngica e sua base genética.

De acordo com seu estudo, a ageritina é uma ribotoxina - ou seja, ela ataca os ribossomos, as fábricas de proteínas nas células. Lá, a toxina interrompe a síntese de proteínas, o que acaba levando à morte celular. O Dr. Florian Hennicke, do Senckenberg Biodiversity and Climate Research Center, afirma: "As ribotoxinas também são produzidas por fungos de saco (ascomicetos). No entanto, a sequência do gene que permite a produção de ageritina em Agrocybe aegerita difere significativamente das variantes de ribotoxinas conhecidas de fungos de saco . Portanto, representa um novo tipo de toxina fúngica - a primeira ribotoxina de um cogumelo agárico comestível. "

A equipe de pesquisadores alemães e suíços também realizou testes de toxicidade em laboratório. Eles revelaram que a ageritina é altamente tóxica para as larvas do mosquito da febre amarela, o nível de toxicidade depende da atividade da ribonuclease. A eficácia da toxina contra os mosquitos tigre e os mosquitos japoneses - duas espécies em ascensão na Europa Central e do Norte - serão testados em um futuro próximo. O coquetel de substâncias ativas da ageritina parece ser feito especificamente para insetos. Os nematóides, outra praga importante dos cogumelos além dos insetos, conseguem lidar muito bem com a toxina, conforme demonstrado pela equipe em testes de laboratório.

Devido ao efeito específico da espécie, poderia ser viável usar a toxina fúngica para o desenvolvimento de um agente mosquitocida biológico. “O comércio global e as mudanças climáticas possibilitam que as espécies de mosquitos tropicais e subtropicais se espalhem cada vez mais nas latitudes setentrionais. Ao mesmo tempo, esses mosquitos são vetores de arbovírus que causam doenças tropicais graves como zika, febre amarela e dengue. Portanto, o desenvolvimento de um inseticida biológico com base na ageritina oferece possibilidades inovadoras para o futuro ", explica Hennicke.

A toxina é produzida dentro do corpo de frutificação de Agrocybe aegerita, conforme revelou a análise dos genes produtores de ageritina. Portanto, é provável que a ageritina faça parte da estratégia de sobrevivência do cogumelo. A produção da toxina protege os órgãos reprodutivos do cogumelo dos animais que se alimentam deles.

A questão mais premente feita atualmente por Hennicke e seus colaboradores no ETH Zurich é como o cogumelo Agrocybe aegerita se protege de ser envenenado por sua própria toxina, a ageritina. “Obviamente, ainda há muito a ser estudado. Em particular no que diz respeito aos bioinseticidas, nossos resultados até o momento mostram claramente a importância de se estudar mais detalhadamente as substâncias produzidas pelos fungos”, conclui Hennicke.


Lynen, F. e Wieland, U., Ann. Chem., 533, 93 (1938).

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Geralmente, as sementes são as mais tóxicas. Em seguida, vêm as raízes, caules e folhas. Logicamente, isso faz sentido, pois as sementes são a parte biologicamente mais cara e valiosa da planta, pois são como as plantas procriam. Raízes, caules e folhas estão todos envolvidos na alimentação da planta. No que diz respeito aos alimentos, essas plantas incluem nozes, feijão, grãos, cebolas, batatas e outras raízes.

Muitas dessas plantas podem se tornar menos tóxicas por fermentação, imersão e brotação. Embora eu ainda considere esses alimentos com toxicidade moderada, na melhor das hipóteses, deixar as nozes de molho e depois desidratá-las, ou deixá-las de molho até que germinem, reduz bastante o número de compostos vegetais nocivos ou bloqueadores de nutrientes nelas.

Quanto à fermentação, ouvi a teoria de que os humanos antigos usavam a fermentação não para alimentar nossos biomas intestinais com alimentos probióticos, mas para tornar os alimentos vegetais mais digeríveis. As bactérias em fermentação podem decompor as toxinas das plantas, e há até mesmo uma bactéria intestinal (oxalobacter) que pode decompor os oxalatos prejudiciais que mencionamos anteriormente.

Infelizmente, nem todo mundo tem essa bactéria intestinal (possivelmente como resultado do uso excessivo de antibióticos), então não presuma que você está seguro para aqueles smoothies de couve.


Por que as enzimas do abacaxi amaciam o bife - e sua língua?

Colombo viu um abacaxi pela primeira vez em 1493, embora o abacaxi não fosse nativo das ilhas caribenhas onde se conheceram [fonte: Kew]. Embora comumente considerada como um alimento tradicional havaiano, a fruta doce e pontiaguda vem do Brasil.

Na década de 1890, os pesquisadores começaram a isolar e estudar bromelaína, uma mistura natural de dois proteases (enzimas digestivas de proteínas) encontradas no abacaxi. Eles descobriram que a bromelaína é bastante eficaz na divisão de proteínas, como o colágeno da carne, e também na língua.

Embora a bromelaína seja encontrada em todas as partes do abacaxi, ela é mais abundante no caule. O abacaxi mais comercialmente cultivado é fatiado, enlatado ou em suco. Os restos mortais são ricos com essa substância corrosiva, que é então extraída. A bromelaína em pó é usada para amaciar a carne, bem como para tratar inflamações, inchaços, indigestão e até mesmo a coagulação sanguínea excessiva.

A bromelaína atua nessas funções devido à sua capacidade de separar aminoácidos. Os aminoácidos são compostos orgânicos dentro das células vivas. Os aminoácidos se unem formando ligações peptídicas, um link que conecta o grupo amino de um aminoácido com o grupo carboxila de outro aminoácido. Quando os aminoácidos se unem por meio de ligações peptídicas, eles formam proteínas. Essas proteínas, então, desempenham inúmeras funções na estrutura e operação das células, tecidos e órgãos.

O composto separa as ligações peptídicas importantes que ligam as proteínas do colágeno. Como o colágeno dá forma ao tecido muscular, uma vez quebrado, o tecido muscular começa a perder firmeza. Se você deixasse a carne coberta com bromelaína por um ou dois dias, ela ficaria visivelmente pastosa, tanto que você não gostaria de comê-la. Quando usada logo antes do cozimento, no entanto, a bromelaína amolece com eficiência o bife para mastigar, mas deixa-o firme o suficiente para desfrutar de seu sabor. As enzimas são neutralizadas pelo calor de cerca de 70 graus Celsius (158 graus Fahrenheit), então elas param de funcionar depois de cozidas.

O ingrediente secreto do abacaxi funciona em mais do que apenas bife. Se você colocar uma nova fatia da fruta dentro de uma xícara de gelatina enquanto ela esfria (a etapa final após dissolver a gelatina em pó em água fervente), a solução permanecerá líquida, em vez de "gelificar", como faria normalmente. Isso ocorre porque a bromelaína quebra a gelatina, deixando-a incapaz de manter uma forma estrutural.

Mas e quanto à sua pobre língua? Está sujeito à mesma degradação que o bife sofre quando você come abacaxi? Sim, mas não por muito tempo. O processo de "quottenderizing" sua língua é o mesmo do bife - a bromelaína começa a separar as ligações peptídicas que transformam os aminoácidos em proteínas. A boa notícia é que sua língua regenera essas células, então você não ficará com danos permanentes. Depois de consumir o abacaxi (ou bromelaína), seu corpo começa a metabolizá-lo e logo o torna inofensivo.

Depois de anos colhendo e cortando abacaxis, as mãos dos trabalhadores sofrem grandes estragos. Antigamente, pensava-se que a exposição à bromelaína apagava gradualmente as impressões digitais, mas isso não é verdade. A menos que o próprio dedo seja essencialmente destruído por queimaduras graves, por exemplo, sua impressão digital sempre retornará após um ferimento na mão.

Se toda essa conversa sobre abacaxi e bife deixa você com fome de mais, explore os links abaixo.

Além de amaciar a carne, a bromelaína é usada para fabricar cerveja "à prova de resfriamento". Quando a cerveja é resfriada a cerca de 32 graus Fahrenheit (zero graus Celsius), as proteínas formam ligações com outros elementos na cerveja. Isso não afeta o sabor da cerveja, mas faz com que pareça turva. A bromelaína é adicionada à cerveja para evitar que isso aconteça. Mesmo sem resfriamento, a turvação vai embora com o aumento da temperatura da cerveja. No refrigerador de cerveja de uma loja, porém, os consumidores geralmente vão buscar uma cerveja clara com algo que se assemelha a um mingau espesso.


Assista o vídeo: Desnaturação das Proteínas (Janeiro 2022).